Биологическая химия. Том 31 - Карасев В.А.
Скачать (прямая ссылка):
упомянутых выше типа взаимодействий, характерных для таких систем, нашли в нем отражение.
Поскольку способность простых и резонансных групп к образованию ССИВС является одним из наиболее общих их свойств, то, следовательно, и биомолекулы, приведенные в табл. 2, содержащие данные сочетания, также обладают свойством образовывать между собой непрерывные ССИВС. Отметим» что кристаллы многих биомолекул, например, аминокислот, насквозь пронизаны подобными системами, причем их вклад в формирование кристаллической структуры является определяющим [41-
Таким образом, очевидно, что наиболее существенным системообразующим свойством биомолекул, как мы показали, является их способность к образованию ССИВС, которые могут служить основой построения надмолекулярных биоструктур и, благодаря возможности л-сопряжения через водородную связь, каналами передачи энергии в этих структурах. Ниже будет приведен ряд данных, подтверждающих эти выводы.
4.2. ССИВС как основа построения надмолекулярных биоструктур
4.2.1. Предварительные замечания
В качестве экспериментальных доказательств наличия ССИВС в надмолекулярных биоструктурах мы приводим данные, полученные методом РСА при исследовании белков. Их анализ будет приведен с использованием понятий простой и резонансной групп, с сопутствующими обозначениями, что позволяет вести наглядную и экономичную запись. Для удобства рассмотрения белковых структур мы символически представили аминокислоты в виде наиболее характерных для них групп (табл. 3). Эти обозначения будут применяться и в последующих разделах.
Пептидную связь в белках удобно изображать так:
где С=0-связь принадлежит i аминокислотному остатку, а HN—1+1. Черточка у 'N—С = О-группы пролина и 'С—C = N-группы триптофана будет обозначать терминацию ССИВС.
В литературе по РСА белков сложилась традиция по отдельности представлять системы пептидных связей, водородные связи полярных аминокислот с основной цепью и водородные связи между аминокислотными остатками (см., например [33,43,74];). Такое раздельное представление существенно затрудняет целостное восприятие реальной картины взаимосвязей ССИВС в надмолекулярных структурах. В этом разделе ССИВС в основном получены реконструкцией табличных данных по всем трем
Таблица 3
Характерные функциональные группы аминокислот
Простые группы Резонансные группы
0 и
1 II
п 0
1
и
про, ала, вал, фен
леи, нле
С---N 'С---C=N N---C=N
лнз три арг, гнс
п С---с=о О 0
1 II 1
о и п
1 II
2 о
сер, тре тнр асн, глн асп, глю
с/)
1
и
цис, мет гли
типам водородных связей, путем сведения их в единое целое. Кроме того, ввиду того, что во многих'случаях в структурах не приводится расположение атомов водорода в группах (что, вообще говоря, оправданно, поскольку при разрешении 0,15—
0,20 нм они не обнаруживаются), мы расставили их в соответствии со свойствами входящих в эти системы функциональных групп. Показ наличия протонов между группами, как будет видно из разд. 4.3, существенно влияет на понимание механизма переноса зарядов (энергии) в ССИВС.
4.2.2. Системы HN—С=О-групп белков
Системы из HN—С = 0-групп имеются в а-спиралях и ^-структурах белков [60, 61]. По существу, к настоящему времени к ним добавилась лишь спираль Зю, все остальные же типы структур, теоретически мыслимые [68] и содержащие подобные системы, встречаются сравнительно редко. Таким образом, огрубляя, можно сказать, что в белках существуют в основном два типа спиралей (а-спираль и спираль Зю) и два типа плоских структур (антипараллельная и параллельная ^-структуры). Мы кратко рассмотрим особенности ССИВС в этих структурах, являющихся примером периодических систем, с тем, чтобы акцентировать внимание на ряд особенностей, которые в настоящее время часто не учитываются.
Спиральные структуры. Если водородные связи возникают между группами
i+l i 1+4 i+3
HN—С=0.. .HN—С=0,
то в результате образуется а-спираль, содержащая три ССИВС из HN—С=0 групп, имеющих одинаковое направление:
4 3 7 6 10 9 13 12
->• HN—С=0.. .HN—С=0.. .HN—С=0.. .HN—С=0
3 2 6 5 9 8 12 11
-*• HN—С=0.. .HN—С=0.. .HN—С=0.. .HN—С=0 (4.9)
2 1 5 4 8 7 11 10
HN—С=0.. .HN—С=0.. .HN—С=0.. .HN—С=0.
В качестве направления мы задаем, как будет обосновано в разд. 4.3., путь от О к HN, т. е. О — всегда выход, a HN — вход, что показано стрелками.
