Биофизика - Владимиров Ю.А.
Скачать (прямая ссылка):
15
Подставив это выражение в (1.7), получаем (для электрона г=-1):
С, -ДЕ/кТ
- (Ег - ?х) = кТ 1п - , или ni/n2 = е , (1.10)
сг
где пг и "2 - число частиц на двух энергетических уровнях в состоянии
равновесия;
Д Е - Ег - ?j.
1.5. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИХ ПАРАМЕТРОВ
БИОЛОГИЧЕСКИХ СИСТЕМ
Для определения термодинамических параметров биологических систем
используются два метода: определение теплопродукции (калориметрия) и
измерение констант равновесия. Так как объект, находящийся в калориметре,
не производит работы, изменение энергии (энтальпии) можно считать равным
количеству выделившегося тепла AQ. Так находят изменение энтальпии (АН),
например, в ходе изучаемого биофизического процесса или биохимической
реакции.
Независимо от этого производят вычисление свободной энергии процесса
(реакции) по уравнению (1.3) и величины Ар о по уравнению (1.6) на
основании определения константы равновесия К, т. е. измерения равновесных
концентраций субстратов и продуктов реакции.
Зная АН, температуру Т и AG, можно по уравнению (1.2) рассчитать
изменение энтропии в данном процессе (AS).
Существует также другой подход к изучению термодинамических параметров
процесса, основанный на измерении констант равновесия при разных
температурах. Этот метод пригоден только в том случае, когда ни изменение
энтальпии системы (АН), ни изменение энтропии (AS) от температуры не
зависят. В этом случае из уравнений (1.6) и (1.2) получаем для 1 моля
вещества:
Д Я AS
ln/("-TF + T" "¦">
Это соотношение называется уравнением Вант-Гоффа. График зависимости In К
от \/Т представляет собой прямую линию, пересекающую ось абсцисс в точке
AS/АЯ, ось ординат - в точке AS/R.
16
Как известно, для построения прямой достаточно знания координат двух
точек. Поэтому часто АН и AS находят, определив константу равновесия
всего при двух температурах.
Для гидролиза АТФ при pH = 7,0 и 37°С этим способом было найдено АН == 20
кДж/моль, AS = = 0,0396 кДж/(моль • град).
Дцо = - 20 - 310 • 0,0396 = - 32,2 кДж/моль.
1.6. второй закон термодинамики
И ЖИВЫЕ ОРГАНИЗМЫ
В литературе неоднократно высказывалось удивление по поводу того, что в
живых организмах в ходе их роста и развития может происходить увеличение
упорядоченности, которое, казалось бы, противоречит второму закону
термодинамики. Противоречие это кажущееся.
С одной стороны, как справедливо указывают многие авторы (Л. А.
Блюменфельд, Л. А. Николаев и др)., понятие энтропии вообще
нецелесообразно использовать, когда речь идет о порядке в
макроскопическом смысле, скажем, о дифференциации клеток, специализации
клеточных структур и т. д. С другой стороны, организм постоянно совершает
работу и растет, следовательно, общее количество свободной энергии в нем
должно увеличиваться, что на первый взгляд противоречит второму закону
термодинамики. Такой вывод, однако, основан на недоразумении. Свободная
энергия не может увеличиваться лишь в изолированных системах. Ни один
живой организм не является изолированной системой. Организм питается и с
пищей (а растения и со светом) потребляет свободную энергию, которую
потом расходует. В полном смысле слова изолированной можно считать
систему организм - среда. Внутри такой системы в ее "живой" части, т. е.
в организме, свободная энергия может увеличиваться, а энтропия -
соответственно уменьшаться, но при непременном условии одновременного его
увеличения в неживой части системы. Так, например, развитие зеленых
растений на Земле происходило благодаря увеличению энтропии в системе
Солнце - Земля. Известно, что и в состоянии покоя, и при выполнении
работы может происходить рост и развитие организма, но одновременно идет
непрерывное выделение тепла живыми организмами. Эта теплота диссипации
представляет собой результат окисления веществ, заключен-
17
? т. т&. ин-тд I
ных в пище, которое сопровождается ростом энтропии, значительно большим,
чем снижение энтропии за счет роста организма и дифференцировки его
клеток.
1.7. "ЭНЕРГОСОПРЯГАЮЩИЕ" СИСТЕМЫ КЛЕТКИ
Итак, изменение свободной энергии в ходе любого процесса определяет
направление этого процесса: он идет в сторону уменьшения G. Например, для
гидролиза фосфатной связи в комплексе Mg2+ - АТФ при pH 7,0 и 37(r) С по
схеме АТФ + НаО -* АТФ 4- Ф (где Ф - ион фосфорной кислоты) получено
значение AG = -30,5 кДж/моль. В реакции АДФ+НгО -*¦ АМФ 4- Ф, AG = -30
кДж/моль.
Значительное понижение свободной энергии при гидролизе АТФ и АДФ побудило
биохимиков назвать эти соединения богатыми энергией, или
макроэргическими.
Однако в живой клетке протекает множество реакций, которые сопровождаются
увеличением свободной энергии (AG > 0). Например, синтез пептидной связи
при образовании дипептида: аланин 4 глицин аланилглицин
характеризуется AG = 17,2 кДж/моль, а фосфорилиро-вание глюкозы при
гликолизе по схеме глюкоза 4-4- ф глюкозо-6-фосфат 4- Н20 характеризуется
AG = = 13,4 кДж/моль.
Эти процессы не могут идти самопроизвольно, они протекают за счет
