Молекулярная биология гена - Уотсон Дж.
Скачать (прямая ссылка):
РОЛЬ ФОСФОРА И СИНТЕЗ АТФ
Уже в 1905 г. выяснилось, что фосфор играет важную роль в метаболизме. Изучая спиртовое брожение, Гарден и Йонг обнаружили, что оно может происходить лишь в том случае, если в среде присутствует неорганический фосфат (Г’О ;-; в дальнейшем мы будем обозначать символом @ эту группировку, присоединенную к атомам углерода связью —С—0—@). Вслед за тем был выделен ряд фосфорилированных промежуточных продуктов обмена. Однако значение этих фосфорилироваппых промежуточных продуктов оставалось неясным еще целых 25 лет. В 1930 г. Мейергоф и Лип-мап установили, что энергия, высвобождаемая при разрыве химических связей в молекулах пищевых веществ, улавливается и запасается в клетке именно благодаря образованию фосфоэфирных связей. В процессе брожения образуются различные промежуточные продукты (например, D-1,3-дифосфоглицериновая кислота), которые содержат так называемые высоко-эпергетпческие фосфатные связи (подробнее об этом см. в гл. V). Высоко-энер!егические фосфатные группы (рис. 2-6) обычно переносятся на акцеп-
®— 0СН2^СХ СН2ОН
Фруктоза 6 (ф) К. НОу(
4 UT ОН
171
-АТФ
[^Фосфогексокнназа ] - АДФ
©-огн^о^.о-©
Фруктозо-1-(Ф)^ 6- @
Диокснацетонфосфат Н2С--------ОН
(1=0
Н21----О----@
Рис 2-5 Ступенчатый распад глюкозы до пир у вата.
Эту цепь последовательных реакций часто называют путем Эмбдена — Мейергофа.
торные молекулы, где они могут служить источником химической энергии для жизненно важных процессов, нанример для движения, биолгомипесцси-цни или для эффективного биосинтеза необходимых клетке веществ (гл. 5 и 6). Среди таких акцепторов главную роль играет аденозиндифосфат (АДФ; рис. 2-7). В результате присоединения высокоэнергетпчесьой фосфатной группы к нденозиндифосфату образуется аденозинтрифосфат <АТФ):
АДФ + ©^АТФ.
Обнаружение того факта, что АДФ играет роль акцептора, а АТФ — роль донора высокоэнергетических фосфатных lpynn,— одно из важнейших открытий современной биологии. До этого открытия способ, при помощи которого клетка обеспечивает себя энергией, оставался загадкой. Ученые ломали голову над тем, как совместить жизнь со вторым законом термодинамики, согласно которому в замкнутой системе энтропия (мера неупорядоченности) должна непрерывно возрас тать. Кажущийся парадокс нашел свое объяснение после того, как выяснилось, каким образом клетка мо/кет запасать и иснользовать энергию, извлеченную из пищевых веществ. В то время еще не были известны механизмы улавливания солнечной энергии в процессе фотосинтеза. Теперь мы знаем, что и солнечная энергия тоже первично аккумулируется путем образования АТФ.
ЬОЛЬШПНСТВО СПЕЦИФИЧНЫХ КЛЕТОЧНЫХ РЕАКЦИЙ КАТАЛИЗИРУЕТСЯ СПЕЦИФИЧНЫМИ ФЕРМЕНТАМИ
Мы теперь знаем, что большинство специфичных метаболических реакции катализируется специфичными ферментами. Однако исследователи пришли к .ной мысли лишь после того, как было изучено достаточное число различных метаболических путей. Когда стали известны отдельные этапы распада глюкозы по пути Эмбдспа — Мейергофа, то оказалось, что для каждого такого этапа необходим свой особый фермент (рис. 2-5). Каждый фермент проявляет свое действие, вступая в соединение с молекулами, участвующими в реакции (субстратами данною фермента) Например, глюкоза и АТФ являются субстратами фермента гексоииназы. Когда они взаимодействуют на поверхности молекулы гексокиназы, концевая фосфатная группа АТФ перепосшсн на молекулу глюкозы и образуется глю-козо-6-фосфат.
Существо действия фермента определяется его способностью ускорять (катализировать) реакции, идущие с образованием или с разрывом специфичных ковалентных связей (т. е. таких связей, в которых атомы удерживаются вместе благодаря обобществлению электронов). В отсутствие ферментов ковалентные связи в биологических молекулах по большей части чрезвычайно стабильны и разрываются лишь при высоких (нефизиологических) температурах; так, например, неферментативное окисление глюкозы кислородом идет в сколько-нибудь заметной степени только при температурах порядка нескольких сотен градусов. Следова-тельпо, ферменты должны каким-то образом спижать ту температуру, цри которой данная связь утрачивает свою стабильность. Физико-химик сказал бы, что фермент снижает энергию активации. Только недавно стало возможным дать объяснение тому, как это происходит на молекулярном уровне. Эта возможность появилась б.ч.и одаря выяснению для ряда ферментов их трехмерной (пространственной) структуры, что позволило дать убедительные химические теории природы их действия.
Таким образом, у нас нет никаких оснований считать, что ферментативный катализ подчиняется каким-то еще не открытым законам химии. Мы можем привести в качестве примера многие молекулы известпой струк-
/
Рис. 2-6. Образование высокоэнергетиче-ской фосфоэфирной связи, сопряженное с окисленном глицеральдегид-3-фосфата прп помощи НАД.
