Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка):
3) синтез и биохимическое исследование полученных из решения обратной структурной задачи модельных аналогов, определение спектра биологического действия природного пептида, количественная оценка функциональной активности, изучение специфических взаимодействий с рецепторами и т.д;
4) анализ результатов расчета и эксперимента и определение на атомно-молекулярном уровне зависимости между химическим строением, конформационными возможностями и эффективностью реализации биологической активности природного олигопептида.
Суть данной схемы заключается в том, что экспериментальному изучению структуры, биологической активности и механизма функционирования предшествует теоретическое моделирование с привлечением методов конформационного анализа и квантовой химии. В этом отношении предложенная схема, по существу, соответствует инженерному подходу.
1 Завальный А А Попов Е М //Молекуляр биология 1982 Т 16 С 129-141
2 Low В W Preston Н S Sato A et al // Proc Nat Acad Sci US 1976 Vol 73 P 2991 2994
3 Tsernoglon D PetskoGA //FEBS Lett 1976 Vol 68 P 1-4
4 Tsernoglon D Petsku G A //Proc Nat Acad Sci US 1977 Vol 74 P 971-974
5 Tsernoglon D PetskoGA McGueen J E Hermanc J //Science 1977 Vol 197 P 1378_
1381
6 Kimbal M R Sato A Richatdson J S et al //Biochem and Biophys Res Commun 1979 Vol 88 P 950-959
7 Creighton TEH Progr Biophys and Mol Biol 1978 Vol 33 P 231-297
8 Kassel В Laskowski M //Biochem and Biophys Res Commun 1965 Vol 20 P 463-468
9 Hubei R KuklaD Bode W et al // J Mol Biol 9174 Vol 89 P 73-101
10 Deisenhofer J SteigemannW et al // Acta crystallogr В 1975 Vol 31 P 238-250
11 Попов EM Годжаев H M Измайлова ЛИ и др // Биоорган химия 1982 Т 8 С 776-816
12 Nemethy G Scheraga НA //Quart Rev Biophys 1977 Vol 10 P 239-352
13 Diamond R //Acta crystallogr A 1971 Vol 27 P 436-452
14 Pauling L The nature of the chemical bond 3rd ed N Y Cornel Urav press, 1960,
15 Попов E M Дашевский В Г ЛипкиндГ M Архипова С Ф // Молекуляр биология
1988 Т 22 С 612-630
16 GoN //Annu Rev Biophys and Bioeng 1983 Vol 12 P 183-210
17 Брандте Д Ф // Структура и стабильность биологических макромолекул М Мир
1973 С 174-254
18 Baldwin RL //TIBS 1989 Vol 14 Р 291-294
19 Cieighton ТЕ //Biochem J 1990 Vol 270 P 1-16
20 GethingM J SambrookJ //Nature 1992 Vol 365 P 33 45
21 Jaenicke R //Philos Trans Roy Soc London В 1993 Vol 339 P 287-295
22 LattmanEE Rose G D //Proc Nat Acad Sci US 1993 Vol 90 P 439^41
23 FershtAR //FEBS Lett 1993 Vol 325 P 5-16
24 Lecomte J TJ Matthews G R //Protein Eng 1993 Vol 6 P 1-10
25 Попов E M Естествознание и проблема белка М Высш шк 1989
26 Попов Е М Структурная организация белков М Наука, 1989
27 Troyer J М, Cohen F Е //Rev Comput Chem 1991 Vol 2 P 57-86
28 Vasquez M Nemethy G Scheraga H А I/ Chem Rev 1994 Vol 94 P 2183-2239
29 Levitt M WarshelA //Nature 1975 Vol 253 P 694-698
30 Levitt M //J Mol Biol 1976 Vol 104 P 59-107
31 WarshelA Levitt M //Ibid Vol 106 P 421-437
32 Kuntz ID Grippen G M Kollman PA Kimelman D // Ibid P 983-994
33 TanakaS Scheraga H A //Proc Nat Acad Sci US 1975 Vol 72 P 3802-3806
34 TanakaS Scheraga H A //Ibid P 1320-1324
35 TanakaS Scheraga H A //Macromolecules 1977 Vol 10 P 554—562
36 TanakaS Scheraga H A //Ibid P 305-312
37 Gabel D Rasse D Scheraga H A //Intern J Peptide and Protein Res 1976 Vol 8 P 237-252
38 Lewis P N Scheraga H A //Arch Biochem and Biophys 1971 Vol 144 P 576-583
39 Burgess AW Ponnuswamy P R Scheraga H A //Isr J Chem 1974 Vol 12 P 239-286
40 Yeas M GoelNS Jacobsen JW // J Theor Biol 1978 Vol 72 P 443-451
41 CoelNS Yeas M //Ibid 1979 Vol 77 P 253-260
42 Ha\elTF Crippen G M Kuntz ID // Biopolymers 1979 Vol 18 P 73-90
43 WakoH Scheraga H A //Macromolecules 1981 Vol 14 P 961-970
44 WakoH Scheraga H A //J Protein Chem 1982 Vol 1 P 5-15
45 Wako H Scheraga H A // Ibid P 85-99
46 Miyazaua S JerniganRL //Biopolymers 1982 Vol 21 P 1333-1363
47 Gunn J R Monge A FneserRA Marshall С H //J Phys Chem 1994 Vol 98 P 702-710
48 SipplMJ II) Mol Biol 1990 Vol 213 P 859-864
49 HendhchM Lackner P Wettkua S et al //Ibid Vol 216 P 167-180
50. Сачап G , Sippl M // Ibid. 1992. Vol 224. P. 725-736.
51. Sippl M J., Weitckus S // Proteins: Struct. Funct. Genet. 1992. Vol. 13. P. 258-269
52. Levitt M // Curr. Opinion Struct. Biol. 1991. Vol. 1. P. 224-236.
53. Kolinski A , Skolntck J // J. Chem. Phys. 1992 Vol. 97. P. 9412-9418.
54. Sun S // Protein Sci. 1993. Vol. 2 P 762-771.
55. Kolmski A , Godzik A , Skolntck J // J. Chem. Phys. 1993. Vol. 98. P. 7420-7430
56. Godzik A , Kolmski A , Skolnick J II J. Comput. Aided Mol. Des. 1993. Vol. 7 P 397-408.
57 Go N , Taketomi H II Proc. Nat. Acad. Sci. US. 1978. Vol. 75. P. 559-563.
58 Go N , Taketomi H // Intern J Peptide and Protein Res. 1979 Vol. 13. P. 235-244.
