Практический курс химической и ферментативной кинетики - Березин И.В.
Скачать (прямая ссылка):
КаК1=КуКа. (13.20)
Таким образом, любые три константы равновесия соотношения
(13.20) однозначно определяют четвертую константу равновесия, которая не является, следовательно, независимой. Отсюда видно, что схема реакции (13.19) эквивалентна, в частности, схеме Ка кв
Е 7ZZT ЕА —
ЕАВ
Е + Р
(13.21)
1Е
IEA
Руководствуясь аналогичными соображениями, циклический граф типа (13.19), в котором направления дуг в цикле при данном
входе задаются неоднозначно, можно легко привести к ациклическому графу типа (13.21) с однозначной ориентацией дуг.
Запишем далее схему реакции (13.21) в виде диаграммы, выбрав в качестве входа вершину Е
1А] IB]
-^E/Ufc
Ш
Ш
IE
1ЕА
(13.22)
Следует отметить, что, согласно правилам построения диаграмм, если направление дуги соответствует присоединению реагента X, то ее величина равна Х/К; если же направление дуги соответствует отщеплению реагента, ее величина равна К/Х. Величины путей из входа Е в различные вершины диаграммы (13.22) равны произведению соответствующих дуг
М(Е —Е) = 1,
М (Е - ЕА) = [А]! К а ,
[А]. [В]
М(Е-—* ЕАВ) —
^ А
М (Е —* IE) = [IJ//C,,
М (Е -> IEA)
[А] • [И
КкК[
Подставляя полученные значения М в формулу (13.18), получим выражение для скорости ферментативной реакции
. fF1 [А] [В]
K f<
, . [А] , [А] -[В] т [А] ¦ [I]
+ КА г КАКВ К\ Ка Кх
или
V -
k3 [Е]0 [А] [В]
К к Кв 0+-f) + [А] {[В] + Кв (1 + -fr)}
Задачи
13-1. С помощью метода графов найти выражение для скорости двухстадийной ферментативной реакции в присутствии неконку-
рентного ингибитора, протекающей в стационарном режиме
Йз [I]
*. [S]
ES —- E + P
[I]
IES
IE
13-2. Вывести уравнение скорости ферментативной реакции (13.24) при условии ингибирования субстратом
Е+ S'
ES —н. Е + Р
(13.24)
ES,
13-3. Вывести уравнение pH-зависимости скорости ферментативной реакции для случая, когда и фермент, и субстрат претерпевают ионизацию (см. схему 10.15).
13-4. Найти выражение для скорости стационарной ферментативной реакции, протекающей по механизму Теорелла Чанса [14]
. *ДА1 *.,ГВТ ко
Е ^EA-^-4>EY ¦ 3»Е + Y
"X
(13.25)
где X и Y — продукты реакции.
13-5. Найти уравнение скорости трехстадийной ферментативной реакции, протекающей в стационарном режиме, в которой помимо продуктивного фермент-субстратного комплекса ES образуется также непродуктивный комплекс ES* [15]
»,[s]
t *
ES
К-i
ES
ЕА
Р,
Е + Рг
13-6. Найти выражение для скорости двухсубстратной ферментативной реакции, в которой ингибитор I, является конкурентным ингибитором субстрата S2, а ингибитор 1г конкурентным ингибитором субстрата S! [6]
ESjIj
ES,
es,s2
E + P
к i
EI
t t
А-.
К3 ¦ •
-
Ki
К*.
к3 к, ¦
12 ч-- 2 ¦*--^*^>2
к.
Ki
13-7. Кинетика восстановления молекулярного азота до аммиака под действием нитрогеназы бактериального происхождения [16] описывается, в частности, следующей схемой ферментативной реакции:
*, [М] *.[М] fc3[S]
Е 7 - ЕМ ЕМ2 '—EM2S Е + Р,
где [М] —'концентрация модификатора (железосодержащего белка); [S] -—концентрация молекулярного азота. Найти выражение для скорости ферментативной реакции, протекающей в стационарном режиме.
13-8. Гидролиз D-фруктозо-1,6-дифосфата, катализируемый фруктозодифосфатазой [17], описывается схемой
E + S.
к,
ES
к SES
fei
Pi
(13.26)
SE -\- Р, -\- Р2
где Pi — D-фруктозо-б-фосфат, и Р2 — ортофосфат. Найти выражение для начальной скорости ферментативной реакции.
13-9. В работе [18] был найден следующий порядок присоединения субстратов в реакции, катализируемой триптофан: тРНК-лигазой
КI К 9 .
es,s2
ЕР + Z,
где S,—АТФ, S2 —триптофан, Р — аминоациладенилат, Z — пирофосфат. Найти выражение для начальной скорости образования пирофосфата в данной реакции.
13-10. Найти выражение для скорости трехсубстратной ферментативной реакции со случайным присоединением субстратов [6]
