Прогнозирование здоровья детей раннего возраста - Степанова Е.И.
Скачать (прямая ссылка):
"к и для многих других клеток организма, для лимитов наибольшее значение, в смысле энергетического йечения, имеют процессы разрушения углеводов Ганова И. С., Блинов М. Н., 1975]. При этом наитий энергетический выход - до 38 молекул АТФ на 1 >лекулу глюкозы, дает аэробный путь утилизации ; ов в цикле Кребса [Мак-Мюррей У., 1980].
*тикл Кребса объединяет восемь последовательных ;кций, четыре из которых осуществляются дегидроге-,'ами [Мак-Мюррей У., 1980]. Его ключевым энзимом р^гризнанным индикатором митохондрий является сук-^натдегидрогеназа - СДГ (К. Ф. 1.3.99.1)., поскольку локализуется только в этих органеллах и прочно язана с их внутренней мембраной [Гайер Г., 1974; Ле-"нджер А., 1974; Egger, 1973]. СДГ катализирует ре-ц^ю превращения сукцината в фумарат [Ленинд-ер А., 1974]. Причем по скорости окисления и образо-"ния богатых энергией соединений сукцинат опережает АД-зависимые субстраты и выигрывает в конкуренции / Ними за терминальные этапы дыхательной цепи.
Таким образом, СДГ принадлежит значительная роль 'накоплении энергии, а ее уровень адекватно отражает ункциональное состояние митохондрий.
В генерировании энергии большое участие принимают иридиннуклеотидзависимые дегидрогеназы. Они обра-шмо переносят по два восстанов'ительных эквивалента т субстрата к окисленной форме НАД или НАДФ [Жу-
39
равлева Т. Б., Прочуханов Р. А;, 1978]. С восстановленных форм пирвдиннуклеотидов снимаются и передаются в цитохромлую систему два атома водорода (и соответствующие им электрон-61) за счет деятельности ИАДН -и НАДФНг-Днафораз (К.Ф. 1.6.99.3 и 1.6.99.1). Следовательно" их уровень отражает суммарную активность тех дегидрогеназ, у которых НАД или НАДФ являются кофакторам# [Ленинджер А., 1974].
НАД- и НАДФ-зависимые дегидрогеназы различаются по направленности биологического действия. Первые принимают участие главным образом в митохондриальных процессах дыхания и накопления энергии, вторые осуществляют перенос электронов преимущественно г, восстановительных-реакцнях биосинтеза, протекающих г. эндоплазматическом ретикулуме и цитоплазматическом матриксе [Журавлева Т. Б., Прочуханов Р. А., 1978].
Таким образом, выявление НАДНг-Диафоразы, прочно связанной с внутренней мембраной митохондрий, можно использовать в качестве их своеобразной меткн [Ленинджер А., 1974]. В то же время уровень НАДФН2-диафоразы в основном характеризует состояние биосинтетических процессов, протекающих в цитоплазме [Ла-бори Г., 1974]. Сопоставление активности этих ферментов позволяет оценить взаимосвязь митохондриальных и внемитохондриальных энергетических процессов [Кур-банбердыев К. К., 1974; Склянская О. А., 1975].
Лимфоцит располагает полным набором энзимов, обеспечивающих анаэробный путь утилизации углеводов [Луганова И. С., Блинов М. Н., 1975]. В качестве его маркера в гисто- и цитохимии наиболее часто используется определение лактатдегидрогеназы- ЛДГ [Пирс Э., 1962; Нарциссов Р. П., 1970; Хейхоу Ф. Г. Дж., Кваг-лино Д., 1983]. ЛДГ (К.ФЛ.1.1.27) катализирует заключительный этап- гликолиза - восстановление пирувата до лактата. Процесс протекает в эндоплазматическом ретикулуме, с мембранами которого фермент связан непрочной связью [Лабори Г., 1974; Fahini, KarnowsKy, 1966].
С помощью биохимических методов в лимфоцитах человека обнаружены пять изоэнзимов ЛДГ [Лугаио-ва И. С., Блинов М. Н., 1975; De Contaroly, Navarro,
1973]. Цитохимически выявлены две изоформы фермента- Н * ЛДГ и М • ЛДГ. Первая из них ингибируется избытком субстрата, вторая - мочевиной [Комиссарова И. А., Нарциссов Р. П., 1968].
4i>
Общий энергетический выход при гликолитическо пути превращения углеводов составляет всего 2 молек) #ы АТФ на 1 молекулу глюкозы [Ленинджер А., 1974 Однако его значение огромно, т. к. в условиях недоста' jta кислорода гликолиз становится единственным исто1 киком снабжения клетки энергией [Вельтищев Ю. Е; соавт., 1983].
. ' Об активности синтеза нуклеиновых кислот в клети *de novo" дает представление инозин-5-монофосфатд( гидрогеназа - ИДГ (К.Ф. 1.2.1.14). Фермент принимас участие в образовании пуриновых оснований (гуанина катализируя на одном из этапов этого процесса реакци превращения инозиновой кислоты в ксантинозин-5-ф01 фат [Ленинджер А., 1974]. Его коферментом служ* НАД.
. Известно, что мощным источником энергии являютс ^йпиды [Збарский Б. И., 1972; Вельтищев Ю. Е. и coaei ?983]. В расчете на 1 моль полное окисление жирнь; лшслот высвобождает в несколько раз больше пригоднс для использования химической энергии, чем распад у деводов. Этот процесс протекает в митохондриях и П1 Йучил название (3-окисления [Ленинджер А., 1974]. Ei конечным продуктом является ацетил-КоА, которь .подвергается дальнейшим превращениям в цикле тр: дарбоновых кислот. Однако часть образовавшихся мол кул ацетил-КоА может конденсироваться, прёвращаж в ацетоацетат, который под действием НАД-зависимс З'оксибутиратдегидрогеназы - БДГ (К.ФЛ. 1.1.30) во станавливается до p-оксибутирата. Оба соединения нос] название кетоновых тел [Ленинджер А., 1974]. В норь их синтез невелик, попадая в цитоплазму, кетонов! тела вновь превращаются в ацетил-КоА, обеспечив: тем самым значительную долю энергетических потре ностей [Мак-Мюррей У., 1980]. Однако при ускорение катаболизме жирных кислот или сниженном уровне и пользования углеводов кетоновые тела синтезируются избыточном количестве, что может привести к развита метаболического ацидоза [Ленинджер А., 1974].
