Молекулярная биология гена - Уотсон Дж.
Скачать (прямая ссылка):
Значительно труднее понять, каким образом достигается такая же точность в выборе аминокислот, отличающихся друг от друга одной метильной группой, так как метильиая группа не может образовать ни солевых, ни водородных связей. Рассмотрим, например, фермеит, которым должен обладать способностью отличать глицин от аланина и валин от изолеицина Легко попять, почему большая боковая группа а шнина не может уместиться в маленькой полости предназначенной для глицина, естественно также, что изолейцин ие умещается в полостн для валкна Трудность возникает, когда мы задаем себе вопрос, почему, собственно, не происходит обратного, т е. почему глицин не проникает иногда в алани-новую полость, а валип — в полость, предназначенную для изолеицина. Дело в том, что если бы это произошло, то вандерваальсово взаимодействие обеспечиваемое точным соответствием между полостью активного центра и метильной группой, пе могло бы возникнуть.
Вандерваальсовым силам приписывается энергия примерно 2—
3 ккал/моль. Сами по себе они слишком малы, чтобы обеспечить необходимую точность выбора аминокислот в процессе белкового синтеза. В настоящее время предполагают, что частота ошибок при включении аминокислот в полипептидную цепь лежит в пределах 1 : 1000- 1 10 000. Это означает,
что выигрыш в энергии при выборе правильной аминокислоты должен составлять не мепее 4—б ккал/моль, что приблизительно в 2 раза выше, чем указанная величина для вандерваальсова взаимодействия По-видимому, механизм распознавания, с помощью которого происходит выбор правильных аминокислот в процессе синтеаа белков, является более сложным, чем предполагалось вначале.
Несоответствие между двумя указанными величинами, в течение долгого временк казавшееся совершенно непонятным, можно объяснить, по всей вероятности, если воспользоваться недавно высказанным пред-
положением о том, что все подобные процессы отбора нвчяются многостадийными. Благодаря этому существует несколько возможностей для отбраковки неправильно включенных аминокислот. Если энергия связывания каждой из двух стадий этого процесса составляет 2—3 ккал/моль, то вместе они дадут 4—6 ккал/моль, т.е. имеипо ту величину, которая может объяснить, почему ошибочное включение аминокислот ч белки происходит с частотой 10_3. Когда мы будем рассматривать дачыдс химические стадии, из которых состоит процесс присоединения аминокислот к их адаптерам, мы увидим, что многие процессы распознавания аминокислот, казавшиеся ракее одпостадийиыми, иа самом деле состоят из нескольких последовательных стадий-
МОЛЕКУЛЫ-АДАПТОРЫ — ЭТО ОСОБЫЙ КЛАСС МОЛЕКУЛ РНК
Молекулы, к которым присоединяются аминокислоты,— это относительно небольшие молекулы PIIK, образующие особый класс, так называемую транспортную РНК (тРНК). В сущности, нет ничего удивительного в том, что адаптерами служат именно молекулы РНК, ибо главное требование к адантору состоит в том, чтобы он обладал способностью специфически взаимодействовать со свободными кето и аминогруппами на одноцепочечной матричной РНК. Если сам адаптер тоже представляет собой мочекулу одноцепочечпой РНК, то условия для такого взаимодействия будут, очевидно, идеальиыми, так как это открывает возможность для времен ного связывания матрицы и адаптора путем образования высокоснецифи-ческнх водородных связей (вероятно, по типу спаривания основании) Для каждой из двадцати различных аминокислот имеется свой адаптор, структура его уникальным образом приспособлена для специфического взаимодействия с определенной носледоватстьностью нуклеотидов на матрице. Следовательно, число различных типов тРНК весьма велико
Каждая молекула тРНК содержит около 80 нуклеотидов (мои вес ~ 25 ООО), соединенных обычным образом в одну цепь (рис. 12 1). Один конец этой цепи (3 -конец) всегда оканчивается последовательностью ЦЦА, а на другом конце (5'-конец) обычно стоит Г. Хотя цепь только од на, большинство оснований связано друг с другом водородными связями по типу специфического спаривания, как в молекуле ДНК (А ¦ -У и Г- Ц) Это достигается вследствие того, что отдельные участки цепи, складываясь, образуют пшилькообразлые структуры. Подобная конфигурация оказывается возможной благодаря тому, что число остатков аденина на данном участке приблизительно равно чисчу остатков урацила, а число остатков гуанина приблизительно равно числу остатков цитозина Однако некоторые нукчеотнды все же ие находят себе партнера, и именно эти свободные нуклеотиды могут взаимодействовать с матрицей.
Вначале предполагали, что различные тРНК могут коренным образом отличаться друг от друга своими трехмерными структурами. Однако обнаружение того факта, что в смесн, содержащей тРНК всех типов, могут формироваться вполне регулярные кристачлы, указывает на то, что все молекулы тРНК имеют в основном сходные трехмерные структуры
АЛАНИНОВАЯ тРНК ДРОЖЖЕЙ СОДЕРЖИТ 77 НУКЛЕОТИДОВ
В декабре 1064 г была завершена работа по установлению посчедователь-иости нуклеотидов одной из тРНК, источником которой служнлк дрожжи. Эта тРНК специфически соединяется с ачаннном, и поэтому она получила
