Молекулярная биология. Структура и функция белков - Степанов В.М.
ISBN 5-06-002573-Х
Скачать (прямая ссылка):
- ‘s ¦ ! * • • . I- - J • ¦ 1- I
Met-Gly~Cye—Ser-Gly-CyS^SexMJly-Gly~€ys—<т1у~Ser*^Sei—Суя~ЧЦу—.
-Gly,r<3yf~Glr_Sei^ArgHJys-GlyHJlyrCye-Ser^er—Ser“4Jye—Cye-ri • • ' ¦ •» . ' '
.Содержание остатков цистина в кератинОвых роговых образованиях сильно зависит от вида животного, пищевого рациона, Природы эпидермальных тканей. Так, содержание цистина в шерсти овцы значительно выше, чем в ее рогах. Оно достигает 20% в панцире черепахи. - »
Растягивание кератиновых волокон при одновременном их увлажнении приводит к глубокой реорганизации вторичной структуры: а-спираЛьные цепи, вытягиваясь, переходят в /9-структуру с одновременным установлением системы межцепьевых водородных связей, Чему способствует и увлажнение. Такой переход и обусловленное им растяжение кератиновых волокон, например волос, обратимы — при снятии нагрузки и понижении влажности происходит переход в о-спиральную структуру й сокращение длины.. Это свойство используют при устройстве психрометров — приборов, регистрирующих влажность воздуха. * - .
Восстановление дисульфидных связей, проводимое обычно действием избытка меркаптосоедииения (тиогликолевой кислоты или Мер-каптоэтанола), снимает, поперечные сшивки в богатом цистином белке матрикса и делает, волокна кератина весьма гибкими, поддающимися формованию. Последующее окисление вызывает образование уже иного, набора дисульфидных связей и фиксирует . новую форму волокна. Такую обработку применяют при "химической" завивке волос, а также для придания шерстяным тканям, построенным из кератина, несминаемых складок.
313
* 14.4. ФИБРОИН ШЕЛКА к
» • 1 К /Структурным фибриллярным белкам относятся фиброин телка и белок' паутины. В фиброине шелка полипептидные цепи; богатые глицином и аланином, содержат протяжённые повторяющиеся Последовательности Ala-KJly, например л ‘
- i . ¦ ‘ - -I ;* .- | ,
¦ ' ¦‘'fAla—Gly)*—Tyi—Gly—(Ala—Gly )5—Туг—Gly*“Ala—Ala*-Ser—Gly~"
* 1 —(Ma-4SIy)2, •' ’
. - . ¦ . . • • - * -и образуют антипараллельную ^3-структуру. ‘ Боковые цепи остатков аланина, чередующихся в последовательности фиброина с глицином, располагаются пр одну сторону /J-складчатого листа, так что гидрофобные контакты между ними дополнительно стабилизирует структуру. Близкйе к полностью вытянутым полипептидные цепи фиброина придают волокну прочность, однако эластичность его невелик!» и определяется по преимуществу менее регулярными участками структуры. В природной шелкЬвой нити типично фибриллярный белок фиброин погружен в своего рода метрике, образованный другим, но менёе упорядоченным структурно белком — сериципом.
> .. .. •» I •.
. , . • • ’ 'и ¦ . ¦ . -г; • - ;
* * *
а ' t
Завершая рассмотрение особенностей некоторых фибриллярных белков, отметим, что их первичная структура, как правило, содержит характерные "мотивы!'* т.е. повторяющиеся одинаковые или. однотипные последовательности аминокислот, которые обеспечивают формирование весьма протяженной регулярной вторичной структуры*
Граница между глобулярными и фибриллярными белками не столь резка, как этоможет показаться. Нередко компактный глобулярные и вытянутые фибриллярные элементы совмещаются в ^рамках одной и той же структуры.7 Это свойственно предшественникам фибриллярных белков, например проколлагену, но встречается и в зрелых глобулярных белках, например в гемагглютинине вируса гриппа, ряде белков, регулирующих активность ДНК, с участием "лейциновой молнии", и т.п. -
•Г! I» •».* ' . • i < . . л. •
Вместе с тем немалый интерер представляют белки, образованные очень длинными полипептидными цепями, которые, однако, в отличре от рассмотренных выше фибриллярных белков формируют пространственную структуру в виде длинной гирлянды обычно небольших, функционально специализированных глобул. В таких цолидоменных белках
соотношение длины и сечения молекулы характерно для фибриллы, что отражается на их физико-химических свойствах, однако присутствуют и черты, свойственные типично глобулярным образованиям. Форма их гигантских макромолекул нередко далека от линейной фибриллы и подчас весьма сложна.
Такого рода белки играют важную роль в образовании внеклеточного матрикса соединительной ткани — специфической среды, в которую погружены клетки. Они участвуют в процессах эмбрионального развития тканей, внутритканевой подвижности клеток, их закреплении, наконец, в расселении опухолевых клеток — метастазировании.
14.5. ФИ БРО НЕКТИН
•'.:ч
Фибронектпин — высокомолекулярный гликопротеин (молекулярная масса около 500 ООО Да), образованный двумя почти идентичными субъединицами, содержится в сыворотке крови, а также присутствует в виде нерастворимых агрегатов.3 соединительной ткани. Его субъединицы содержат одну полилептидную цепь и соединены в С-концевом районе дисульфидными связями- Полипептидная цепь каждой из них образует последовательно целый ряд доменов, которым соответствуют сходные участки полипептидной цепи — своего рода повторы, которые могут быть отнесены к трем различным типам. Интересно, что аналогичные повторы (и, следовательно, домены аналогичного строения) присутствуют в других белках иной функции. Так, повторы типа I структурно близки одному из доменов тканевого активатора плазмино-гена.
