Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Владимиров Ю.А. -> "Биофизика " -> 44

Биофизика - Владимиров Ю.А.

Владимиров Ю.А., Рощупкин Д.И., Потапенко А.Я., Деев А.И. Биофизика — Медицина, 1983. — 273 c.
Скачать (прямая ссылка): biofizika1983.djv
Предыдущая << 1 .. 38 39 40 41 42 43 < 44 > 45 46 47 48 49 50 .. 95 >> Следующая

ионов и пренебречь различиями их подвижности в водной фазе канала и, то
отношение потоков двух ионов, скажем, К* и Na+, будет зависеть только от
отношения их концентраций в канале. В свою очерэдь это различие
концентраций может быть связано с несколькими причинами. Например, канал
может оказаться слишком узким для того, чтобы туда вообще мог проникнуть
один из ионов. С другой стороны, если канал слишком широк, то уменьшается
прочность связи иона с каналом, а следовательно, концентрация данных
ионов в канале. Согласно гипотезе Муллин-за, лучше всего проходят через
поры те ионы, радиус которых (в окружении одного слоя молекул воды)
близок к радиусу пор. В случае натриевого канала в возбудимой мембране
перенос ионов происходит через "горловину" поры, в которой находится
группа - COO- (см. рис. 61). Чем выше сродство иона к этой группе, тем
выше будет его поток через канал и мембрану в целом (гипотеза Хил-
128
ле). В самом деле, если константы сродства канала к двум ионам равны КС1
и Кс2, то из предыдущего ясно, что
pt _ Ф1 _ с1" _ *ci ?i_ п.
Р2 Ф2 с2к КС2 ' <2 ' (6- '
где Ci(c2) и с1к(с2к) - концентрация ионов в водной среде и в канале
соответственно.
Повышение концентрации молекул и ионов в мембране лежит также и в основе
действия переносчиков. Наиболее подробно это явление изучено для случая
переноса ионов так называемыми ионофорными антибиотиками: валино-мицином,
энниатинами и др. Синтез и изучение механизма действия целого ряда
подобных антибиотиков был осуществлен Ю. А. Овчинниковым, В. Т. Ивановым
и сотрудниками. Установлено, что валиномицин резко повышает проницаемость
мембран для К+ благодаря специфике своей
структуры. Шесть карбонильных групп ^С=0 этого макроцикла формируют
полость (сферу), в которую точно и прочно вписывается ион калия.
Как уже говорилось на с. 72, связывание иона с 6 группами характеризуется
константой связывания К(r), т. е. много раз большей, чем при связывании с
одной такой группой. Ион Na+ слишком велик для отверстия в молекуле
валиномицина, а например, Cs+ маловат. Избирательность валиномицина в
качестве переносчика поэтому чрезвычайно велика: например, Pk+iPns* -
104. Таким образом, структурное соответствие лежит в основе
избирательности переноса ионов как через каналы, так и через посредство
переносчиков в биологических мембранах.
6.5. МЕХАНИЗМ АКТИВНОГО ПЕРЕНОСА ИОНОВ
Известны четыре основные системы активного транспорта ионов в животной
клетке, три из которых обеспечивают перенос ионов Na+, К+, Са2+ и Н+
через биологические мембраны за счет энергии гидролиза АТФ специальными
ферментами-переносчиками, которые называются транспортными АТФ-азами (см.
рис. 49). Четвертый механизм - перенос протонов при работе дыхательной
цепи митохондрий пока изучен недостаточно. Наиболее сложно из
транспортных АТФ-аз устроена Н+-АТФ-аза, состоящая из нескольких
субъединиц, а самая простая - Са2+-АТФ-аза,
5-1042
129
(*ис. 52. Основные Этапы сопряженного с гидролизом АТФ, переноса ионов
Са2+ через мембрану. Видны изменения конформации фермента, обеспечивающие
активный транспорт ионов. Объяснения - в. тексте (по В. Б. Ритову и Ю. А.
Владимирову).
состоящая из одной полипеп-тидной цепи с молекулярной массой около 100
ООО. Рассмотрим механизм переноса ионов кальция этой АТФ-азой.
Работа АТФ-аз изучается обычно на изолированных мембранных системах, в
случае Са2+ - АТФ-азы - на пузырьках саркоплазматичес-кого ретикулума,
которые выделяют из гомогенатов мышечной ткани. В отдельных случаях
работу фермента изучают и на реконструированной системе: очищенной Са2+ -
АТФ-азе, встроенной в фос-фолипидные везикулы (липосомы).
Схематически основные этапы работы Са2+ - АТФ-азы изображены на рис. 52.
Первый этап работы Саг+ - АТФ-азы - связывание субстратов: Са2+ и АТФ в
комплексе с Mg2+ (Mg-АТФ). Эти два лиганда присоединяются к разным
центрам на поверхности молекулы фермента, обращенной наружу пузырька
саркоплазматического ретикулума. Высокая константа связывания Са2+
(порядка 107 л/моль) свидетельствует о том, что при связывании этого иона
высвобождается большое количество энергии. По уравнению (1.6) находим,
что при связывании ионов кальция при 37°С высвобождается 37,4 кДж на 1
моль.
130
Второй этап работы фермента - гидролиз АТФ. При этом происходит
образование фермент-фосфатного комплекса (Е~Ф). Его образование можно
обнаружить по включению в белок радиоактивного изотопа Р 2 из АТФ,
меченной по фосфату. Константа связывания образовавшегося АДФ с ферментом
в Е~Ф составляет примерно 5 • 10(r) л/моль и практически совпадает с
константой связывания АТФ. Иначе говоря, больших затрат или выигрыша в
энергии при переходе фермент-субстратного комплекса Е - АТФ в Е - АДФ не
происходит. На что же потратилась свободная энергия гидролиза АТФ (около
40 кДж/моль)? Очевидно, на синтез энзимфосфата (Е~Ф).
Третий этап работы фермента - переход центра связывания Са2+ на другую
сторону мембраны (транслокация). Очевидно, это должно сопровождаться
Предыдущая << 1 .. 38 39 40 41 42 43 < 44 > 45 46 47 48 49 50 .. 95 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed