Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Химия -> Березин И.В. -> "Практический курс химической и ферментативной кинетики" -> 43

Практический курс химической и ферментативной кинетики - Березин И.В.

Березин И.В., Клёсов А.А. Практический курс химической и ферментативной кинетики — Москва, 1976. — 324 c.
Скачать (прямая ссылка): praktkurshimkinetiki1976.djvu
Предыдущая << 1 .. 37 38 39 40 41 42 < 43 > 44 45 46 47 48 49 .. 117 >> Следующая

[S]o-10“, М г//[Е]0, сек 1 [Slo-105, М о/[Е]0, сек 1
1,9? 4,15 20,0 7,50
2,50 4,65 50,0 6,91
3,00 5,13 100 5,72
4,00 5,89 200 4,22
6,00 6,63 300 3,30
8,00 7,15 396 2,74
10,0 7,15
Таблица 4
Зависимость скорости реакции восстановления пирувата, катализируемого лактатдегидрогеназой, от концентрации субстрата. Условия опыта: pH 6,80; 27,5° С; 0,05М фосфатный буфер; [NAD-Н] = 1,29- 10-&М; [Е]0 = 2-10-5 мг/мл
[Sic-Ю3, м v-Ю', М-мии 1 [S]0-№, м V *10®, М*мин 1
0,020 3,15 0,70 4,30
0,029 3,70 1,10 3,90
0,040 4,10 3,00 2,40
0,050 4,39 5,00 1,80
0,100 4,92 7,00 1,50
0,500 4,9 (Г 10.00 1,10
6-5. При изучении кинетики гидролиза ацетилхолина, катализируемого ацетилхолинэстеразой, было показано, что ферментативная реакция ингибируется субстратом с константой диссоциации неактивного тройного комплекса ES2 (см. схему 6.1), равной
3,2 -10-2 М [7]. Найти значение концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции достигает максимального значения в условиях эксперимента, если величина константы Ми-хаэлиса, найденная при использовании низких концентраций субстрата, равна 2,6-10~4 М.
6-й. В работе [8] было показано, что окисление тестостерона в Д5-андростен-3,17-дион под действием p-оксистероид-дегидрогеназы при увеличении начальной концентрации субстрата проходит через максимум, достигая 76% теоретической максимальной скорости реакции, при [S]опт = 6-10-6 М. На основании полученных данных рассчитать значение константы диссоциации неактивного тройного комплекса ES2 (см., схему 6.1).
6-7 Скорость реакции гидролиза 0-(бензоилглицин)-2-оксиизо-валериановой кислоты, катализируемой карбоксипептидазой А,
уменьшается в присутствии избытка субстрата [9]. Исходя из данных табл. 5, предложить схему ферментативной реакции и определить ее кинетические и равновесные параметры.
Таблица 5
Зависимость скорости реакции гидролиза
0-(бензоилглицин)-2-оксиизовалериановой кислоты, катализируемой карбоксипептидазой А, от концентргции субстрата. Условия опыта: pH 7,5;
25° С; ионная сила 0,5М (NaQl); [Е]0 = б.ЫО-10—1,2-10~6М
[S]o-10‘, М WlElo. сек ’ [S]„10‘, м »/[Elo. [S]o-10‘, м »/[E]0, сек *
сек-1
0,400 9,57 2,00 29,2 31,6 21,00
0,445 10,50 3,16 33,8 44,7 16,70
0,500 11,50 4,СО 35,6 56,2 15,00
0,572 12,80 5,62 36,2 74,1 12,50
0,667 14,50 10,00 34,7 100,0 10,60
0,800 16,70 10,60 33,4 141,0 8,&ч
1,000 19,60 16,80 29,2 178,0 7,50
1,410 25,00 17,80 28,4 316,0 5,83
1,780 28,00 24,00 24,8 562,0 4,80
6-8. В работе [10] было показано, что при увеличении концентрации субстрата в реакции гидролиза Ы-карбобензокси-Ь-трипто-фана, катализируемого карбоксипептидазой, скорость ферментативной реакции проходит через максимум, затем снижается и достигает постоянного уровня (табл. 6). Предложить схему реакции и определить значения ее равновесных и кинетических параметров.
Таблица 6
Зависимость скорости гидролиза 1Ч-карбобензокси-Ь-триптофана, катализируемого карбоксипептидазой, от концентрации субстрата. Условия опыта: pH 7,5; 5° С; 0,04М фосфатный буфер; 0,5М KCI
ISlo-W’. м »/[Е]0, сек * [Slo-103, м v /[Е]0, сек 1
2,00 7,70 20,0 15,0
2,22 8,33 39,0 13,6
2,50 9,00 50,0 12,8
2,86 9,80 70,0 12,0
3,33 10,80 76,0 11,8
4,00 11,80 98,0 10,9
5,00 12,80 101,0 11,0
6,67 13,90 130,0 10,9
10,00 14,90 150,0 10,8
6-9. При изучении кинетики гидролиза монофенилфосфата, катализируемого щелочной фосфатазой, было найдено, что субстрат
является одновременно и ингибитором ферментативной реакции [1]. На основании данных табл. 7 предложить схему реакции и определить кинетические и равновесные параметры ферментативного гидролиза.
Таблица 7
Влияние концентрации субстрата на скорость гидролиза монофенилфосфата, катализируемого щелочной фосфатазой. Условия опыта: pH 10,0; 37° С; [Е10=4Ю-3 мг/мл
[S]o-103, М v-lМ-мин 1
0,5 1,60
1.0 2,80
2,0 4,10
4,0 4,65
Предыдущая << 1 .. 37 38 39 40 41 42 < 43 > 44 45 46 47 48 49 .. 117 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed