Жизнь микробов в экстремальных условиях - Кашнер Д.
Скачать (прямая ссылка):
С.р. -Ala- Tyr-Lys lie •Ala-Asp-Ser Cys ¦Yal -Ser-Cys-Gly-Ala-Cys •Ala-Ser •Glu-Cys-Pro-Yal ¦Asn •Ala-lle ¦Ser-Gln ¦Gly -Asp-Ser
С.а. -Ala Tyr-Yal lie Asn-Glu-Ala Cys lie Ser-Cys-Gly-Ala-Cys Asp-Pro Glu-Cys-Pro-Yal Asp -Ala-lle Ser-Gln Gly Asp-Ser-
C.t. -Ala His-lie ¦ lie Thr-Asp-Glu Cys He Ser-Cys-GIy-Ala-Cys- Ala-Ala Glu-Cys-Pro-Yal Glu Ala-lle His-Glu Gly Thr-Gly
C.ts. -Ala His-He- lie Thr-Asp-Glu Cys He Ser-Cys-Gly-Ala-Cys- Ala-Ala Glu-Cys-Pro-Yal G1u Ala-lle- His-Glu Gly Thr-GIy
29 30 ,31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 • 48 49 50 51 52 53 54 55
C.p. lie -Phe-Yal -lie -Asp-Ala-Asp-Thr-Cys-Ile-Asp-Cys-Gly ¦Asn •Cys •Ala-Asn -Val-Cys-Pro -Yal-Gly Ala Pro-Yal-Gln-Glu
C.a. Arg-Tyr-Yal -lie Asp-Ala-Asp-Thr-Cys-Ile-Asp-Cys-Gly Ala ¦Cys Ala-Gly- Yal-Cys-Pro Yal-Asp Ala Pro-Yal-Gln-Ala
C.t. ¦ Lys -Tyr-;Glnj-VaI- Asp-AIa-Asp-Thr-Cys-Ile-Asp-Cys-GIy Ala Cys Glri-Ala- Yal-Cys-Pro Thr-Gly Ala Yal-Lys-Ala-Glu
C.ts. - Lys-Tyr-|Glui-Val- Asp-AIa-Asp-Thr-Cys-Ile-Asp-Cys-Gly- Ala- Cys- Glu!-Ala- Yal-Cys-Pro- Thr-Gly Ala Yal-Lys-Ala-Glu
\
Сокращения: С. р. — Clostridium pasteurianum; С. а. — Clostridium acidi-urici\ С. t. — Clostridium tartarivorum-, С. ts. — Clostridium thermosaccharolyticum.
Заключенные в прямоугольники участки представляют собой аминокислоты, по которым мезофилыше и термофильные ферредоксины различаются между собой; внутренними прямоугольниками отмечены замены у термофильных ферредоксинов.
фильных и мезофильных бактерий (Tanaka et al., 1966; Rail et al., 1969). Ферредоксины размещены в таблице в соответствии с температурными пределами наблюдаемой термостабильности, причем наименее стабильные ферредоксины помещены в верхней части таблицы. Единственное различие между двумя ферредок-синами термофилов состоит в замене глутамина на глутаминовую кислоту в положениях 31 и 44- (внутренние прямоугольники) в ферредоксине С. Ihermosaccharolyticum. Танака и др. (Tanaka et al., 1973) пришли к выводу, что эти две замены, вероятно, ответственны за более высокую термостабильность ферредоксина из С. ihermosaccharolyticum, так как глутаминовая кислота способна образовывать водородные связи с боковыми цепями других аминокислот; в то же время авторы не считают, что замена тирозина на гистидин в положении 2 влияет на термостабильность белков, поскольку эта мутация обнаружена также в термолабильном ферредоксине из Peptostreptococcus elsdenii (Yasunobu, Tanaka, 1973).
Прямоугольниками в табл. 6.6 отмечены замены тех аминокислот, по которым мезофильные и термофильные ферредоксины различаются между собой. Эти замены были проанализированы с целью определения числа мутаций, необходимых для превращения одной аминокислоты в другую. Цифра 1 означает, что в результате мутации произошло изменение одного нуклеотида в кодоне, цифра 2 — изменение двух нуклеотидов, а цифра 3 указывает на полное отсутствие гомологии между двумя кодонами. Следовательно, цифра 3 отражает наиболее глубокие мутационные изменения. Все полученные величины сгруппированы в табл. 6.7; для целей данного анализа мутационный показатель 2 будет рассматриваться как существенная замена, поскольку изменение двух нуклеотидов в кодоне в общем может повлиять на величину заряда аминокислот, тогда как замена одного нуклеотида редко оказывает такое влияние. При сопоставлении мутационных показателей для двух мезофильных ферредоксииов обнаруживаются четыре существенные замены в положениях 5, 29, 42 и 45. В наименее стабильном ферредоксине из С. pastea-rianum насчитывается И или 13 существенных аминокислотных замен при сравнении его с термофильными ферредоксииами (вследствие того, что в последних наблюдается вариабельность аминокислот в положениях 31 и 44). Однако относительно более стабильный ферредоксин из С. acidi-urici отличается от термофильных ферредоксииов семью или девятью существенными заменами. Несмотря на свой предположительный характер, эти результаты указывают на прямую зависимость между числом существенных аминокислотных замен и степенью термостабилы-го-стп ферредоксина. Поскольку различия в аминокислотном составе двух мезофильных ферредоксииов усложняют мутационный
Таблица С.7
Число мутаций, вызывающих взаимное превращение одной аминокислоты в Другую в мезофильных и термофильных ферредоксинах
Положение Число мутаций, обнаруженных при сравнении между собой
аминокислоты в аминокислотных последовательностей ферредоксинов
С.р. и С.а.1 С.р. и C.t. или С.а. и С.t.
C.ts.1 или C.ts.1
2 0 1 1
5 2 1 2
6 1 0 1
