Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Степанов В.М. -> "Молекулярная биология. Структура и функция белков" -> 121

Молекулярная биология. Структура и функция белков - Степанов В.М.

Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функция белков — М.: Высшая школа, 1996. — 335 c.
ISBN 5-06-002573-Х
Скачать (прямая ссылка): strukturifunkciibelkov1996.djvu
Предыдущая << 1 .. 115 116 117 118 119 120 < 121 > 122 123 124 125 126 127 .. 140 >> Следующая

а, 0, 7. Как и в рассмотренном выше случае, это приводит к диссоциации белка на а-субъединицу, сохраняющую связь с рецептором до тех пор, пока не пройдет внутримолекулярный гидролиз GTP, и ^—7-комплекс. Последний построен из /^-субъединицы, такой же, как и в активирующем Gtf-белке, и 7-субъединицы, которая точно так же играет роль мембранного якоря. /?—7-Комплекс связывает а-субъединицу стимулирующего белка aGs в тройной неактивный комплекс aG$ — GDP-0—1, не позволяя ей активировать аденилатциклазу. Таким образом, ингибирующий Gi-белок действует, высвобождая в ответ на связывание эффектора ингибитор активирующего Gs-белка — комплекс 0~у: Время, в течение которого этот комплекс свободен от контакта с а-субъединицей, зависит от того,' насколько быстро последняя расщерит связанный GTP.,
В заключение отметим распространенность G-белков как передатчиков сигналов со своего рода встроенным таймером. Обнаружено около 150 генов таких белков. Для многих из них функция пока неизвестна,
291
не установлено даже, принадлежат ли они к стимулирующему (?*- или ингибирующему Gi-типу; соответственно их относят к Go-белкам. В то же время возрастает число G-белков, участвующих в усилении слабых внешних сигналов. Например, найден G-белок, вовлеченный в восприятие запросов.
G-белками являются многие белковые факторы' трансляции- Как уже упоминалось, фактор EF-Tu, состоящий из 393 аминокислотных остатков, содержит' G-домен (остатки 1—199). При образовании этим белком комплекса с фактором EF-Ts последний как бы раскрывает молекулу EF-Tu и "вставляет" в нее GTP, выталкивая GDP. Вызванные этим конформационные изменения , G-домена (остатки 1—199) передаются двум другим доменам, взаимодействующим с аминоацил-тРНК и рибосомой. После образования комплекса EF-Tu—GTP-рибосома—аминоацил—тРНК ускоряется гидролиз GTP в каталитическом центре G-домена. Очевидно, что СТРазная активность G-домена в значительной мере зависит от того, изолирован ли EF-Tu-фактор или находится в комплексе с рибосомой и аминоацил-тРНК. Иными сло-г вами, существует многосторонняя связь между тонкой структурой каталитического центра G-домена и лигандсвязывающими участками поверхности EF-Tu-белка, которая реализуете*, по-видимому, за счет относительно небольших, но функционально важных конформацион-ных изменений.
После гидролиза GTP до GDP связь EF-Tu-фактора с рибосомой и аминоацил-тРНК резко ослабевает. Бели по каким-либо причинам гидролиз GTP произойдет слишком быстро, EF-Tu-фактор не успеет выполнить свою роль организатора комплекса аминоацил-тРНК с рибосомой, что приведет к понижению точности трансляции.
Таким образом, G-белки представляют собой эффективные регуляторы, способные усиливать внешний сигнал и определят!» длительность его действия. Они используют для этого весьма чувствительные конформационные изменения, сопровождающие связывание GTP или GDP, а также способность к внутримолекулярному гидролизу GTP, причем все эти факторы могут существенным образом изменяться при образовании комплексов G-белков с другими белками.
I
«
ГЛАВА 13 ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
Иммуноглобулины — белки, синтезируемые в организме позвоночных и способные распознавать и специфически связывать чужеродные молекулы — антигены, а также включать механизм их эли-
292
\
минирования (удаления), выполняя тем самым защитную функцию антител. Заметим, что белки, обладающие свойством избирательно связывать другие молекулы, не редки. Более toro, хорошо известны случаи образования белками чрезвычайно прочных комплексов с различными соединениями — лигандами. К ним относятся, например, комплексы авидина или его микробного аналога — стрептавидина — с биотином, комплексы ферментов и их природных ингибиторов и т.п. Таким образом, само по себе связывание макромолекул или других лигандов не представляет собой уникального свойства иммуноглобулинов.
Необычна способность этого семейства белков, обладающих целым рядом общих, постоянных для него структурных черт, создавать . огромное многообразие центров связывания, комплементарных множеству антигенов, совершенно различных химически. Сразу же заметим, что речь не идет о создании той или иной особью антитела, комплементарного данному антигену. Возникновение такой структуры есть результат более или мейее длительного эволюционного процесса, на уровне организма происходит лишь отбор клеток, несущих предсу-ществующую генетическую информацию о ней, и, возможно, некоторая ее модификация. Важно, что такая структура практически всегда может буть найдена. Следовательно, при описании семейства иммуноглобулинов необходимо в первую очередь выяснить структурные предпосылки, которые обеспечивают решение этой функциональной задачи.
13.1. МОЛЕКУЛЯРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ ИММУНОГЛОБУЛИНА 6
Среди известных типов иммуноглобулинов иммуноглобулин 6 обладает наиболее простой структурой и особенно хорошо изучен. Его молекула имеет четвертичную структуру И' образована двумя тяжелыми (Н) и двумя легкими (L) цепями (субъединицами), что отражает формула H2l2- Целостность четвертичной структуры поддерживается как нековалентными взаимодействиями, так и межсубъединичными дисульфидными связями (рис. 13.1).
Предыдущая << 1 .. 115 116 117 118 119 120 < 121 > 122 123 124 125 126 127 .. 140 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed