Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Степанов В.М. -> "Молекулярная биология. Структура и функция белков" -> 58

Молекулярная биология. Структура и функция белков - Степанов В.М.

Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функция белков — М.: Высшая школа, 1996. — 335 c.
ISBN 5-06-002573-Х
Скачать (прямая ссылка): strukturifunkciibelkov1996.djvu
Предыдущая << 1 .. 52 53 54 55 56 57 < 58 > 59 60 61 62 63 64 .. 140 >> Следующая

в. 12. О СООТНОШЕНИИ МЕЖДУ ПЕРВИЧНОЙ И ПРОСТРАНСТВЕННОЙ СТРУКТУРАМИ БЕЛКА
Положение о том, что последовательность аминокислотных остатков полипептидной цепи белка несет в себе всю информацию, необходимую и достаточную для формирования однозначной пространственной структуры, относится к числу фундаментальных принципов моле-, кулярной биологии. Границы приложимости этого принципа и некоторые особенности его реализации требуют комментариев.
Прежде всего этот принцип еще не означает, что любая случайно заданная последовательность аминокислот обязательно даст устойчивую компактную структуру — ведь богатый экспериментальный материал, который обобщен в этом положении, относится к эволюционно отобранным первичным структурам, а не к случайным последовательностям аминокислотных остатков. Пока, видимо, трудно дать решение этой проблемы в общем виде, она все еще остается дискуссионной. Распространено мнение, что однозначное соотношение между последовательностью аминокислот и пространственной структурой является уникальным свойством относительно небольшой доли всех возможных первичных структур — именно тех которые были отобраны в ходе эволюции белков.
141
Согласно иной точке зрения, круг последовательностей, способных к свертыванию в компактную глобулу, гораздо шире. Очевидно лишь, что таким свойством обладает далеко не любая последовательность аминокислот. Так, фрагмент 1—126 нуклеазы стафилококков (белка, содержащего 149 аминокислотных остатков ^в пептидной цепи) не образует сколько-нибудь устойчивой пространственной структуры, хотя по размеру он вполне сравним с множеством небольших белков. Панкреатическая рибонуклеаза (содержит 124 аминокислотных остатка в полипептидной цепи) после отщепления четырех остатков с карбоксильного конца утрачивает способность к ренатурации. По-видимому, не является компактным, хотя и содержит элементы вторичной структуры, /3-казеин. Известно немало мутантов природных белков, в которых одна аминокислотная замена полностью дестабилизирует структуру. Следовательно, существуют полипептидные цепи, не способные в обычных условиях свернуться в компактную однозначную пространств венную структуру.
Однако тенденция к образованию более или менее компактной, пусть еще несовершенной пространственной .структуры присуща, по-видимому, достаточно широкому набору последовательностей аминокислот.
В то же время нет полной уверенности, что данной последовательности аминокислот обязательно соответствует одна и только одна пространственная структура, единственный минимум свободной энергии. Иными словами, вопрос сводится к возможности существования двух (или более) альтернативных пространственных структур для одной и той же последовательности аминокислот. В большинстве изученных случаев ренатурация приводит к. восстановлению нативной структуры белка; имеются лишь указания на возможность образования третичной, структуры, отличающейся от нативной, при ренатурации яичного альбумина. Если последний факт и верен, то он выглядит исключением.
Учитывая' это, следует полагать, что для полипептидных цепей существующих в природе белков соответствие первичная структура — пространственная структура в подавляющем большинстве случаев, действительно, однозначно. Это, разумеется, не означает, что тот или иной белок не может под воздействием внешних факторов, например образования комплекса с каким-либо лигандом, принимать различные конформации. Такая ситуация вполне реальна, более того, типична. Обсуждается иное — возможно ли, чтобы в одинаковых условиях белок мог образовывать две пространственно различные формы.
Необходимо иметь в виду и еще одну особенность соотношения между первичной и третичной структурами белка. Если данной после-
142
дрва;уельнодти аминокислот отвечает, как правило, единственный способ свертывания в пространстве, единственная третичная структура белка, то обратное потрясение невернр. Данному способу свертывания полипептидной, цепи соответствует, как показывает опыт, не одна, а целое., семейство последовательностей . аминокислот. Иными словами, справедливо соотношение .
1 . ¦••• VT-м . .’ t
ч- . Семейство первичных структур <¦— ¦ —> Пространственная структура
1} -*t § ‘ ^
, Очевидно, (что. должны существовать определенные закономерности,
правила, своего рода стереоххшический код, управляющий, формированием пространственной структуры из данной последовательности аминокислот. Раскрытие. этого кода — важнейшая задача физической химии, бедка, решение которой еще не достигнуто, несмотря на нали- • чие ряда интересных подходов.
Тем не менее некоторые особенности стерео^имического кода могут быть обсуждены- Прежде qcero он вырожден, т.е. одной третичной структуре одному способу укладки пептидной цепи отвечает, как уже отмечалось, ..набор последовательностей аминокислот. Так,, весьма близкую пространственную структуру имеют глобины — содержащие гем белки, связывающие, кислород, в три числе гемоглобины и миогло-бины различных, видов животных, легглобин растений и, т.д. Эти пептидные, цепи, отличающиеся составом и последовательностью аминокислот, состоят примерно из 140—150 остатков (см. гл. 8).
Предыдущая << 1 .. 52 53 54 55 56 57 < 58 > 59 60 61 62 63 64 .. 140 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed