Химия кремнезема ч.2 - Айлер Р.
Скачать (прямая ссылка):
Фермент может также присоединяться к поверхности рыхлого пирогенного кремнеземного порошка по реакции с ами-
Кремнезем в биосфере
1061
нопропилсилильными группами, которые были предварительно хемосорбированы на поверхности исходного кремнезема. Можно также одновременно использовать активатор. Рейнольде и Миллер [278] запатентовали получение трипсина такого типа с сохранением его свойств.
Ферментное ингибирование в присутствии олигомеров кремневой кислоты может быть следствием либо направленности активных центров фермента в сторону кремнеземной поверхности, либо денатурации молекулы фермента по механизму Марголиса. Глюкозa-6-фосфатаза из микросом клеток печени крыс ингибируется олигокремневыми кислотами при их содержании 0,0,1—0,025 % Si02 в отличие от некоторых других фос-фатаз, например дегидрогеназы и оксидазы [279]. Кинг и др. [280] сообщили, что подобным образом ингибируются ацетил-холинэстераза, сукцинатдегидрогеназа, эстераза и гиалурони-даза; не подвержены ингибированию амилаза, панкреатическая липаза, пепсин, щелочные и кислые фосфатазы, трипсин и уреаза.
Согласно данным Роуселла и Леонарда [281], монокремневая кислота не оказывает никакого действия на ферменты. Мономер кремнезема при проникновении в клетки печени не взаимодействовал с ферментами и не блокировал клеточные мембраны, которые сохраняли нормальную проницаемость по отношению к ионам и к небольшим молекулам, например молекулам ацетата или мочевины.
Ферменты способны соединяться с поверхностью очень широкопористого силикагеля с образованием относительно устойчивого закрепленного на поверхности ферментного катализатора [282]. Широкопористый кремнезем с порами диаметром 51 нм использовался как носитель, к поверхности которого присоединялись молекулы фермента протеазы бактерии Bacillus subtilic. Вначале происходила реакция бифункциональной соли диазония с поверхностью кремнезема, а затем реакция фермента с противоположной от поверхности группой диазония. Фермент на кремнеземном носителе был способен гидролизовать казеин; его время полупревращения (время, за которое концентрация фермента уменьшалась вдвое) превышало 7 мес, тогда как точно такой же фермент, просто адсорбированный на исходном кремнеземе, имел время полупревращения всего 2,5 мес.
Витамин С (аскорбиновая кислота) стабилизировался после адсорбции на силикагеле при pH 6,5 [283]. По-видимому, молекулы витамина адсорбировались не за счет образования водородных связей ввиду относительно высокого значения pH, а, вероятно, удерживались благодаря хелатной реакции с си-ланольными поверхностными группами кремнезема, так как молекула витамина обладает типичной парой гидроксильных
1062
Глава 7
групп, которые расположены на смежных атомах углерода, связанных между собой двойной связью. Подобные гидроксиль-ные группы характерны для катехина— хелатообразующего реагента по отношению к атому кремния. Если бы в действительности обе гидроксильные группы молекулы витамина конденсировались с одним поверхностным атомом кремния, то должно было бы стабилизироваться поверхностное соединение с двойной связью, устойчивое к окислению. Очевидно, в случае витамина С не исследовалась возможность образования водорастворимого анионного хелатного соединения кремния.
Ориентация кристаллов низкомолекулярных пептидов и аминокислот, когда они выращивались на кварцевых поверхностях, указывает на эпитаксиальную согласованность, игравшую, возможно, некоторую роль в добиотической эволюции [284].
Кремнезем в соединениях фосфора. Нуклеиновые кислоты, ДНК, РНК ,
Ввиду устойчивости ДНК трудно представить возможность обмена между Si(OH)4 и фосфатом в рибонуклеиновых кислотах. Однако Шварц и Баронецкий [285] сообщили, что реакции гидролиза, сопровождающиеся выделением свободной фосфорной кислоты, ускорялись в присутствии Si (ОН) 4. Авторы показали, что наблюдался обмен кремневой кислоты с фосфатом в рибонуклеиновой кислоте. Керстен и Штаудингер [286] указали на взаимодействие кремневой кислоты с никотинамидаде-ниндинуклеотидом (NAD) и даже с аденозинтрифосфатом (АТР). Позже возникли сомнения относительно этих наблюдений, поскольку подобные данные могли быть вызваны случайным присутствием бактерий.
В экспериментах Кикута и Шлипкотера [287] также была показана возможность взаимодействия кремнезема с рибонуклеиновой кислотой (РНК). Авторы нашли, что золь кремнезема, вводимый крысам через трахею, вызывал в органической форме узелковый фибриз. Но в том случае, когда кремнезем вводился совместно с РНК, последствия оказывались гораздо более тяжелыми — образовывалась сильно развитая сеть коллагеновых волокон [287]. Трипсин также усиливал действие кремнезема [288].
Согласно Хаугеру, Кришу и Стаудингеру [289], мономерный кремнезем оказывается более токсичным по отношению к выделенным митохондриям по сравнению с поликремневой кислотой. Мономерный кремнезем вызывал набухание митохондрии в печени крыс и подавлял окислительный процесс фосфорилиро-вания. Поскольку в этих экспериментах использовалась только
Кремнезем в биосфере
