Практический курс химической и ферментативной кинетики - Березин И.В.
Скачать (прямая ссылка):
можно найти уравнение скорости о ационарной ферментативной реакции
ЛИТЕРАТУРА
1. Волькенштейн М, В. Физика ферментов. М., „Наука", 1967, стр. 155.
2. V о 1 k е n s t е i n М. V., Goldstein В. N. „Biochim. Biophys. Acta“,
115, 471, 1966.
3. Волькенштейн М. В., Гольдштейн Б. Н., Стефанов В. Е.
„Мол. биол.“, 1, 52, 1967.
4. Гольдштейн Б. Н., Магаршак Ю. Б., Волькенштейн М. В.
ДАН СССР, 170, 1172, 1970.
5. Волькенштейн М. В., Магаршак Ю. Б. „Биофизика*, 15,777, 1970.
6. Волькенштейн М. В., Магаршак Ю Б. „Биофизика", 15, 949,1970.
7. Волькенштейн М. В., Магаршак Ю. Б. ДАН СССР, 192, 665,1970.
8. Волькенштейн М В., Магаршак Ю. Б., Стефанов В. Е. .Биофизика", 17, 379, 972.
9. К i n g Е. L., А 11 m а п С. A. „J. Phys. Chem.", 60, 1375, 1956.
10. King Е. L. „J. Phys. Chem.", 60, 1378, 1956.
11. Fromm H. J. „Biochem. Biophys. Res. Commun.", 40, 692, 1970.
12. Orsi B. A. „Biochim. Biophys. Acta“, 258, 4, 1972.
13. К e 1 e t i T. „Acta Biochim et Biophys. Acad. Sci. Hung.", 3, 247, 1968.
14. Hijazi N. H., Lai die г К J. „Biochim Biophys. Acta", 315, 209, 1973.
15. Березин И. В., Казанская Н. Ф., К л е с о в А. А. „ Биохимия", 36,
227, 1971.
16. Bergersen F- J, Turner G. L. „Biochem. J.“, 131, 61, 1973.
17. Cooperman B. S., Buc H. „Eur. J Biochem.", 27, 503, 1972.
18. Зиновьев В. В., Киселев Л. Л., К н о р р е Д. Г., К о ч к и н а Л. Л.,
Малыгин Э. Г., Фа во ров а О. О. „Биохимия", 37, 443, 1972.
19. СугробоваН. П., Курганов Б. И., Яковлев В. А. „Мол. биол.*,
7, 481. 1973.
20. Arion W. J., Wallin В. К. „J. Biol. Chem", 248. 2372, 1973
21. John R. A., Tudball N. „Eur. J. Biochem.", 31, 135, 1972.
22. Riddle B„ JenctsW. P. „J. Biol. Chem.", 246 , 3250. 1971.
23. N i e 1 s e n N. C„ Z a h 1 e r W. L„ F 1 e i s с h e r S. „ J. Biol. Chem.", 248,
2556, 1973.
24. Musso R. E., Z a b i n I. „Biochemistry", 12, 553, 1973.
25. DinovoE. C„ Boyer P. D. „J. Biol. Chem.", 246, 4586, 1971
26. RaoN. A.. Nishikimi M„ Yagi K. „Biochim. Biophys. Acta", 267,
350, 1972.
27. Шибаев В. H., Дружинина Т. Н. „Мол. биол.", 6, 471, 1972.
28. S u m i Т., U i М. „Biochim. Biophys. Acta", 276, 12, 1972.
29. Wei be 1 М. К., В r i g h t H. J. „J. Biol. Chem", 246. 2734, 1971.
(в скобках даны номера ферментов согласно классификации)
Аденозиндезаминаза (3.5.4.4) 172 Аденозинтрифосфатаза (3.6.1.3) 254 а-Амилаза (3.2.1.1) 193 со-Амидаза (3.5.1.1) 152, 153 Аминопептидаза М 124 Ариламин-ацетилтрансфераза (2.3.1.5.) 298 Арилсульфатаза (3.1.6.1) 123, 176 Аспартатаминотрансфераза (2.6.1.1) 297 Ацетилхолинэстераза (3.1.1.7) 92, 117, 118 Бактериальная протеаза Е3оШ 227 Р-Галактозидаза (3.2.1.23) 274 D-13-гидроксибутират-дегидрогеназа (1.1.1.30) 208 Глутаматдегидрогеназа (1.4.1.2) 201, 202 Глюкозооксидаза (1.1.3.4.) 300 Глюкозо-6-фосфатаза (3.1.3.9) 297 Глюкозофосфатизомераза (5.3.1.9) 252 Енолаза (4.2.1.11) 298 Карбоангидраза (4.2.1.1) 237 Карбоксилэстераза (3.1.1.1) 121 Карбоксипептидаза А (3.4.2.1) 118, 119, 174 Карбоксипептидаза В (3.4.2.2.) 91, 97 Клострипаин 355, 232 Лактатдегидрогеназа (1.1.1.27) 117, 297 Лейцинаминопептидаза (3.4.1.1) 96 Лизоцим (3.2.1.17) 88, 252 N-Метилглутамат-дегидрогеназа (.1.5.3.2) 89 Нитрогеназа 296
Оксидаза D-аминокислот (1.4.3.3) 97, 299
Р-Окснстероид-дегидрогеназа (1.1.1.51) 118
Папаин (3.4.4.10) 94, 95, 153, 191, 229, 230, 234, 235, 275
Пенициллинамидаза (3.5.1.11) 175, )76
Пепсин (3.4.4.1) 23, 234 , 236, 237
Рибонуклеаза (2.7.7.16) 199
Стрептококковая протеиназа 147, 233
Тиогалактозид трансацетилаза (2.3.1.18) 298
Трипсин (3.4.4.4) 88, 120, 122, 125, 150, 172, 199, 235, 252, 255, 258
Трипснноподобньш фермент микробного происхождения 117
Триптофан: тРНК-лигаза 296
Уреаза (3.5.1.5) 174
УДФГ-дегидрогеназа (1.1.1.22) 299
Фенилэтаноламин-1Ч-метилтрансфераза 116
Фицин (3.4.4.12) 190, 195
Фосфат-ацетилтрансфераза (2.3.1.8) 92
Фосфопируват-гидратаза (4.2.1.11) 298
Фруктозодифосфатаза (3.1.3.11) 296
Фумараза (4.2.1.2) 274
Химотрипсин (3.4.4.5) 11, 87, 88, 97, 123, 125, 126, 147, 148, 149, 150, 151, 153, 154, 171, 172, 188, 192, 195, 196, 197, 198, 201, 226, 227, 228, 230, 231, 232, 233, 237, 252, 253, 255, 256, 274 Холинэстераза (3.1.1.8) 89, 98 Щелочная фосфатаза (3.1.3.1) 119, 153, 173 Эластаза (3.4.4.7) 193, 194, 195 ¦Зпоксид-гидраза 96 Эстераза кишечная 231
Абсолютная концентрация фермента, определение 114, 19 Адсорбция ферментов на носителях 267 Активация бесконкурентная 106
неконкурентная (простая) 81, 106 простая (неконкурентная) 81, 106 синергистическая 104 смешанная 82, 108 субстратом 113 Активных центров фермента титрование 195, 209 Аллостерический переход фермента в ходе реакции 299 Анаморфоза полулогарифмическая 17 Антиконкурентное ингибирование 83, 103 Аррениуса уравнение 65 Ациклический граф 294 Ацилирования константа скорости 144 Ацилирования фермента стадия 144 Ацилферментное промежуточное соединение 144, 188
