Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Крицман М.Г. -> "Индукция ферментов в норме и патологии" -> 15

Индукция ферментов в норме и патологии - Крицман М.Г.

Крицман М.Г., Коникова А.С. Индукция ферментов в норме и патологии — М.: Медицина, 1968. — 316 c.
Скачать (прямая ссылка): indukciyafermentovipatologii1968.djvu
Предыдущая << 1 .. 9 10 11 12 13 14 < 15 > 16 17 18 19 20 21 .. 121 >> Следующая

Freedland, Barnes (1963) при исследовании активности глюкозо-6-фосфатазы,
глюкозо-6-дегидрогеназы и лактатдегидрогеназы печени интактных крыс н
адреналэктоми-рованных, получавших диету с высоким содержанием глюкозы,
фруктозы, а также белка, обнаружили повышение активности указанных
ферментов независимо от функционального состояния надпочечников.
38
Выраженное повышение активности ряда ферментов, катализирующих
превращение углеводов, наблюдали многие авторы (Freedland, Harper, 1957;
Fitch, Chaikoff, 1959, 1959a, 1960; Vaughan, Hannon, Vaughan, 1960;
Niemeyer, Perez, Radojkovic, Ureta, 1962; Niemeyer, Clark-Turrini,
Garces, Vergana (1962). Весьма детально этот вопрос разработан Fitch,
Chaikoff (1960). Исследуя влияние богатой углеводами диеты (60%
содержание глюкозы или фруктозы) на активность 17 различных ферментов,
катализирующих обмен углеводов, авторы выявили значительное индуцирующее
влияние указанной диеты па 6-фосфо-глюкозоде-гидрогеназу (КФ 1.1.1.49),
6-глюконатдегидрогеназу (КФ 1.1.1.43), фосфоглюкомутазу (КФ 2.7.5.1) и
глицеро-фосфатдегидрогеназу (КФ 1.1.1.8).
В других исследованиях также было показано (Perez, Clark-Turrini,
Rabajulle, Niemeyer, 1964), что активность а-глюканатфосфорилазы (КФ
2.4.1.1) и особенно глюкокиназы (КФ 2.7.1.2) зависит от нагрузки
углеводами. Животные, находившиеся на исключительно углеводной диете,
обладали более активными ферментными системами, катализирующими обмен
углеводов, чем животные, содержащиеся на диете, богатой жирами или
белками. Эта зависимость более четко выявилась на фоне предшествующего
голодания.
Активацию гексокиназы (КФ 2.7.1.1) после введения углеводов авторы
наблюдали в том случае, когда животные предварительно на протяжении
нескольких дней получали пищу, богатую жирами и не содержащую углеводов.
На способность индуцировать повышение активности гексокиназы испытан ряд
моносахаридов. Наиболее активной оказалась глюкоза; пуромицин и
актиномицин D несколько тормозили эту индукцию, что трактуется авторами
как доказательство синтеза индуцируемых ферментов de novo. Имеются данные
о том, что адреналэктомия мало влияет на активность
фосфоэнолпируваткарбоксикиназы и малат-дегидрогеназы печени (Shrago,
Lardy, Nordlie, Foster, 1963) (КФ 1.1.1.40). Однако инъекция
адреналэктомированным крысам кортизона или гидрокортизона вызвала
повышение активности первого фермента в 2-3 раза, причем этот эффект
снимался при введении этионина. Обнаруженное авторами повышение
активности фосфоэиолипируваткарб-оксикиназы отражает, по их мнению,
синтез новых молекул белка фермента.
39
Здесь же было показано, что голодание па протяжении 48 часов
сопровождается значительным повышением активности
фосфоэнолпируваткарбоксикиназы и некоторым снижением активности
малатдегидрогеназы. Голодание в одинаковой степени изменяло активность
ферментов у интакт-ных и адреналэктомированных животных. Возобновление
кормления крыс, голодавших 2 суток, приводило к восстановлению исходной
активности исследованных ферментов. При аллоксановом диабете также
наблюдалась резкая активация фосфоэнолпируваткарбоксикиназы печени крыс
и, наоборот, падение активности малатдегидрогеназы. Указанная
закономерность при аллоксановом диабете ранее была установлена Fitch,
Chaikoff (1962).
Индуцированное повышение активности фосфоэнолпируваткарбоксикиназы
наблюдается и при удалении поджелудочной железы, а также при введении
моногептулозы (Shrago, Lardy, Nordlie, Foster, 1963). В последнем случае
повышение активности фермента наступало уже через 1 час после введения
индуктора, максимум активности достигался к 4 часам, через 10 часов
происходило падение активности до исходных величин.
Этионии, пуромицин и актиномицин D тормозили индуцированное повышение
активности, вызванное введением моногептулозы. В связи с этим авторы
допускают, что индуцированное повышение активности фермента связано с
синтезом белка и РНК-
В. С. Ильин (1964) обнаружил, что активность глюкозо-6-фосфатазы в
экстрактах печени взрослых кроликов значительно выше, чем у эмбрионов.
Кортизон активирует этот фермент в печени эмбрионов и взрослых кроликов и
наряду с этим оказывает ингибирующее действие на активность гексокиназы и
глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы, которое снималось инсулином.
Изучая механизм снятия инсулином тормозящего гексокиназиую активность
действия глюкокортикоидов, В. С. Ильин пришел к заключению, что инсулин
влияет на гексокиназу путем взаимодействия с ее SH-группами, поскольку им
обнаружено, что обработанный ДГэтилмалеин-амидом препарат инсулина не
снимал ингибирующего активность гексокиназы действия глюкокортикоидов.
Данные Steiner с соавторами (Steiner, Williams, 1959; Steiner, Rauda,
Williams, 1962) показывают, что введение инсулина больным диабетом крысам
приводит к значителц-
40
ному отложению гликогена в печени и повышению активности
гликогенсинтетазы (КФ 2.4.1.11). После введения инсулина крысам с
Предыдущая << 1 .. 9 10 11 12 13 14 < 15 > 16 17 18 19 20 21 .. 121 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed