Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Уотсон Дж. -> "Молекулярная биология гена" -> 130

Молекулярная биология гена - Уотсон Дж.

Уотсон Дж. Молекулярная биология гена — М.: Мир, 1978. — 706 c.
Скачать (прямая ссылка): molekulyarnayabiologiyagena1978.djvu
Предыдущая << 1 .. 124 125 126 127 128 129 < 130 > 131 132 133 134 135 136 .. 317 >> Следующая

Продукт этой реакции (АА ~ АМФ) обычно остается прочно связанным с активирующим ферментом до тех пор, пока не произойдет встреча с соответствующей тРНК. При взаимодействии с тРНК тот же активи р-ующии фермент переносит активированную аминокислоту на концевой остаток адениловои кислоты в молекуле тРНК'
Аминоацилсинтетазя
А А ~ АМФ -Ь тРНК »АА ~ тРНК -f АМФ (12-2)
Таким образом, активирующие ферменты способны специфически «узнавать» как аминокислоту, так и соответствующую тРНК (адаптор) Для этой дети ферменты должны иметь два различных центра связывании один —для взаимодействия с боковой группой аминокислоты и друюй — для взаимодействия со специфической тРНК Каждая тРНК в свою очередь также должна иметь два опознавательных участка; один — для активирующего фермента и другой — для взаимодействия со специфической последовательностью нуклеотидов матрицы. Следовательно, боковая группа амипокислоты сама никогда не контактирует с матрицей Все, что необходимо, —¦ это ео специфическое взаимодействие с соответ ствукяцим активирующим ферментом
Калдои клетке требуется по крайней мере 20 различных типов активирующих ферментов и ие менее 20 разных типов тРНК. Для каждой аминокислоты должен существовать по меньшей мере одип адаптор, поэтому раньше предполагалось, что существует именно 20 различных тРНК. Однако теперь установлено, что в ряде случаев для однои и той же амиио кислоты имеется две тРНК ити более Это находится в прямой связи с тем фактом, что для кодирования данной аминокислоты часто исполь дуется не один, а несколько разных кодонов (выроледепность кода, см. гл. 13). Часто для каждого функционального кодоиа существует своя, уникальная молекула тРНК Однако отдельных активирующих фермептов для всех тРНК, соответствующих данпой аминокислоте, возможно, и не требуется. Поскольку в молекулах тРНК имеются два разных уча стка для взаимодействия с матрицей и с активирующим фермептом, можно допустить, что молекулы, соответствующие одной и той же аминокислоте, отличаются друг от друга только первым нз этих участков, а в области, контактирующей с ферментом, имеют одинаковые последовательности нуклеотидов Если это так, то молекулы тРНК, взаимодействующие с разными кодояами, могут, очевидно, связываться с одним и тем же ферментом
Изслейцилс интета :ia
7РНКИ,С АМФ
Иаолейцин + АТ<
Изолейцил—АМФ
: И золсицц чсинтетаза
Иэолеицил ~,Р|1КИ1е
Очень большая скорость (100)
.И .юлейцилсинтетаэа
тРНКИЛе АМФ
Л
V J
Валин + АТФ
Ваяил~АМФ
Валин+тРНк1Глс
Пребольшая
скорость (1)
Почт
полный
гидролиз
Изолеицилсинтехйза
Рис. 12-9. Установление различия между изолеицнном и валином в процессе образования изолейцил-тРНК
ОБРАЗОВАНИЕ АА ~ тРНК — ЭТО ОЧЕНЬ ТОЧНЫЙ ПРОЦЕСС
Механизм, с помощью которого та или иная аминоацилсинтетаза выбирает правильную аминокислоту из двух очень сходных менаду собой аминокислот, казался вначале весьма загадочным. Поэтому особенно приятным было то, что удалось понять, каким образом изолейцилсинтетаза отличает изолейцин от валшш. Эти аминокислоты различаются между собой только тем, что одиа из метильных групп валина замещена в изолейцине зтильнои группой и поэтому разность между величинами их энергии связывания с изолейцилсинтетазой составляет всего 2—3 ккал. На первый взгляд кажется, что эта величина недостаточна, чтобы предотвратить возникновение слишком частых ошибок при выборе между этими двумя аминокислотами Так, например, если изолейцилсинтетаза присутствует в смеси с эквимолярными количествами изолеицина и валина, то иа каждые 100 правильно активированных комплексов изолейцил-АМФ обра зуется примерно один неправильный комплекс валил-АМФ Если бы все эти молекулы активированного валина были затем перенесены на молекулы тРНКИле, то это привело бы к неприемлемо высокому уровню ошибок. Однако такой перенос происходит очень редко, так как при связывании тРНКИле с комплексом валил ~ АМФ — изолейцилсинтетаза почти все молекулы валил ~ АМФ распадаются на их составные компоненты -— валин и АМФ (рис 12-9). При таком способе «коррекции» ошибок аминокислота должна быть связана с активным центром соответствую- ]
щей синтетазы на обеих ферментативных стадиях, катализируемых синте- В I тазой. Таким образом, распознавание аминоацилсиитетазон правильной аминокислоты может осуществляться дважды—как на одной, так и на дру- (
гои ферментативной стадии, что в конечном итоге приводит к приемлемому уровню ошибок: 10"а-Ю 2 = 10-4. В настоящее время у нас есть основания предполагать, что выбор между очень сходными аминокислотами — глицином и аланином — происходит таким же образом, как в случае изолеицина и валина.
СИНТЕЗ ПЕПТИДНЫХ СВЯЗЕЙ ПРОИСХОДИТ НА РИБОСОМАХ
После присоединения адаптеров аминокислоты диффундируют к рибосомам — сферических! частицам, осуществляющим синтез белка. Белок никогда по синтезируется в растворе, а всегда только на поверхности рибосом, которые поэтому можно рассматривать как миниатюрные фабрики для производства белка. Главная функция рибосом заключается в том, чтобы правильно ориентировать поступающие А А ~ тРНК относительно матричной РНК и таким образом обеспечивать точное считывание генетического кода. На поверхности рибосом имеются особые участки, связывающие надлежащим образом матричную PIIK, АА — тРНК и растущую полипентидную цепь.
Предыдущая << 1 .. 124 125 126 127 128 129 < 130 > 131 132 133 134 135 136 .. 317 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed