Индукция ферментов в норме и патологии - Крицман М.Г.
Скачать (прямая ссылка):
между парой я-электронов С - О связи и неподелеиной парой электронов
соседнего атома азота.
Используя теорию резонанса в ее простейшей форме, можно сказать, что
существование электронной делокализации внутри пептидной связи связано с
возможностью написания двух мезомерпых формул для распределения указанных
четырех подвижных электронов ковалентной связи (формулы /, //):
В результате делокализации электронов пептидная связь между С и N
приобретает заметную степень двоесвяз-ности и, следовательно, вся
пептидная группа лежит в одной плоскости,
О
II
- С -N
Н
жегшую систему, в которой сопряжение осуществляется
О
о-
Rl_C-N-R2
н
1
н
II
217
Длина связи между С и N в различных пептидах оказалась равной 1,32 А, т.
е. значительно меньше, чем в случае одинарной С - N связи. Она
соответствует примерно 40% двоесвязности, т. е. вклады структур / и II в
реальную структуру составляют соответственно 60 и 40%.
Вследствие частично двоесвязного характера С и N связи пептидная группа
может существовать в транс-и цис-формах:
V-N/*2 R'\c_n/R2
r/ N-i о/ %
транс-форма грт-форма
Транс-форма является более выгодной в большинстве предполагаемых структур
белка. 7р<шс-конфигурация более стабильна в отношении С - N связи, чем
^пс-конфи-гурация. Разность энергий этих двух форм равна приблизительно 2
ккалЫоль. Вдоль такой цепи не возникает делокализации электронов, однако
группы, образующие пептидные связи, соединяются вторичными поперечными
водородными связями.
Поскольку водородные связи могут участвовать в делокализации электронов и
передавать эффекты сопряжения, их существование создает возможность
осуществления значительной делокализации электронов по всей молекуле
белка. В последнее время этот вопрос решен положительно (Suard, 1962,
1962а). В таком случае пептидные связи уже нельзя рассматривать как
изолированные системы из 4л-электронов. В зависимости от эффективности
сопряжения эти связи могут превращаться в гигантскую систему сопряженных
связей.
Впервые такие представления о молекуле белка были видвипуты Szent-Gyorgyi
(1941) Он подчеркивал, что регулярное расположение пептидных звеньев в
белках может обусловить появление энергетических зон, подобных зонам,
находящимся в полупроводниках. Это представление широко дискутируется.
При расчете методом самосогласованного поля транс-конфигурации более
стабильны, чем реконфигурации.
Связи между пептидной группой и а-атомами углерода являются простыми
связями С - С и С - N. Длина этой связи обычная: С- С равняется 1,53 и С
- N - 1,47 А.
218
Благодаря возможности свободного вращения вокруг этой связи пептидная
цепь является гибкой и стремится в растворе принять форму клубка, если
этому не препятствуют дипольные связи, направленные на сохранение
структуры. Между карбонильными и имидными группами скелета белка
возникает множество таких связей
= С = О - HN<^ .
При наличии а-спирали водородные связи соединяют NH-группы с СО-группой,
отстоящей от первой на целый виток, т. е. каждая первая и четвертая.
Спиральные сегменты связаны с неспиральными. Это обусловливает гибкость
структуры.
Было выявлено, что потенциал ионизации молекулы белка на 0,9 эв меньше, а
его электронное сродство приблизительно на 0,6 эв больше, чем потенциал
ионизации пептидного звена. Это, по мнению Пюльмана, может иметь значение
для функции белков как катализаторов, ибо указанная разность существенна
для переноса электронов в том или другом направлении между катализатором
и субстратом. При этом такой перенос может приводить к образованию
донорно-акцепторной связи или к образованию комплексов с переносом заряда
(Eley, Spirey, 1960, 1962; Douzou, Thuillier, 1960; Garrett, 1960).
Легкость переноса заряда имеет первостепенное значение для образования
связи между катализатором и субстратом. Следовательно, уменьшение
потенциала ионизации и увеличение электронного сродства, т. е. увеличение
электронно-донорных и электронно-акцепторных свойств, по сравнению с
изолированным пептидным звеном указывает на более высокие каталитические
свойства этих групп в целой молекуле белка.
Перенос энергии при миграции электронов по зоне проводимости является
одним из двух основных механизмов миграции энергии в белках. Этот
механизм связан с резонансным переносом энергии (вероятно, это мезомерный
эффект) (Evans, Gergely, 1949). Кроме того, надо учитывать, что
образование пептидных радикалов в белковых структурах приводит также к
усиленному повышению их электропроводности.
Gordy и сотрудники (1960) исследовали это явление при действии
ионизирующего излучения па препараты нативных белков
219
С помощью метода парамагнитного резонанса они показали, что в этих
условиях возникают два радикала: пептидный и цистеинильный. Интересно,
что низкая температура и облучение приводят к образованию многих
радикалов, которые затем превращаются в эти два. Возможно, что при
комнатной температуре происходит то же самое, только превращение
