Происхождение предбиологических систем - Опарин А.И.
Скачать (прямая ссылка):
нение по крайней мере двух оснований в коде. Если же обнаружится, что эти аминокислоты кодируются другими триплетами, то замена глутаминовой кислоты на аспарагиновую может быть связана с заменой только одного основания. Такие исправления для ошибочных или для нерасшифрованных в настоящее время кодонов должны изменить некоторые из приведенных ниже подсчетов, но в незначительной степени. Кроме того, статистический анализ показывает, что некоторые изменения аминокислот, происходящие в процессе эволюции, должны быть результатом замены двух или трех оснований в одном и том же кодирующем триплете, при условии что мутации в генетическом материале происходят случайно. Этот вопрос будет рассмотрен в дальнейшем. В табл. 3 показаны возможные изменения аминокислот, которые могут происходить при замене одного основания в кодирующих триплетах, приведенных в табл. 1.
Сделано предположение, что эволюция в значительной степени -обусловлена мутациями, приводящими к изменению длины молекул .ДНК или к замене оснований. Любое из четырех оснований может быть заменено на другое, причем такие замещения могут происходить в обеих цепях молекулы. Вновь появившееся основание связывается комплементарным основанием во время следующего митоза, и возникшая пара оснований участвует в процессе копирования в ходе клеточного деления; возможно, что через много поколений в этом же локусе произойдет следующее замещение или повреждение. Если эти изменения затрагивают структурный ген, то они влекут за собой соответствующие изменения в аминокислотной последовательности белков. В настоящее время невозможно расшифровать гены путем непосредственного изучения их нуклеотидной последовательности. Однако имеется возможность определять порядок аминокислот в белке. Если оказывается, что какой-то общий предшественник дал начало двум белкам с различной аминокислотной последовательностью, то можно считать, что эти различия отражают изменения, возникшие в составе оснований соответствующих генов. С этой точки зрения полезно исследовать исходную структуру набора гомологичных белков. Такого рода данные имеются для гемоглобинов и миоглобина [22—24]. Все описанные для гемоглобина мутации отдельных аминокислот соответствуют точечным мутациям оснований в кодирующих триплетах. Эти изменения сведены в табл. 4.
Гемоглобины — это белки красных кровяных клеток животных. Гемоглобины всех позвоночных, за исключением круглоротых, представляют собой тетрамерные молекулы, состоящие из четырех пептидных цепей [23]. Гемоглобин нормального взрослого человека (гемоглобин А) содержит две a-цепи и две {5-цепи и может быть сокращенно обозначен формулой агРг- Гемоглобин плода
Таблица 3
Замены аминокислот, которые могут происходить в результате изменения одного основания в кодирующих триплетах
Амино Возможные замещения *
кислота
Ала AcnNH2 Г лу Г ли Илей Лей Про Сер Тре Вал
Apr AcnNH2 Асп Цис ГлуШ2 Гли Г ис Лей Лиз Про Сер
AcnNH2 Асп Г луЫН2 Илей Лей Лиз Мет Про Сер Тре
Асп ГлуМН2 Гли Илей Лиз Тре
Цис Гли фен Сер Тир
ГлуЫН2 Г лу Гис Илей Лей Лиз Мет Про
Глу Гли Гис Илей Лиз Сер Тир Вал
Гли Сер Вал
Гис Лиз Про Сер Тре Тир
Илей Лей Лиз Мет Фен Про Сер Т ре Тир Вал
Лей Мет Фен Про Сер Тре Три Вал
Лиз Тре Тир
Мет Тре Три
Фен Сер Тре Тир Вал
Про Сер Тре
Сер Т ре Тир
* Выделенные курсивом аминокислоты наблюдались в мутациях, перечисленных
в табл. 2.
(гемоглобин F) имеет формулу a^yf, поскольку он содержит две у-цепи, которые у взрослых заменяются P-цепями. Второй тип гемоглобина взрослого человека (А2), встречающийся в меньших количествах, имеет формулу Как видно из обозначений
вместо двух P-цепей, присущих гемоглобину А, он содержит две 6-цепи. Гены, ответственные за различные пептиды, могут быть изображены следующим образом для случая диплоидной клетки [24].
аЛ уТ рА <?Аг
Предполагается, что каждый из этих парных генов является частью двухцепочечной молекулы ДНК, причем каждый ген содер-
