Биохимическое предопределение - Кеньон Д.
Скачать (прямая ссылка):
I I
HzN^TNh h<?Nnh,
СН, <Ьн,
L-аланин D-аланм
Но по некоторым причинам за счет определенных механизмов, которые мы
попытаемся раскрыть, эволюция природных полимеров, аминокислот, т. е.
белков, привела к тому, что они состоят почти исключительно из L-
аминокислот. Подобного же рода стереого-.
252
ГЛАВА V
могенность (а следовательно, и оптическая активность) характерна также
для полисахаридов и полинуклеотидов. Такая гомогенность достигается при
помощи стереосиецифичных катализаторов (ферментов), отбирающих
определенные изомеры до включения их в полимер!,ь
Поскольку такие стереоселективные катализаторы и поверхности, по-
видимому, отсутствовали во времена абиотического синтеза, вполне
вероятно, что в этих условиях возникали рацемические смеси L- и D-
изомеров, несмотря па существование определенных ограничений, благодаря
которым связывание носило упорядоченный характер, в чем мы уже имели
возможность убедиться. Такое представление подтверждается тем фактом, что
аланин, образующийся из смеси газообразных реагентов при облучении
электронами, является рацематом (гл. IV). Точно так же при полимеризации
аминокислот путем нагревания в значительной степени происходит
рацемизация оптически активных реагентов [91. В чем состоит конкретно
преимущество стереогомогенности биополимеров, неясно. Было высказано
предположение, что рацемические полиаминокислоты не способны (или
способны в меньшей степени) образовывать а-спирали, а между тем это
основной механизм структурной стабилизации оптически чистых
(стереогомогенных) полипептидов (т. е. природных белков) [105, 106 .
Так или иначе, оптическая активность современных биополимеров является
фактом, и наша задача состоит в том, чтобы выяснить, каким образом могла
появиться такая стереоспецифичность; необходимо решить, например, вопрос
о том, каким образом мог осуществляться отбор L-аминокислот. Было
предложено несколько механизмов, посредством которых можно было бы
объяснить стереоселективность полипептидного синтеза. Некоторые
исследователи полагают, что оптическая активность объясняется
стереоспецифической полимеризацией, происходившей в предбио-логический
период на оптически активных поверхностях кварца [1051. Однако в том
случае, когда при кристаллизации аминокислот для ориентации роста
кристаллов использовали кварц, левовращающий кварц оказывал на D-
аминокислоты почти такое же влияние, как и правовращающий кварц [1071.
Было высказано предположение, что при полимеризации аминоацетонитрила на
каолините (см. выше) надлежащая ориентация образующейся полипептидной
цени служит направляющим фактором в присоединении боковых групп и таким
образом обеспечивает образование остатков с одинаковым стереохимическим
знаком на протяжении пептидной цепи [771. Однако это предположение пока
не проверено экспериментально.
Другое предположение заключается в том, что стереоспецифич-ный синтез
происходил под влиянием поляризованного солнеч-
РЕАКЦИИ КОНДЕНСАЦИИ С ОТЩЕПЛЕНИЕМ ВОДЫ II ПОЛИМЕРИЗАЦИИ 253
ного излучения [105]. Такая возмэжэсть была проверена экспериментально.
Оказалось, что продукт полимеризации изученных соединений, образующийся в
присутствии циркулярно поляризованного света, обладал очень небольшим
вращением [1081. Кроме того, естественный свет поляризован в гораздо
меньшей степени, чем свет, использовавшийся в этих экспериментах.
Спонтанную кристаллизацию одного из оптических изомеров из рацемического
раствора также, по-видимому, нельзя считать универсальным механизмом
стереохимического отбора, так как в одних случаях при этом происходит
кристаллизация L-лейцина, а в других — D-сери-на. Даже если этот процесс
и осуществлялся в ходе добиологиче-ской эволюции, все же па его основе
невозможно объяснить, почему произошел отбор одной из форм.
Еще один изученный механизм стереоспецифического отбора основан на
преимущественном взаимодействии соответствующих аминокислотных остатков
[109|. Полимеризация аминокислот с участием карбодиимидов приводит к
незначительной рацемизации [110]. Конденсация аминокислот с отщеплением
воды при участии дицианамида происходит, по-видимому, по механизму,
сходному с механизмом конденсации с участием карбодиимидов [39], о чем
уже говорилось ранее. Поэтому в экспериментах с дицианамидом удается
исследовать степень стереоселективности полимеризации, основанной на
природе взаимодействия аминокислотных остатков, участвующих в этом
процессе (независимо от способов, которыми достигается их связывание).
Однако результаты экспериментов по димеризации аминокислот с неполярными
боковыми цепями в водных растворах свидетельствуют о том, что на этом
уровне полимеризации не происходит стереоселективного отбора [109]. Иными
словами, L-аминокислоты, по-видимому, реагируют с D-аминокислотами с
такой же легкостью, как и с L-аминокислотами.
Исследование полимеризации N-карбоксиангидридов некоторых аминокислот в
неводных растворах показывает, что в этом случае имеет место небольшая
