Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Степанов В.М. -> "Молекулярная биология. Структура и функция белков" -> 51

Молекулярная биология. Структура и функция белков - Степанов В.М.

Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функция белков — М.: Высшая школа, 1996. — 335 c.
ISBN 5-06-002573-Х
Скачать (прямая ссылка): strukturifunkciibelkov1996.djvu
Предыдущая << 1 .. 45 46 47 48 49 50 < 51 > 52 53 54 55 56 57 .. 140 >> Следующая

4. (а + Р)-Белки, в которых о-спирали и отрезки Д-структуры не чередуются, а скорее группируются с себе подобными так, что часть молекулы приобретает пространственную укладку чисто о-спирального типа (тип 1, см. выше), другая — чисто Д-типа (тип 2), нередко с элементам» (а/Д)-структуры. К этому типу4 относится лизоцим куриного яйца (рис. 6.9).
Характерно чередование восьми отрезков Д-структуры и восьми о-спиралей, экранирующих Д-слой от воды
6.9. ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ МЕМБРАННЫХ БЕЛКОВ
Сказанное выше справедливо для глобулярных белков, функционирующих в водном окружении, — белков цитозоля и секреторных. Иные закономерности управляют формированием структуры мембранных белков, точнее, интегральных белков, пронизывающих мембрану. Белки, локализованные на поверхности мембраны, содержат специализированный гидрофобный домен,, выполняющий роль якоря, или иную гидрофобную структуру, например ковалентно связанный липидный фрагмент, в остальном же их пространственное строение определяется обычными для всех белков правилами. Интегральные белки, включе-124
©©GX!)©©©(^^ nh.
Внеклеточное пространство
Рис. 6.10. Гипотетическая схема ориентации структурных элементов трансмембранного белка.—/?2-аДренэргического рецептора в мембране:
'А— мембрану (заштрихована) пронизывают семь (^-спиральных участков, очень богатых гидрофобными аминокислотами. Петли, показанные в верхней части рисунка, выступают во внеклеточное пространство и участвуют в связывании эффектора, в нижней— направлены в цитозоль и обеспечивают взаимодействие с G-белком, передающим сигнал. Зачернены остатки цистеина;
Б—та. же схема, рассматриваемая со стороны внеклеточного пространства; S обоз-. начает атомы серы цистеина или цистина. Сплошными линиями показаны внеклеточные участки полипептидной цепи, прерывистой — внутриклеточные
ние которых в мембрану происходит котрансляционно, видимо, вообще не могут удерживать нативную структуру в чисто водном окружении. Они содержат несколько трансмембранных фрагментов, преимущественно образованных отрезками «-спиралей, содержащих гидрофобные аминокислоты. Последние соединяются внемембранными петлями, направленными как в цитозоль, так и во внешнюю среду (рис. 6.10).
Внешние петли в мембранных белках эукариот, как правило, сильно гликозилированы, что усиливает их гидрофильность. Внутримем-бранные а?-спирали могут контактировать друг с другом, образуя пучки; однако внутреннего гидрофобного ядра они не формируют. Отсутствует и фактор, вызывающий его образование, — трансмембран-ныё участки белка контакта с водой не имеют.
126
Тем большая роль в поддержании единой структуры может принадлежать ван-дернваальсовым силам (которые действуют между боковыми цепями аминокислот, образующих а-спирали); электростатическим взаимодействиям погруженных в нейоЛярную среду ионизованных групп и Диполей, присущих а^спирадям. Определенную роль могут играть и дисульфидные связи, соединяющие трансмембранные Of-спирали. ,Наконец,., внемембранные .домены,’ формируя свою структуру по обычном правилам, могут стабилизировать" целостность третичной структуры ‘этих белков, выполняя роль своеобразных организаторов.' ТрансмеМбранными могут быть и участки /Структуры.
Исследование строения трансмембранных белков, которым принадлежат столь важные функции, как транспорт молекул внутри клетки, межклеточные.взаимодействия, образование ионных каналов и передача внешних сигналов в клерку, весьма сложно. В отдельных случаях удается получить их кристаллы, заменив их естественное окружение — липиды — синтетическим поверхностноактивным веществом. Дальнейшее изучение таких кристаллов идет обычным путем. В -более сложных ситу&йри^х прибегают к ограниченному протеолизу, расщепляющему внемембранные участки полипептидной цепи, Химической модификации, направленной на эти же участки. Общую укладку элементов вторичной структуры удается наблюдать, используя электронный микроскоп. •
/
. .т * V* ; г ‘. ' • - - ' *
, 6.10 ДЕНАТУРАЦИЯ.БЕЛКА
• ¦ 'г .
Денатурацией называют существенное изменение вторичной и третичной структуры белка, т.е. нарушение, разупорядоченйе системы нековалентцых взаимодействий, не затрагивающее его ковалентной структуры. Денатурация, как правило, сопровождается утратой белком функциональных свойств, его инактивацией. Однако инактивация сама по себе не может служить надежным критерием денатураций. К денатурации не следует относить конформационные переходы в белкег при которых одна кооперативная система нековалентных взаимодействий перестраивается в другую. Принципиальная разница состоит в том, что в этом случае оба состояния упорядочены, тогда как характерным признаком денатурации является именно утрата упорядоченности, которая приводит к возрастанию энтропии системы.
Понятие "существенцости" изменения пространственно# структуры
Предыдущая << 1 .. 45 46 47 48 49 50 < 51 > 52 53 54 55 56 57 .. 140 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed