Фотосинтез С3 и С4 растений механизмы и регуляция - Эдвардс Дж.
Скачать (прямая ссылка):
ческими ограничениями при высокой [С02]. Кроме того, предполагали, что Ушах карбоксилазы (скорость при насыщающей концентрации С02) равна Уюах оксигеназы (скорость при насыщающей концентрации 02); однако Ушах карбоксилазы оказалась в несколько раз выше, чем Утах оксигеназы. Считали также, что сопротивление переносу С02 через водную фазу настолько значительно, что [С02] в хлоропласте должна быть намного ниже, чем на поверхности клетки. Хотя для диффузии действительно необходим некоторый градиент концентрации, нет никаких данных о том, что сопротивление переносу С02 очень велико. Если функция карбоаигидразы заключается в том, чтобы облегчать диффузию С02, то [С02] на участке карбоксилирования должна быть очень близка к ее концентрации на поверхности клетки (рис. 14.4).
Поскольку при построении любой модели исследователи исходят из определенных предположений и допущений, а иногда строят ее чисто эмпирическим путем, всем моделям присущи определенные ограничения, которые затрудняют их интерпретацию в связи с биохимией фотосинтеза. Выяснение механизма фотосинтеза и ответной реакции разных растений на изменяющиеся условия внешней среды могут дать много полезной информации для моделирования фотосинтеза.
Источники данных: [3, 6, 20, 22, 26, 29, 30, 31, 36, 48, 51].
14.4. С4-Растения: ФЕП- и РуБФ-карбоксилазы
РуБФ-карбоксилаза С4-растеиий по своим свойствам, по-видимому, не отличается от аналогичного фермента Сз-растений в том смысле, что она тоже ингибируется 02 и имеет относительно низкую Ям(СОа)- Активность этого фермента, однако, и количество белка (белка фракции I) у С4-растений могут быть значительно меньшими, чем у Сз-растений (при расчете на единицу Хл, единицу поверхности листа или в процентах общего содержания растворимых белков). Так, например, кукуруза и Panicum miliaceum (С4-растения) имеют ~1 мг белка фракции I/мг Хл листьев, а пшеница, табак и картофель (С3-растения) — от 3 до 6 мг белка фракции I/единица Хл листьев. Остается неясным, насколько эти различия отражают действительные различия в карбоксидирующем потенциале in vivo. В моделях фотосинтеза для Сз-растений обычно использовали величину кар-боксилирующего потенциала (в расчете на единицу Хл), которая в 2 раза превосходила величину карбоксилирующего потенциала для С4-растений (ср. рис. 14.6 и 14.8).
Одно время считали, что способность С4-растений фиксировать С02 с очень высокой скоростью (особенно при ярком освещении и при повышенных температурах) вполне можно объяс-
нить-тем, что ФЕП-карбок'сйлаза обладает высоким сродством к СОг. В настоящее время, однако, из литературы известны та->-кйё значения /См^еЬг/нсоз^ДЛ-я -этих, двух.карбоксилаз (ср. разд. 6:5 й ‘13.3), которые никак не соответствуют , этому объяснению' (см. ниже).
ФЕП-карбоксцлаза из, С4-растений имеет следующие свойст-, ва: а) о:на использует в качестве субстрата iHC03~, а не свободную COi; б)'она, по-видимому, имеет /(м(Нсо8-)—0,2—0,4 мМ;
в) Ушах1 ФЕП-карбоксилазной реакции при насыщающих концентрациях ФЕП и НСОз- составляет 800—1200 мкмоль-
• (мгХл)-1-ч-1 при 30“С их) в отличие от РуБФ-карбоксилазы, она не ингибируется Ог, Поэтому преимущество- ФЕП-карбок-силазы над РуБФ-карбоксилазой с точки.зрения. эффективности карбоксилирования может состоять в том,'что первая не обладает оксигеназной активностью и, возможно, имеет более высокую ! Vmax; правда, величина 1/тЯх для РуБФ-карбоксилазы еще. йе определена; Безусловно, что Ушах ФЕП-карбоксилазной реакции при насыщающей донцентраций ФЕП и НСОз" значительно' выше4 Чем скорость фотосинтеза в листьях.
Как можно интерпретировать значение /(м(Нсоз'~) для ФЕП-карбоксилазы, равное 0,2—0,4 мМ, о чем свидетельствует оно, о низком или высоком сродстве к С02, присутствующей в атмосфере?. На концентрацию иона НСО<г, доступного для ФЕП-карбоксилазы in vivo, влияет несколько факторов: концентрация С02 в межклеточном воздушном пространстве листа, температура листа, pH цитозоля и содержание карбоангидразы.
У Сграстений свыше 90% карбоангидразы находится в клетках мезофилла, где Она локализуется в цитоплазме. Следова-. тельно, и ФЕП-карбоксилаза, и карбоангидраза локализованы в'
250 м.д.
СОг 47й* Н СОз—-р—> ОА ФЕП р.
Рис. 14.7. Предполагаемый основной путь переноса С02 (жирные стрелки) в листе Ci-растений при участии карбоангидразы, сдвигающей равновесие реакции. Реакция СОз НСОа~ представляет собой краткую форму записи катализируемой карбоангидразой реакции С02+Н20^НС0з~+Н+.
одном и том же компартменте клетки. Как только С02 входит в цитозоль клетки, она тотчас же гидратируется до НС03~Н-Н+. И С02, и НС03~ диффундируют по градиенту концентрации во всем цитозоле. Так как потенциальный градиент для НСОз~ намного больше, чем для С02, бикарбонат как субстрат гораздо более доступен для ФЕП-карбоксилазы (рис. 14.7). Если каталитическая активность карбоангндразы намного превышает активность ФЕП-карбоксилазы, то конечная концентрация НС03~ в цитозоле будет определяться концентрацией С02 в воздушном пространстве между клетками мезофилла, а также температурой и pH цитозоля. Так, например, при концентрации С02 в воздушном пространстве листа ~250 м. д. и при-темпер ату ре листа 30°С растворимость свободной С02 равна 7,4 мкМ. При pH 8,0 такая свободная С02 в цитозоле находилась бы в равновесии с 331 мкМ ИСОз-, что очень близко по величине к Д'м(НСО“8) для ФЕП-карбоксилазы. При насыщающей концентрации ФЕГ1 это обеспечивало бы скорость —- 500 мкмолъ С02-
