Радиационная биофизика (ионизирующие излучения) - Кудряшов Ю.Б.
ISBN 5-9221-0388-1
Скачать (прямая ссылка):
моль/100 эВ)
I II III IV
высокая средняя низкая очень низкая
(5-300) 0-5) (0,1-1) (0,014),1)
белки --- распад, R---Н, ---
NH3 R---ОН,
R---R,
разрыв
тяжа
амино - распад, R-H, ---
кислоты NH3 R---ОН,
R-R
ДНК --- распад ро’-, МДА, ШО*),
моно RC---О, двухтяжевый
мера однотя разрыв,
жевый сшивки
разрыв,
NH3
нуклеотиды --- распад, RC=0, МДА, ШО
R---ОН, NH3,
R-H POl",
ROOH
углеводы --- распад, МДА ---
R-H,
R---ОН,
RC=0
фосфолипиды распад --- PO?-, МДА, ШО
ROOH RC=0
*)МДА — малондиальдегид; ШО — шиффовы основания.
Рассмотрим подробнее данные о радиочувствительности биологически важных молекул, полученные А. В.Савичем и его сотрудниками.
3.2.1. Радиочувствительность белков
Радиочувствительность белков во многом определяется характером радиационно-химических изменений входящих в них аминокислот. Поэтому рассмотрим сначала данные по радиолизу отдельных аминокислот в водных растворах.
Радиолиз не всех аминокислот изучен достаточно подробно. Для некоторых из них известны лишь общие выходы распада. Из общих реакций в них наблюдается дезаминирование, декарбоксилирование,
192
Гл. V. Непрямое действие ионизирующего излучения
димеризация, а в присутствии кислорода может происходить образование гидроперекисей. Определенный вклад в радиолиз аминокислот вносит также образование карбонильных соединений и гидрок-силирование. В циклических аминокислотах основные превращения затрагивают кольцевую структуру. Диапазоны выходов этих реакций приведены в табл. V.5.
Относительная радиочувствительность при одинаковой концентрации (1 ммоль/л) аминокислот определена при сравнении их выходов разложения и константы скоростей реакций с продуктами радиолиза воды при облучении в атмосфере воздуха. По этим критериям аминокислоты по убыванию радиочувствительности образуют ряд, который выглядит следующим образом: серосодержащие (серии, метионин); некоторые циклические (тирозин, триптофан, гистидин); имеющие в остатке Ra азотсодержащие группы (аргинин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, глицин) и, наконец, те, у которых остаток Ra — углеводород без присоединенных групп или с ОН (фенилаланин, про-лин, валин, лейцин, изолейцин, серии, треонин).
Выход разрушения аминокислот увеличивается по мере роста их концентрации, а не стремится к постоянной величине (как это имеет место для углеводов и азотистых оснований). При концентрации около 0,1 моль/л выходы разложения глутаминовой кислоты, гистидина, пролина и аспарагиновой кислоты составляют несколько десятков единиц; выходы разложения серина, аланина, глицина и фенилаланина при концентрации, на порядок большей (1 моль/л), близки к 10. Эти данные говорят о том, что радиолиз аминокислот если и протекает в отдельных случаях по цепному механизму, то с развитием коротких цепей.
Данные по радиочувствительности аминокислот нельзя безоговорочно переносить на белки. На поражаемость аминокислотных остатков в белке влияют их расположение внутри белковой глобулы или
фибриллы и связи между аминокислотными остатками. Показателем радиочувствительности аминокислоты в составе белка может служить относительный выход ее разложения:
Г, _ G (мол./100 эВ) ,лт
GoTH “ —с~Ш—* (v-37)
Например, при облучении коллагена в 2,5*10~6 моль/л водных растворах в атмосфере воздуха СОТн изменялся в нешироких пределах от 1 до 3 для всех аминокислот, исключая цистеин (для которого GOTH составил 0,17) и метионин (4,8).
При облучении раствора коллагена в бескислородных условиях основным превращением является образование сшивок, а разрушение большинства аминокислот не регистрируется. Так, при дозе 2 кГр обнаруживается уменьшение количества только четырех аминокислот: фенилаланина, гистидина, метионина и тирозина.
Наличие в растворах кислорода, присоединяющегося к радикалам мишени, может объяснить малый выход сшивок при облучении в атмосфере воздуха. Повреждения аминокислотных остатков, а также
