Биосенсоры: основы и приложения - Тёрнер Э.
Скачать (прямая ссылка):
электродов, содержащих цитохром с и пероксидазу, происходит
непосредственный обмен электронами между редокс-центром и электродом. В
подтверждение этого авторы ссылаются на то, что ток этих электродов не
зависит от потенциала, и на данные кинетических исследований с помощью
вращающегося диска [37]. В случае флавинсодержащих оксидаз,
глюкозооксидазы и ксантино-ксидазы, по мнению Кулиса, процесс протекает с
участием медиатора NMP + . Этот вывод подтверждается тем, что окисление
субстрата происходит только при потенциалах, соответствующих редокс-
потенциалу данного медиатора. Авторы полагают, что медиатор образуется в
слое вблизи поверхности электрода в процессе постепенного растворения
органического металла. В этой связи интересно отметить, что, по данным
[35], TCNQ0 в растворе исключительно эффективно окисляет восстановленную
глю-козооксидазу (кох = 0,015 М_1-с-1). Позже мы показали, что графитовые
электроды, модифицированные TCNQ, действуют как эффективные
электрокаталические поверхности при окислении восстановленной
глюкозооксидазы и могут работать при довольно низких потенциалах (0 мВ
относительно Ag/AgCl). Мы установили также, что TTF
Перенос электрона от биологических молекул на электроды
223
является эффективным медиатором для восстановленной глюкозооксидазы как в
растворе, так и будучи адсорбирован на поверхности электрода [25]. Элбери
и др. [2] не согласны с последним положением и приводят доводы в пользу
того, что перенос заряда осуществляется непосредственно к
глюкозооксидазе. Основным аргументом авторы считают то, что в
экспериментах с вращающимся диском с кольцом им не удалось обнаружить
продуктов растворения электрода в потоке, омывающем кольцевой электрод
(гл. 12).
15.6. Заключение
Поиск новых соединений - переносчиков электрона-и объяснение механизма их
действия будут несомненно продолжаться в ускоренном темпе, чему
способствует и коммерческий интерес к выпуску биосенсоров этого типа*.
Появятся новые устройства на основе рассмотренной здесь общей технологии,
и очевидно, что эта область будет быстро развиваться. Ключ к успеху лежит
в создании простых и стабильных конфигураций ферментных электродов,
пригодных для массового коммерческого выпуска по невысоким ценам. Мы
надеемся, что это будет достигнуто не в ущерб точности и
чувствительности, свойственной обычным лабораторным анализам.
Благодарность
Э.П.Ф. Тернер является старшим научным сотрудником British Diabetic
Association.
ЛИТЕРАТУРА
1. Albery W.J., Bartlett P. N. An organic conductor electrode for the
oxidation of NADH. J. Chem. Soc., Chem. Commun, 234-6 (1984).
2. Albery W.J., Craston D.H., Hagett B.G.D. The development of novel
biosensors. In The World Biotech Report 1985, vol. 1, 359-82. Online
Publications, Pinner, U.K., 1985.
3. Albery W. J., Eddowes M. J., Hill H. A. 0., Hillman A. R. Mechanism of
the reduction and oxidation of cytochrome с at a modified gold electrode.
J. Amer. Chem. Soc., 103, 3904 -10 (1981).
4. Alien P.M., Hill H.A.O., Walton N.J. Surface modifiers for the
promotion of direct electrochemistry of cytochrome c. J. Electroanal.
Chem., 178. 69-86 (1984).
5. Aston W.J., Ashby R. E" Higgins I.J.. Scott L.D.L., Turner A.P.F.
Enzyme based methanol sensor. In Charge and field effects in biosystems
(eds. M.J. Allen, P. N. R. Usherwood), pp. 491-8. Abacus Press,
Turnbridge Wells, 1984.
6. Bet so S. R., Klepper M. //.. Anderson L. B. The electrochemical
behaviour of cytochrome c. J. Amer. Chem. Soc., 94, 8197 204
(1972).
7. Bright H. J., Porter D.J.T. In The enzymes (ed. Id. Boyer),
vol. 12, 421-86. Academic Press. New
York, 1975.
8. Bryce M.R., Murphy L.C. Organic metals. Nature, 309, 119-26 (1984).
9. Cass A. E.G. Protein electrochemistry. Life Chem. Reports,
2, 321-362 (1984).
10. Cass A. E.G., Davis G., Hill H.A.O., Nancarrow D.J. The reaction of
flavocytochrome b2 with cytochrome с and ferricinium carboxylate.
Comparative kinetics by cyclic voltammetry and chronoamperometry.
Biochim. Biophys. Acta, 828, 51-7 (1985).
11. Cass A. E. Francis D. G., Hill H. A. O., Aston W. J., Higgins I. J.,
Plotkin E. V., Scott L. D. L., Turner A. P. F. Ferrocencmediated enzyme
electrode for amperometric determination of glucose. Anal. Chem., 56,
667-71 (1984).
12. Cenas N.K., Kanapieniene J.J., Kulvs J.J. NADH oxidation by quinone
electron acceptors. Biochem. Biophys. Acta, 767, 108 12 (1984).
* Хотя в качестве примера всегда приводят сенсоры глюкозы, следует
подчеркнуть важность поиска схемы, пригодной для широкого круга
ферментативных реакций, поскольку это будет способствовать созданию
сенсоров многоцелевого назначения. - Прим. авт.
224
Глава 15
13. Cenas N. К., Pocius А. К., Kulys J. J. Electron exchange between
flavin and heme containing enzymes and electrodes modified by redox
polymers. Bioelectrochem. Bioenerg., 11, 61-73 (1983).
14. Cenas N. K., Kulys J.J. Bioelectrocatalytic conversion of substances
