Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Степанов В.М. -> "Молекулярная биология. Структура и функция белков" -> 85

Молекулярная биология. Структура и функция белков - Степанов В.М.

Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функция белков — М.: Высшая школа, 1996. — 335 c.
ISBN 5-06-002573-Х
Скачать (прямая ссылка): strukturifunkciibelkov1996.djvu
Предыдущая << 1 .. 79 80 81 82 83 84 < 85 > 86 87 88 89 90 91 .. 140 >> Следующая

206
как э стер азы. Выбор термина протеиназа в таких случаях основан на представлениях о физиологической роли данного фермента и, следов»* тельно, о характере его природного субстрата.
Лжазы. К ним относят ферменты, разрывающие связи О-С, С~0, C~N й некоторые другие путем элиминирования соответствующей молекулы с одновременным дбразованием двойной’связи. В-обратной реакции лиазы катализируют присоединение молекул воды, аммиака и Т.д. по двойной связи. Таков, например, гистидин-аммиак-лиаза — фермент, отцепляющий аммиак от гистидина с образованием 'ненасыщенной урокаиновой кислоты: ' . ^
* I
Н
-с—сн2-сн-соон
I II I
с сн nh2 н
I II
cv сн
-C-CH=€H-C00H + NH3
Гистидин Урокаиновая кислота
41 Иэомерязы. Ферменты этого типа катализируют геометрические или структурные Перестройки, изомеризаций в пределах одной молекулы. К ним, в частности, относятся рйцемази, тйутомеразы, циклоизомер азы. В качестве примера укажем на рацемазу лактама лизин#; канализирующую взаимный переход L- и В-згзомерОв этого соединения (см. / гл. 1), триозофосфатизомеразу, катализирующую взаимопревращение фосфоглицеринового альдегида и диоксиацетонфосфата.
" 'Лягазы (синтетазы). К этому классу относятся ферменты, катализирующие соединение двух молекул, сопряженное с гидролизом АТР. Фни играют ключевую роль в процессах биосинтеза, 'обеспечивая да ^счет энергии гидролиза АТР протекание таких реакций; которые сами по себе были бы термодинамически невыгодными. Примером могут служить аминоацил-тРНК-синтетазы. ч м . ¦
Каждый из перечисленных шести классов ферментов разбивают (опять-таки по признаку специфичности) на подклассы “и подпод-
* классы, которым присваиваются порядковые номера в соответствии с Международной классификацией. * Нанример, гиДролазы, ‘ расщепляющие" эфиры карбоновых кислот, относятся к' классу 3 (гид-ролазы), подклассу 3.1 (ферменты, действующие на Сложнбэфирньге связи) и подподклассу 3.1.1 (гидролазы эфиров карбоновых кислот). Конкретный фермент внутри подподкласса получает свой порядковый номер. Так, липаза, гидролизующая ТриациЛглицерины, имеет номер
3.1.1.3.
206
ЮЛ. ОБЩИЕ ПОНЯТИЯ ФЕРМЕНТАТИВНОГО КАТАЛИЗА
• • \ r ' ". i I • . v V». * ¦ ' ¦ .
При анализе способа действия ферментов прибегают к ряду упрощений, в определенной мере отражающих существенные черты этого процесса. Дрежде вдего учрггывают, что с субстратом , непосредственно контактирует, не вся молекула фермента, а лишь ре часть — активный центр. Последней не может быть очерчен строго определенным^ границами^ поскольку каждый его компонент так иди инач? взаимодействует с другими участками молекулы белка- Эти взаимодействия обычно весьма существенны для каталитического механизма, изменяя, реакционную способность функциональных групп активного центра, фиксируя их в структуре белковой глобулы или создавая благоприятствующее катализу специфическое микроокружение. Таким образом, понятие активный центр является в определенном смысле абстракцией, которая отражает существеннее особенности фермента, но в то же время как бы огрубляет описание катализа. К1
Упрощая картину далее, активный центр подразделяют на зону связывания субстрата и собственно каталитический центр. При этом предполагается, что зона связывания. ответственна за формирование комплекса фермент — субстрат (так называемого комплекса ^ихаэли-са), за выбор субстрата, его закрепление, и правильную ориентацию относительно каталитического центра, функциональные, группы, каталитического центра непосредственно участвуют в. превращении субстрата VH, это упрощение полезно, если не забывать о его относительности, условности. В реальных фермент-субстратных комплексах группы каталитического центра обычно ( используйся для связывания субстрата, а .белковые структуры, образующие зону связывания,, нередко участвуют в динамических процессах, вмешиваясь в каталитический механизм.
Условность понятия активны^ центр подчеркивается и тем, Что последний не удается физически отделить от,остальной части модекут-лы фермента.. _ Да рубеже 50—60-х годов появлялись сообщения об удачном "вырезании" активнысх . центров из ферментов, в частности протеиназ. Все они, однако, оказались результатом экспериментальных ошибок. С установлением пространственного строения множества ферментов стало ясно, что, как,-.Правило, их активные, центры формируются из аминокислотных остатков, далекщ. dpyt om друга е последовательности аминокислощ, но сближающихся, .при образовании третичной структуры. r ......
Предыдущая << 1 .. 79 80 81 82 83 84 < 85 > 86 87 88 89 90 91 .. 140 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed