Молекулярная биология. Структура и функция белков - Степанов В.М.
ISBN 5-06-002573-Х
Скачать (прямая ссылка):
93
Рис. 5.10. Протяженный 0-складчатый слой (в карбан-гидразе человека)
Десять отрезков /2-структуры (преимущественно антипаралле-льной) закручены друг относительно друга, образуя супервто-ричную структуру, которая напоминает винтовую лестницу. Угол между первым и последним отрезками близок к 220°. Показаны ацетилированный аминный -AcNH- и карбоксильный СООН-концы полипептидной цепи
гидрофобными) боковыми радикалами. Гидрофобные поверхности fi-складчатого слоя, взаимодействуя между собой или с гидрофобными же гребнями «-спиралей, могут участвовать в построении внутримолекулярных гидрофобных ядер,. стабилизирующих пространственную структуру белка.
Следует иметь в виду, что поверхность /^-складчатого листа редко является плоской, чаще она закручена влево, если смотреть перпендикулярно ходу отрезков. Угол между соседними отрезками цепи составляет при этом около 25е. Многократное повторение такого мотива приводит к закручиванию листа в структуру, подобную винтовой лестнице. В результате угол между крайними отрезками пептидной цепи в /2-листе колеблется от 0° в структуре конканавалина А до 70—80° в дезоксирибонуклеазе I, 100° в нуклеотидсвязывающем домене дегидрогеназ и даже достигает 220° в карбангидразе (рис. 5.10).
Описаны также "барабаны", получающиеся при сворачивании протяженного /Элиста, когда крайние отрезки пептидной цепи смыкаются, формируя между Собой систему водородных связей, которая свойственна /2-структуре. Очевидно, что /2-структура в таких случаях утрачивает характер локального образования, подчас пронизывая всю белковую глобулу (и перерастает рамки данного в начале главы определения вторичной структуры). Учитывая это, к протяженным /2-складчатым листам, играющим важную роль в формировании третичной структуры белка, применяют термин супервторичная структура.
На рис. 5.11 приведена схема NAD-связывающего домена глицераль-дегидфосфатдегидрогеназы, иллюстрирующая многообразие вторичных структур в этой молекуле.
94
fMc. 5.11. Схема вторичных структур в NAD-связывающем домене глицеь ральдегидфосфат дегидрогеназы
Тонкими линиями показаны водородные связи в Of-спиралях (например, от NH-группы остатка 19 к С=0 остатка 15 и т.д.), участках параллельной (от NH и С-О остатка 3 к соответственно С=0 остатка 27 и NH остатка 29) и антипар аллельной /2-структуры (отрезки 56-61 и 62-67). Есть и участки последовательности, например 134-141, которые не образуют системы водородных связей
5.6. Д-ИЗГИБ
Как а-спираль, так и /2-структура обычно представлены в глобулярных белках сравнительно короткими отрезками, поэтому значительная часть вторичной структуры белка приходится на разного рода петли, позволяющие изменить направление пептидной цепи. Наиболее экономный структурный элемент, позволяющий повернуть полипептид на 180°, используя всего три пептидные группировки, получил название /?-изгиба (рис. 5.12). /?-Изгиб стабилизируется одной водородной связью. Его образованию могут мешать объемистые боковые цепи аминокислот, поэтому предпочтительно включение в него остатка глицина. Заметим, что /?-изгиб практически всегда оказывается на поверхности белковой глобулы, поэтому нередко он играет существенную роль в ее взаимодействии с другими молекулами, например с иммуноглобулинами.
Приведенная на рис. 5.13 карта Рамачандрана для реального белка, основанная на данных рентгеноструктурного анализа, показывает, что большинство аминокислотных остатков имеет конформацию, свойственную о-спирали или /2-структуре. Лишь точки, соответствующие углам <р и ф для остатков глицина, оказываются мало связанными конформационными ограничениями и распределены почти по всему полю карты.
Рис. 5.12. /?-Изгиб (две возможные структуры)
Поворот пептидной цепи на 180* происходит на отрезке, содержащем четыре аминокислотных остатка, причем между кислородом карбонильной группы 1-го остатка и водородом NH-группы 4-го образуется стабилизирующая изгиб водородная связь
96
Рис. 5.13. Карта Рамачандрана для гЛутатионредуктазы:
А - точки, отвечающие конформации 419 аминокислотных остатков (исключая глицин), сгущаются в понижениях, долинах, которые соответствуют октофали (нижний левый квадрант) и /2-структуре (верхний левый квадрант), встречаются и на перевале между ними. Небольшая группа остатков имеет конформацию, характерную для левой онспирали (<р = 60°, ф = 40°); Б - точки, отвечающие 41 остатку, глицина, из которых 29 соответствуют наборам углов <р и ф, не разрешенным для других аминокислотных остатков
Таблица 5.1. Относительное содержание в глобулярных белках аминокислотных остатков, принадлежащих различным типам вторичной структуры (по данным рентгеносгруктурного анализа)
/ ? Содержание аминокислот, %
о?-спираль /^•структура ' /?-изгиб, нерегуляр
ные участки
Миоглобин. 79 0 5 16
Парвальбумин 62 .5 17 16
