Индукция ферментов в норме и патологии - Крицман М.Г.
Скачать (прямая ссылка):
Ацетил-L-триптофан РЬ-б-окситрип/росран Р-триптофан-L -триптофан-
| Лизоцим^.. JnwKQKopmuKOU-^ Тирозин
Гепарин
Метионин N Голодание
Глюкокортикоид/
Тирозин
Чндукторы
индукторы совместно с гидрокортизоном
I ингибиторы
22. Индукторы и ингибиторы индукции тирозин-аминотрансферазы (схема).
реакции превращения углеводов, аминокислот, синтеза мочевины и др.
Наиболее полные данные имеются по характеристике индуцированного
образования тирозин-аминотрансферазы и триптофанпирролазы.
Как видно из схемы, представленной на рис. 22, индуцированное повышение
активности тирозин-аминотрансфе-
95
разы вызывается различными факторами, однако многие из них осуществляют
это влияние только в сочетании с действием гормонов, в частности
глюкокортикоидов.
индукторы
---------индукторы совместно
с гидрокортизоном
СИЗ ингибиторы
23. Индукторы и ингибиторы триптофанпирролазы (схема).
Активирующее действие тирозина как специфического субстрата в
отсутствие гидрокортизона было обнаружено
лишь в отдельных исследованиях.
Ингибирующее действие пуромицина и актиномицина имеет также широкий
спектр. Эти антибиотики проявляют свое действие в отношении как
гормональной, так
и субстратной индукции. Аналогичное влияние оказывает этионин.
Подобным же образом осуществляется индукция триптофанпирролазы животного
организма. Однако в отличие от
96
тирозин-аминотрансферазы повышение активности этого фермента может
осуществляться без участия гормонов под влиянием многих веществ, в том
числе при действии специфического субстрата триптофанпирролазы L-трипто-
фана. Для проявления лишь некоторых индукторов необходимо присутствие
гормонов (рис. 23).
Участие гидрокортизона в индукции триптофанпирролазы весьма своеобразно.
Например, индуцирующее действие а-метилтриптофана проявляется только в
сочетании с гидрокортизоном, в то время как DL-5-окситриптофан или
ацетилтриптофан может индуцировать фермент без участия гормона.
При анализе зависимости индуцирующего эффекта от химического строения
действующих веществ создается впечатление, что индукторами ферментативной
активности являются главным образом вещества, обладающие сопряженными
связями и системой дт-электронов.
В соответствии с этим гидрокортизон является почти универсальным
индуктором. Он обладает сверхсопряженной системой связей, обусловливающей
его возможности быть активным переносчиком электронов. Однако необходимо
отметить, что индукторами не всегда являются ненасыщенные соединения
углерода; ряд соединений, не обладающих сопряженными системами связей,
также играют роль индукторов многих ферментных систем. Это дает основание
считать, что индукция ферментов может осуществляться разными путями.
Приведенные выше материалы отразили основные сведения, касающиеся
индукции ферментов в условиях нормальной жизнедеятельности организма.
Работы, освещающие индукцию ферментов при некоторых патологических
состояниях, будуг изложены в последующих главах.
ЛИТЕРАТУРА
Акопян Ж. И. Биохимия, 1963, 28, 643.
Акопян Ж- И Биохимия, 1964, 29, 47.
Браунштейн А. Е., Криц м а и М. Г. Биохимия, 1937, 2, 242.
Вялых М. Ф. В кн.: Проблемы биохимической адаптации. Изд.
"Медицина", М., 1966, 86.
Д е б о в С. С. В кн.: Нуклеиновые кислоты. Изд. "Медицина", М., 1966,
257.
7 Индукция ферментов в норме и патологии
97
Ефим очки н а Е. Ф. Биохимия, 1954, 19, 68.
Ильин В. С. Adv. Enzyme Regulat., 1964, 2, 151.
К а п л а и с к и и С. Я., Акопян Ж. И. Усп. совр. биол., 1966, 61, 161.
Лебедева М. Б. Пробл. эндокринол. и гормоиотер., 1965, 11, 89.
М я с о е д о в а К. Н. Проблемы биохимической адаптации. Материалы
симпозиума. М., 1965, 21.
Протасова Т. Н. Биохимия, 1965, 30, 836.
Протасова Т. Н. Проблемы биохимической адаптации. Материалы симпозиума.
М., 1965а, 27.
Ю д а е в Н. А., Л е б е д е в а М. Б. Вопр. мед. химии, 1963, 3, 267.
Alfard С., LamirandaG., Weber G., С a n t с г о А.
Canad. J. Biochem. Physiol., 1956, 34, 170.
А р р е 1 1 а Е., Market С. L. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1961, 6,
171.
A s h i d a K-, Harper A. E. Proc. Soc. Exp. Biol., 1961, 107, 151.
Auerbach V. H., W a i s m a n H. A. Proc. Soc. Exp. Biol.,
1958, 98, 123.
Auerbach V. H., W a i s m a n H. A. J. Biol. Chem., 1959, 234, 304.
Berg С. P., P о t g i e t e r M. J. Biol. Chem., 1931/1932, 94, 661.
Bojarski Т. В., H i a t t H. Nature, 1960, 182, 1112.
Buchanan D. L. Arch. Biochem. Biophys., 1961, 94, 501.
В u s s a r d A., Naono S., G г о s F.,Monod J. Comp. Rend.,
1960, 250, 4049.
С a h n R. D., Kaplan N. O., Levine L., Z w i 1 1 i n g E.
Science, 1962, 136, 962.
Chaudhuri N. K-, M о n t a g B. J., H e i d e 1 b e r g e r C.
Cancer Res., 1958, 18, 318.
Chytil F., Skrivanova J. Biochim. Biophys. Acta, 1963, 67, 164.
Civen М., К n о x W. E. J. Biol. Chem., 1959, 234, 1787.
Civen М., Knox W. E. J. Biol. Chem., 1960, 235, 1716.
Diamondstone Т. I., Litwack G. Biochim. Biophys.
Acta, 1962, 57, 583.
Dubnoff J. W., D imick M. Biochem. Biophys. Res. Comm.,
