Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Конев С.В. -> "Фотобиология" -> 41

Фотобиология - Конев С.В.

Конев С.В., Волотовский И.Д. Фотобиология — Мн.: БГУ, 1979. — 385 c.
Скачать (прямая ссылка): fotobiologiya1979.djvu
Предыдущая << 1 .. 35 36 37 38 39 40 < 41 > 42 43 44 45 46 47 .. 144 >> Следующая

Глава V. БАКТЕРИОРОДОПСИНОВЫЙ ФОТОСИНТЕЗ МАКРОЭРГОВ
До недавнего времени фотосинтез считался единственным процессом на Земле,
с помощью которого живые существа утилизировали для своих нужд энергию
соднеЧ'
Глава V. Бактериородопсиновый фотосинтез макроэргов 111
ного света. Однако в последнее десятилетие эта догма была пересмотрена:
обнаружен бактериородопсиновый фотосинтез макроэргов, принципиально
отличающийся своим механизмом от обычного фотосинтеза. Вместе с тем
следует сразу отметить, что открытие этого фотоэнер-гетического процесса
ни в коей мере не может ревизовать представление о доминирующей роли
фотосинтеза в обеспечении энергией биосферы. Дело в том, что
бактериородопсиновый фотосинтез макроэргов представлен только у одной
группы микроорганизмов - галофильных бактерий, которые к тому же могут
покрывать свои энергетические нужды и как гетеротрофы (за счет окисления
органических субстратов). В чем же суть бактериородопси-нового
фотосинтеза макроэргов?
Установлено, что свет, поглощаемый бактериородоп-сином галофильных
бактерий (Halobacterium halobium), через создание электрохимического
градиента протонов у плазматических мембран без участия цепи переносчиков
электронов приводит к синтезу АТФ, благодаря чему достигается
трансформация световой энергии в химическую: свет-э-А[1ы+-э-АТФ.
Н. halobium погибает в средах, содержащих менее 3,0 М NaCl; в растворах с
низким содержанием солей происходит фрагментация плазматических мембран
микроорганизмов. Поэтому мембраны Н. halobium контрастно отличаются от
других, известных науке мембран.
Пурпурные мембраны Н. halobium обязаны своим цветом бактериородопсину,
составляющему 50% (по другим данным еще больше) от общего содержания
белков. Молекулы бактериородопсина, погруженные в гидрофобный мембранный
матрикс, не рассеяны по мембране равномерно, а образуют гексагональную
упаковку, повторяющиеся единицы которой состоят из трех молекул белка и
около 40 молекул липида. 75% полипептидной цепи бактериородопсина
закручено в а-спираль, образующую в
о>
пределах одной молекулы семь тяжей, около 45 А длиной и ориентированных
перпендикулярно к плоскости мембраны. 21 а-спиральный участок трех
молекул родопсина в повторяющейся единице собран в виде двух
концентрических колец: в большое кольцо входит 12 тяжей, в малое- 9.
Наиболее вероятно, что центральную свободную
112 Глава V. Бактериородопсиновый фотосинтез макроэргов
полость белковой триады заполняют липиды. Ретиналь бактериородопсина
ориентирован перпендикулярно к белковым тяжам, т. е. параллельно
плоскости мембраны.
По своему строению бактериородопсин (М=26 000, одна субъединица) во
многом похож на родопсин палочек сетчатки глаза (см. гл. VI). В молекуле
этого хромопротеида белковый носитель соединен ковалентной Шиффо-вой
связью с ретиналем - альдегидом витамина А, соединяющей альдегидную
группу ретиналя (СНО) с аминогруппой (NH2) аминокислоты лизина.
В бактериородопсине ретиналь находится в 13-цис-, в то время как в
родопсине- в 11-г^ыс-конформации. Длинноволновый максимум поглощения
свободного ретиналя располагается при 380 нм, а бактериородопсина - при
570 нм. Такой сильный красный сдвиг поглощения возникает вследствие
установления межмолекулярных взаимодействий между хромофорной
группировкой и белком (подробнее об этом см. гл. VI).
После денатурационных нарушений конформации малополярными растворителями
или детергентом спектр поглощения хромопротеида сдвигается от 570 к 370
нм.
По-видимому, бактериородопсин является единственным акцептором
биологически активного света, поскольку спектр действия синтеза АТФ в
бактериях качественно близок спектру поглощения этого пигмента.
Фотохимическая стадия фотосинтеза макроэргов, берущая начало от
электронно-возбужденных состояний ретиналя, заключается в обратимом
превращении бактериородопсина с максимумом поглощения при 570 нм (Р570) в
хромопротеид с максимумом поглощения при 600 нм (Р6оо). Прй этом
происходит фотоизомеризация ретиналя с превращением 13-г<"с-изомера в
транс-форму, сопряженная, по-видимому, с конформационными изменениями
белкового носителя - бактериоопсина. Согласно данным лазерной техники,
первичная фотохимическая реакция завершается при комнатной температуре за
время, меньшее 25 пс, причем квантовый выход этого превращения составляет
при -190° С величину, близкую к 0,3. Обратная реакция Рбоо-*Р&7о
протекает с большей эффективностью. Данные, полученные с помощью флеш-
фотолиза и техники низких температур, показали, что фотоиндуцированные
превращения бактериородопсина
Глава V. Бактериородопсиновый фотосинтез макроэргов ИЗ
сопровождаются образованием ряда промежуточных продуктов, стабильных в
определенных температурных интервалах. Таким путем создается замкнутый
цикл превращений как со световой (Рвоо Р570), так и с темновой
регенерацией исходного бактериородопсина. Следует отметить, что при
физиологических условиях цикл завершается за несколько миллисекунд и на
Предыдущая << 1 .. 35 36 37 38 39 40 < 41 > 42 43 44 45 46 47 .. 144 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed