Биофизическая химия. Том 2 - Кантон Ч.
Скачать (прямая ссылка):
ч Структуры с водородными связями Структуры без водородных
связей
Колебание а-спираль /3-слой
SR частота,см-1 дихроизм частота,см-1 дихроизм чае: ота.см 1
Растяжение связи N-Н - N-Н - - 3290- 3300 II 3280- 3300 _L -3400
Амид I (растяжение связи С=0) ( 0 - X - II и 1 ~ 1650-1660 II
1630 _/. 1680-1700
Амид П -С- N -1 и 1540-1550 -L 1520-1525 II < 1520?
•) j.A.Schellman, C.Schellman. In: The Proteins, 2d ed., vol. 2, ed.
H.Neurath, New York, Academic Press, 1962, p 1.
Такое рассмотрение, однако, является весьма упрощенным. В полипептидах и
белках колебания отдельных пептидных групп взаимосвязаны аналогично тому,
как связаны между собой электронные переходы. Каждая колебательная полоса
поглощения мономера в полимере расщепляется на ряд полос. Эти полосы
имеют разную интенсивность, а иногда и разную поляризацию. Таким образом,
спектр полимера может быть гораздо более сложным, чем спектр мономера. К
счастью, симметрия спиральных полимеров позволяет упорядочить этот
"частокол" полос. Для полимеров типа а-спирали Т. Миязава показал, что
каждый мономерный переход порождает в полимере две интенсивные полосы.
Одна - при частоте гц(0) - поляризована параллельно оси спирали, две
другие - вырожденные полосы с частотой г ±(2тг/п) - поляризованы
перпендикулярно оси. Характеристики этих полос зависят от числа остатков
п, приходящихся на виток. Эти результаты находятся в полном согласии с
данными о расщеплении электронных полос поглощения пептидных хромофоров
при наличии экситонных эффектов. Спектры, иллюстрирующие расщепление
колебательных полос а-спиральных полипептидов, приведены на рис. 8.26.
Заметим, что полосы, соответствующие поглощению параллельно
поляризованного света, имеют гтах = 1518 и 1652 см "', а полосы,
соответствующие поглощению перпендикулярно поляризованного света, - гтах
= 1549 и 1655 см "'. Эти различия в частотах являются следствием
расщепления полос амид 1 и амид II с частотами иц(0) и v ±(27г/п)
соответственно.
При анализе ИК-спектров антипараллельных /3-слоев необходимо рассмотреть
колебания основной асимметричной единицы (рис. 8.27). Поскольку последняя
включает в себя четыре пептидные группы, каждая колебательная полоса
отдельного мономера расщепляется в антипараллельном /3-слое на четыре
полосы. В случае амидных полос одна из них
ДРУГИЕ ОПТИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ
117
РИС. 8.26. Инфракрасный дихроизм ориентированных пленок поли^у-бензил-Ь-
глутаминовой кислоты. Свет был поляризован параллельно (сплошные линии) и
перпендикулярно (штриховые линии) оси волокон. [М. Tsuboi, J. Poly. Sci.,
59, 139 (1962 ).]
Таблица 8.6.
НАБЛЮДАЕМЫЕ И ВЫЧИСЛЕННЫЕ ПАРАМЕТРЫ ИНФРАКРАСНЫХ СПЕКТРОВ ПОЛИПЕПТИДОВ И
БЕЛКОВ 1)' 2)
Конформация Колебание Частота колебаний, см 1
полоса амид I полоса амид II
вычисленная обычно наблюдаемая вычисленная обычно
наблюдаемая
а-Спираль f,(0) (1650) 1650 (1516) 1516
г>±(2тг/л) 1647 1652 1540 1546
Антипарал дельный v,(0,ir) (1685) 1685 (1530) 1530
/3-слой "'j.I'r.O) (1632) 1632 1540 -
Г-±(7Г,1Г) 1668 - 1550 -
Параллельный к' ¦ (0,0) 1648 1645 1530 1530
/3-слой v (ir,0) 1632 1630 1550 1550
Беспорядочная структура '0 1658 1656 1535 1535
'l.J.A. Schellman, С. Schellman. In: The Proteins, 2d ed., vol. 2, ed. H.
Neurath, New York, Academic Press, 1962,
p. 1.
21 Значения в скобках получены в результате подгонки к экспериментальным
данным путем выбора соответствующих параметров.
не проявляется в ИК-спектрах, две другие поляризованы перпендикулярно, а
четвертая - параллельно. В табл. 8.6 представлены результаты расчетов
параметров нормальных колебаний, выполненные Миязавой для а-спиралей и
/3-слоев, и соответствующие экспериментальные данные. Для полос амид I и
амид II наблюдается превосходное
118
ГЛАВА 8
I I
! !
Н о
к 11^-
.N С. с
" х X х
Г"* I
0 Н
1 I
I 1
I I
н о I XII
'VVV *^11 |
? V
I I
I I
v(0.0)
I
I
I
H
I
N
I
I
I
О
,C.
' x X x
ll^1- I
? V
I I
I I
н о I ЧН
^ xNxcx
."f c- I
T У
I I
v(7[,0)
! !
н О
J, \г~
' xc'xcx
их i
0 H
1 I
I I
I I
н о I -ч||
/CxNxcx
¦'"I ¦ I '
1 :
1 1
v(0,n)
I I
I I
I I
н о
J, IIX
-NXC'^V
llN- I о H
X!Y
0 H
1
¦ 1
v(n.n)
РИС. 8.27. Схематическое представление нормальных колебаний в
антипараллельном /3-слое. Стрелки обозначают компоненты моментов
переходов, лежащие в плоскости рисунка, знаки плюс и минус - компоненты,
перпендикулярные плоскости. [Т. Miyazawa, J. Chem. Phys., 32, 1647
(I960).]
совпадение данных. Таким образом, подобные расчеты могут служить
рациональной основой при интерпретации ИК-спектров полипептидов и белков.
Кроме трех рассмотренных выше пептидных полос имеются и другие полосы,
отвечающие колебаниям атомов пептидных групп, а также полосы поглощения,
соответствующие колебаниям различных боковых групп. Подробное обсуждение
всех этих вопросов выходит за рамки нашей книги.
Для сахарофосфатного остова и азотистых оснований нуклеиновых кислот
характерен гораздо более сложный набор колебаний, чем для пептидов.
