Биологическая химия. Том 31 - Карасев В.А.
Скачать (прямая ссылка):
Фосфолипиды. Как известно, фосфолипиды относятся к числу важнейших компонентов биомембран, участвующих в перено-
Таблица 6
Фосфолипиды в составе ССИВС
Фосфатиди лэ таноламин
фпсфатидилхолин
HQ1—R=)(1 /CHj
__ Л.
се электронов [67],, активации ферментов и других мембранных процессах [1]. В соответствии с принятым подходом, в структуре фосфолипидов, например, фосфатидилэтаноламина (ФЭА) и фосфатидилхолина (ФХ), представленных в табл. 6, можно выделить активные группы (С—N, О—Р = 0, О—С= = 0) и пассивные группы С—С, как изолирующие активные
группы между собой, например, между С—N и О—Р = 0-группами в ФЭА, так и создающие неполярную среду для ССИВС в биомембранах (R! и R2 — цепи остатков жирных кислот). Активные группы ФЭА могут иметь, для С—N 2 входа
— 1 выход, для О—Р=0— 1 вход—4 выхода, для О—С= = О — до 4 вых. (входы в эту группу, возможно, могут возникать при связывании с ионами двухвалентных металлов). Каждая из перечисленных групп может участвовать в формировании независимых друг от друга зон ССИВС. Распределение активных групп в ФХ аналогично, за исключением холиновой группировки, у которой вместо атомов ^одорода — метальные группы, которые могут служить для изоляции ССИВС. В целом, функциональные группы молекул фосфолипидов своим участием в зонах ССИВС могут обеспечивать интеграцию отдельных компонентов биомембран в целостную структуру путем передачи зарядов по ССИВС в латеральном направлении, вследствие чего возможная роль этих молекул — формирование систем коммутации в структуре биомембран. Рассмотрение молекул фосфолипидов в составе ССИВС, формирующих при этом обособленные зоны, создало одну из предпосылок для построения принципиально новой зонно-блочной модели биомембран, которая будет изложена в шестой главе.
Мы проанализировали в составе ССИВС лишь незначительное число биомолекул, представленных в табл. 2. Такой анализ не представляет существенных трудностей и может служить одним из общих подходов к установлению молекулярных функций биомолекул — модулей. Однако количество входов и выходов в биомолекулы может сильно варьировать под действием различных факторов. Кратко рассмотрим этот вопрос.
Структура входов и выходов биомолекул и пути ее модификации. Имеется две возможности для изменения структуры входов и выходов в биомолекулах: путем варьирования числа выходов и модификацией выходов и входов [12]. Первый путь обусловливает вырожденность числа выходов биомолекул, а второй может быть реализован путем образования новых связей или замены атомов водорода на различные группы — метальные, ацетильные, фосфорильные и т. д.
Вырожденность структуры выходов. Анализ биомолекул в составе ССИВС показывает, что количество водородных связей, образуемых неподеленными парами электронов совсем не обязательно должен быть максимальным. Так например, С—О-группы аминокислот серина и треонина могут
образовать две (а) и одну (б) протоноакцепторную водородную связь:
^HQ2—R=xz
HQ,—R=X1 —-HO HQ,— R=X, —HO—HQ2-R=X2
l4HQs-R=X3 I
a) C H
(Ч.ЗЧ)
то есть иметь, соответственно, два выхода — один вход и один выход—один вход. О—С = 0-группа глютаминовой и аспарагиновой кислот может иметь от одного (4.35, а) до четырех (4.35, г) выходов:
- у* / Ч /
-но—с=о— — но— с=о — но—с=о —но—с=о •| •• | ^ / I X ? I ч
a) S) в) г) (V.J5J
При отсутствии водородных связей эти выходы оказываются нереализованными. Аналогичная вариабельность числа выходов может быть отмечена для глютамина и аспарагина, азотистых оснований, О—Р=0 и О—С=0-групп фосфолипидов и т. д. Такую неопределенность в числе выходов можно назвать вырожденностыо. Она обеспечивает значительно большие возможности к формированию ССИВС, чем если бы количество выходов было строго детерминировано. Анализ структуры ССИВС в белках подтверждает, что одна и та же группа может иметь различное число выходов, что определяется функциональными особенностями той или иной молекулы белка.
Метилирование. Давно замечено, что многие функциональные группы биомолекул могут подвергаться различным модификациям и, в частности, метилированию. Например, среди аминокислот обнаруживается моно-, ди- и триметиллизин, моно- и диметиларгинин, 3-метилгистидин, метиловые эфиры глютаминовой и аспарагиновой кислот [59]. В азотистых основаниях метальные группы встречаются в различных положениях, типичный пример — минорные основания в т-РНК [73]. Встречаются также метилированные сахара, моно-, диметил ФЭА [51], а триметил-ФЭА (ФХ) относится к числу наиболее распространенных фосфолипидов. Рассмотрим процесс метилирования, приводящий к модификации структуры входов и выходов, с позиции нашего подхода. Предположим, что группа Р—Z, принадлежащая биомолекуле, связывает три ССИВС и имеет 2 входа— 1 выход (схема 4.36, а):
