Молекулярная биология гена - Уотсон Дж.
Скачать (прямая ссылка):
Ала-Тлн-Лиз-Фен—Вт—Гли-Арг—Вал—Тре—Пле-Тре -Ала-Асп-Глу-Сер —Тре—Аси —Тре —Ала—Тир-
90 __, 100
Млп-СЬу-Лей-Сер-Сер-Леи-Арг-Сер-Глу-Асп-Тре -Ала-Фен-ТЪр-фен-щис—Ала-Гли-Гли—Тир-
110 л 120
[ли-Ил^-П/р - Сер-Про-Глу-Глу -Тир—Асн- Гпи — Гли-Лей-Вал—Тре -Вал-Сер—Сер -Ала-Сер—Тре-
130 НО
Лиз-Гли-Про-Сер-Вал-Фен-Про-Лей-Ала-Лро -Сер-Сер-Лиз-Сер—Тре -Сер—Гии-Гли—Тре —Ала-
150 160
Ала~Леи-Глиш\Црс\-Лей-Вал-Лиз-Асп-Тир -фен-Про-1лу-(1ро-Вал~Тре -Вал-Сер-Тре-Аси-Сер -
170 „ _ 160
Гли-Ала-Леи-Тре—Сер-Гли~Вал~Гис-Тре-Фен-Про—Ала-Вал~Леи~Глн-Сер -Сер-Гпи-Леи ТЬр -
190 200
Сер-Леи-Сер-Сер ~Вал~Вал-Тре ~Вал~Про -Сер-Сер-Сер-Лей-Ши—Чре. -Глн-Тре ~ Тир-Иле-ЩЩ-
210 220
Асн-Вал-Асн-Гис-Лиз-Про-Сер -Асн-Трс - Лиз-Вал~Асп-Лиз—Арг~Вап— IЪу—Иро~Лиз -Сер-АЦис\ -
230 2^Ю
Асл-Лиз -ре ~ Hue -Тре-\Цис\-Про-Про-\Цис\-11ро -Ала-Про-Глу- Леи-Леи- Гли-Гли- Про - Сер-Вал -
250 260
Фен~Леи-Фен~Про~ Про-Лиз-Про-Лиз-Аси-Тре - Лей-Мет-Иле-Сер-Дрг -Тре- Про- 1лу ~ Вал-Тре-
.__. 210 2В0
щис I-Вал-Вал-Вал-Асп-Вал-Сер -Гис-Глу- Асп-Про- Глн-Вал-Лиз-Фен-Асн-Тре— Тир- Вал-Асл-
290 300
!ли-Бал-Глн-Вал-Гис -Асн-Ала-Лиз-Тре -Лш~Про-Арг~ Глу-Глн-Глн-Thp -Асх-Сер-Тре—Тир-
310 320
Арг-Вал-Вал-Сер -Вал-Леи-Тре-Вал-Леи-Гис -Глн-Асн-Три-Лей-Асп-Гли-Диз-Глу-'Гир-Лиз-
\Цй^11з-Бал-Сер-Асн-Лиз-/&а-Леи-Про-Дла-Про-Иле-Глу-Лиз-Тре-Иле-Сер-Лш-Ала-Лиз-{ли-Глн-Про-Арг-Глу—Про -Глн -Вал-Шр-Тре-Лей-Про-Про-Сер-Арг-Глу-Гли-Метл-Тре-Тш-
АснЧлн -Вал-Сер-Леи- Тре-Щис\-Лей -Вал-Лиз-Гли- Фен-Тир -Про-Сер-Асп-Иле-Ала-Вал-mj-
390 AQQ
Три-Глу-Свр-Асн-Асп-Гпи-Глу-Про-Глу-Аш-Тир-Лт-Тре-Трг-Про-Про-Вал-ЛеВ-Асп-Сер-
410 42Q
Асп-Гли-Се^<Рен-1>ен-Леи-Тир-Сер-Лю-Лей-Тре-Вал-Мл-Лю-Сер-Лрг-Три-ан-Гт/-Гли-
Ми-Вал-еен-Сер-Щи^-Сер-Шл-Г^тс-$у-Ш-Лей-Гис-Асн-П1С-П1р-Тре-Гж-Лш-1Сер-
Рис 13-Й Аминокислотная последователь- ПКК — пирролидонкарбоновая кислота (ци* ность тяжелой цени иммуноглобулина EU клическое производное глутаминовой кисло-человека- ты)-
СТРОЕНИЕ ТЯЖЕЛЫХ ЦЕПЕЙ МОЖНО ОБЪЯСНИТЬ,
ИСХОДЯ ИЗ ПОВТОРНОЙ ДУПЛИКАЦИИ ПЕРВИЧНОГО ГЕНА АНТИТЕЛА
Анализ вышеупомянутых последовательностей позволяет с уверенностью заключить, что тяжелая цепь образовалась в ходе эволюции вследствие последовательного удвоения прсдкового гена антитела. Для того чтобы показать это нагляднее, разделим последовательность аминокислот в тяжелой цепи на четыре части (рис. 49-10). Первая, вариабельная область проявляет определенное сходство с вариабельной частью легкой цепи. В свою очередь три участка константной области характеризуются существенной гомологией как друг с другом, так и с константной областью легкой цепи. Этн взаимоотношения можно легко увидеть па рис 19-11, где сравниваются последовательности Cl, Сц1, Сц2 и СнЗ \ В последовательности длиной в 100 остатков удается выявить до 30 одинаковых аминокислот при сравнении любой пары областей. Более того, в пределах каждой области содержится одна S—S-связь, причем два атома серы отделены друг °т друга примерно 50—60 аминокислотами. В то же время нет ни одной S—S-свяаи, которая соединяла бы остатки, принадлежащие двум областям одной цепи. Это позволяет думать, что каждая гомологичная область существует как более или менее отдельная единица, не слишком уж прочно связанная с другими областями.
Тот факт, что все вариабельные области также содержат одну внутреннюю S—S-связь, говорит о том, что константная и вариабельная области могут вести свое происхождение от одного предка. Если это так, то первой стадией в эволюции иммуноглобулина было скорее всего удвоение первичного гена, в результате чего образовался сложносоставной ген
1 L и Н — от англ light — легкий и heavy — тяжелых! — Прим перев.
1 яжелая цепь
Ряс 19-10 Гомологичные участки в молекуле антитела IgG.
Гомологичными являются вариабельные области VL и Vh> а также константные области Cl, Cgl, Сц2 и СцЗ
