Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Медицина -> Данилов Л.А. -> "Анализы крови и мочи" -> 15

Анализы крови и мочи - Данилов Л.А.

Данилов Л.А. Анализы крови и мочи — Спб.: Салит-Медкнига, 2003. — 128 c.
ISBN 5-901306-05-8
Скачать (прямая ссылка): analizikroviimochi2003.djvu
Предыдущая << 1 .. 9 10 11 12 13 14 < 15 > 16 17 18 19 20 21 .. 29 >> Следующая

Ферменты крови
Аминотрансферазы
Аланннаминотрансфсраза (АлАТ, К.Ф.2.6.1.2), ас-партатаминотрансфераза (АсАТ, К.Ф.2.6.1.1).
Аминотрансферазы играют центральную роль в обмене белков и взаимосвязи с обменом углеводов. Небелковой частью этих ферментов является витамин Вб (фосфопиридоксаль). Избирательная тканевая специализация позволяет считать их маркерными ферментами — АлАТ — для печени, АсАТ — для миокарда. Они
59
относятся к индикаторным ферментам, активность ко-торых повышается при повреждении ткани за счет гибели, разрушения клеток и выхода фермента в циркулирующую кровь.
Нормальные величины:
— АлАТ — 0,1-0,68 мкмоль/(мл ч) или 28-190 нмоль/(с л);
— АсАТ — 0,1-0,45 мкмоль/(мл ч) или 28-125 нмоль/(с л), колориметрический метод Райтма-на — Френкеля;
— оптический тест — 2-25 ME при 30°С.
Активность АлАт повышается при заболеваниях печени, особенно при инфекционном гепатите (в инкуба-
*
ционном периоде). Активность АсАТ в 2-20 раз повышается при инфаркте миокарда, и этот показатель имеет прогностическое значение: если на 4-й день болезни активность АсАТ не снижается, то это плохой прогностический признак. При стенокардии активность АсАТ не изменяется. При инфаркте миокарда может быть одновременное повышение активности АлАТ.
Диагностически ценным является определение активности АлАТ и АсАТ одновременно и расчет коэффициента де Ритиса — АсАТ/АлАТ. В норме этот коэффициент равен 1,3. При инфекционном гепатите он ниже, при инфаркте миокарда выше.
Л а ктатд е ги д ро ге н а за
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ, К.Ф. 1.1.1.27) катали пірует обратимую реакцию восстановления пирувата в лактат. Наибольшая активность обнаружена в почках, миокарде, скелетной мускулатуре, печени. ЛДГ пред-
ставлена пятью изоферментами, различающимися по первичной структуре. Является органоспецифическим ферментом.
В миокарде преобладают ЛДГі (Н4) и ЛДГ2 (Н3М), детализирующие реакцию образования пирувата с последующим его окислительным декарбоксилированием. В печени преобладает ЛДГ5 (М4), в скелетных мышцах — ЛДГ4 (МзН) и ЛДГ5.
Нормальные величины:
общая активность — 220-1100 нмоль/(с л).
Повышение активности ЛДГ наблюдается при:
— инфаркте миокарда;
— лейкозах;
— заболеваниях почек;
— инфекционном мононуклеозе;
— заболеваниях печени;
— опухолях;
— миопатиях.
Органная специфичность нзоферментов позволяет использовать их определение в сыворотке крови для топической диагностики: при инфаркте миокарда повышается активность ЛДГ| и ЛДГ2, при гепатите возрастает активность ЛДГ4 и ЛДГ5, при миопатиях повышается активность ЛДГ і, ЛДГ 2, ЛДГ 3.
Креатинкиназа
Креатинкиназа (КК, К.Ф.2.7.3.2) катализирует реакцию фосфорилировання креатина, играет важную роль в поддержании соотношения АТФ/АДФ в клетке. Наиболее распространена в мышечной и нервной ткани. Представлена тремя изоформами, состоящими из М- и
61
г
В-субъединиц. Фракция ММ — мышечный тип, MB —-сердечный и ВВ — мозговой.
Нормальные величины: до 100 нмоль/(с л) (унифицированный метод).
Повышение активности наблюдается у больных с инфарктом миокарда (через 3-4 ч после инфаркта). В сыворотке крови увеличивается активность ММ- и MB-форм. При мышечной дистрофии повышение об-щей активности сочетается с повышением активности MB- и ВВ-форм. Активность повышается также при дерматомиозитах, миокардитах, гипотиреозе, судорожных состояниях.
Амилаза
Амилаза крови (а-амилаза, К.Ф.3.2.1.1) катализирует гидролиз гликозидных связей крахмала, гликогена. Сск-ретируется поджелудочной и слюнными железами.
Нормальные величины: 3,3-8,9 мг/(сл).
Повышение активности наблюдается при:
— остром панкреатите;
— раке поджелудочной железы;
— вирусном гепатите;
— поражении слюнных желез (эпидемический паротит);
— почечной недостаточности;
— приеме кортикостероидных препаратов, салици а-тов, тетрациклина.
Снижение активности имеет место при:
— гепатитах;
— недостаточной функции поджелудочной железы;
— при токсикозе беременных.
62
У .рлута м и л тра н с фе ра за
у-Глутамилтрансфераза (у-глутамилтранспептидаза, 1(.ф.2.3.2.2). Самая высокая активность обнаружена в почках, 70% общей активности приходится на поджелудочную железу, 4% — на печень и 1,5% — на селезенку.
Нормальные величины:
мужчины — 250-1767 нмоль/(с л); женщины — 167-1100 нмоль/(сл).
Повышение активности отмечается прежде всего при заболеваниях печени (механическая желтуха, опухоли, холангиты). Умеренное повышение отмечается при гепатитах, сердечной недостаточности.
Фосфатазы (щелочная и кислая)
Фосфатазы — фосфомоноэстеразы, катализирующие гидролиз сложноэфирных связей фосфорной кислоты и органических соединений.
Щелочная фосфатаза (ЩФ, фосфомоноэстераза I, К.Ф.3.1.3.1). Оптимум pH 8,6-10,1. Богаты ферментом печень, костная ткань, кишечник, плацента. Различают 5 тканевоспецифических изоферментов ЩФ: плацентарный, костный, печеночный, кишечный, почечный.
Предыдущая << 1 .. 9 10 11 12 13 14 < 15 > 16 17 18 19 20 21 .. 29 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed