Фотобиология - Конев С.В.
Скачать (прямая ссылка):
дает табл. 6.
Таблица 6. Фосфолипидный состав мембран наружных сегментов палочек (%)
Животное Фосфати- дилхолин Фосфатидил- этаноламин Фосфати- дилсерин
Фосфати- дилино- зит Сфинго- миэлнн
Бык 41 39 12,9 2,3 3,6
Лягушка 45 34,6 12,8 2,2 1,9
Крыса 41 36,6 12,6 2,2 2,6
Фосфолипиды мембран наружных сегментов содержат большое количество
полиненасыщенных жирных кислот. По данным Андерсона с сотр., жирные
кислоты в фосфолипидах представлены ненасыщенной доказановой (22:6) и
насыщенными пальмитиновой (16:0) и стеариновой (18:6) кислотами. При этом
фосфатидилхолин содержит 23%, фосфатидилэтаноламин - 39 и фосфати-
дилсерин - 45% доказановой кислоты.
Зрительный пигмент-родопсин - является хромопротеидом. По данным
различных авторов, в наружных сегментах палочек 80-90% от всего
мембранного белка составляет родопсин.
Ультраструктурная организация мембран дисков рассматривается в настоящее
время в рамках мозаичной модели Зингера - Никольсона. Действительно,
липиды дисков организованы в виде бислоя. На это указывают данные,
полученные методом двойного лучепреломления и рентгеноструктурного
анализа. Различные фосфолипиды распределены асимметрично по обе стороны
бислоя. Так, фосфатидилэтаноламин преимущественно локализован на внешней,
а фосфатидилсерин и фосфатидилхолин - на внутренней стороне мембраны
диска.
К сожалению, однозначного мнения о характере про-
124
Глава VI. Зрение
странственного расположения родопсина в мембране в литературе нет.
Существует несколько моделей, описывающих локализацию хромопротеида в
липидном бислое диска. Обсуждаются различные стереометрические формы
родопсина (шар, эллипсоид, гантель), локализованные симметрично (по обе
стороны мембраны), асимметрично (только на одной стороне) либо
трансмембранно (пронизывают липидный бислой насквозь).
Принимая во внимание высокое содержание в липидах мембран дисков
ненасыщенных жирных кислот, можно ожидать, что липидная фаза мембраны при
физиологических условиях находится в жидком состоянии и молекулы
родопсина обладают определенной степенью подвижности. Подтвердил это
положение интересный эксперимент, проведенный Брауном. Сетчатка,
предварительно обработанная глютаровым альдегидом, связывающим белковые
молекулы поперечными сшивками, практически устраняющими движение
компонентов мембраны относительно друг друга, облучалась поляризованным
светом с вектором, параллельным оси палочек. В противоположность
интактиой сетчатке ее "фиксированные" препараты обнаруживали сильное
увеличение дихроизма по мере выцветания родопсина. В таких условиях свет
вызывал обесцвечивание преимущественно тех молекул родопсина, осцилляторы
поглощения которых ориентированы параллельно вектору поляризованного
света, что и привело к усилению дихроизма. В интактной мембране
селективное обесцвечивание было выражено слабо вследствие вращательных
движений родопсина в липидной фазе.
Используя импульсное освещение плоскополяризо-ванным светом, Кон по
кинетическим кривым проявления дихроизма рассчитал время релаксации
родопсина в
мембране, которое оказалось равным 20 мкс. Приняв
!0
молекулу родопсина за сферу с радиусом 25 А, он оценил также эффективную
вязкость липидной фазы мембраны в 0,5-2 Па • с (вязкость оливкового
масла).
Кроме вращательных движений родопсин способен и к трансляционным
перемещениям в плоскости мембраны - латеральной диффузии, что недавно
установлено методом микроспектрофлуориметрии. Рассчитанная на
2. Зрительные пигменты
125
основании этих опытов вязкость липидной фазы мембран дисков также
составила величину порядка 2 Па-с. Количественная оценка участия
родопсина в процессах латеральной диффузии в мембране была проведена
Агроски-пым с сотр. По данным этих авторов, часть родопсиново-го пула
(около 20%) или неподвижна, или перемещается в мембране очень медленно.
2. ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ
Все зрительные пигменты представляют собой липо-хромопротеиды - комплексы
глобулярного белка опси-иа, липида и хромофора ретиналя. Различают два
типа ретиналя: ретиналь I (окисленная форма витамина Ai) и ретиналь II
(окисленная форма витамина А2). В отличие от ретиналя I ретиналь II имеет
необычную двойную связь в а-иононовом кольце между третьим и четвертым
атомами углерода. Общее представление о зрительных пигментах дает табл.
7.
Таблица 7. Типы зрительных пигментов
Пигмент Максимум поглощения, нм Хромофор Белок Где
встречается
Родопсин 498 Ретиналь I Опсин палочек У позвоночных
Иодопсин 445 " И " колбочек У млекопитающих, птиц,
черепах
" 535 " I " > Там же
" 570 > I " " " "
Порфиропсин 522 " II " палочек У пресноводных рыб 1
Циаиопсин 620 " II " колбочек У черепах и некоторых рыб
Рассмотрим теперь более подробно строение и свойства родопсина.
Единодушного мнения о величине молекулярной массы белковой части
родопсина до сих пор нет. Так, например, для родопсина быка в литературе
126
ГлаВЭ Vl. Зрекйё
приводятся цифры от 28 ООО до 41 ООО, лягушки от 26 600 до 35 600,
