Индукция ферментов в норме и патологии - Крицман М.Г.
Скачать (прямая ссылка):
синтез |3-галактозидазы, поскольку индуктор был удален.
Результаты исследований показали при значительной радиоактивности
тотальных белков микроорганизмов низкое содержание метки в выделенном
индуцированном ферменте - Р-галактозидазе. На основании этих данных Хог-
несс и ряд других исследователей отрицали наличие процесса трансформации
белка-предшественника в активный индуцированный фермент и выдвинули
представление о механизме образования этой группы ферментов посредством
их синтеза de novo из свободных аминокислот.
Следует, однако, отметить, что нет достаточных оснований для такого
вывода. При обсуждении механизма образования фермента (З-галактозидазы
Cohn, Torriani и др. конкретно указывали на определенный предшественник,
в частности на Pz-белок, иммунологически идентичный с исследуемым
ферментом. Естественно было ожидать, что авторы сопоставят
радиоакттивность этого предшественника с радиоактивностью выделенного
фермента, а не с радиоактивностью тотальных белков клеток, как это было
ими сделано (Hogness, Cohn, Monod, 1955; Spiegelman, 1954; Hogness, 1959,
и др.).
Учитывая давность проведенных работ, можно было ограничиться этим
критическим замечанием. Однако, в связи с тем что представление Monod и
Rotman и их соавторов широко используется и в современных работах при
трактовке механизма индукции ферментов, ниже будет приведен детальный
анализ этой концепции.
Из изложенного выше следует, что на протяжении длительного времени
основным объектом исследования проблемы индуцированного образования
ферментов являлись микроорганизмы. Представления об изменении
ферментативной активности в ответ на изменения состава питательной среды
по мере накопления экспериментального материала претерпели значительное
развитие.
26
Старое понятие об "адаптивных" ферментах как целесообразной реакции
организма сменилось представлением об индуцированном образовании
ферментов как общей реакции клетки, непосредственно не направленной на ее
приспособление к новым условиям существования. Дальнейшее развитие этого
представления нашло отражение в унитарной теории происхождения ферментов.
Наряду с этим на основании исследования индукции ферментов у
одноклеточных организмов были выдвинуты гипотезы и теории о механизме
этого процесса, которые дискутируются и в настоящее время. Таким образом,
систематическое изучение индуцированного образования ферментов в
многоклеточном организме развернулось уже на фоне сформулированных
представлений о механизме этого сложного явления у одноклеточных.
ЛИТЕРАТУРА
Д ю б о Р. Ж- Бактериальная клетка в связи с проблемами вирулентности,
иммунитета и химиотерапии. ИЛ. М., 1948.
К о н М., Мо и о Ж- В кн.: Адаптация у микроорганизмов. ИЛ.
М., 1956, стр. 208.
К р и ц м а н М. Г. Микробиология, 1952, 21, 480.
Нейландс Д. Ж., Ш т у м п ф П. Очерки по биохимии ферментов. ИЛ. М.,
1958, стр. 368.
Нокс Р. В кн.: Адаптация у микроорганизмов. ИЛ. М., 1956, стр. 283.
Павлов И. П. Лекции о работе главных пищеварительных желез. Изд. АН СССР.
Л, 1924.
Стефенсон М. Метаболизм бактерий. ИЛ. М., 1951. Хогнесс Д. В кн.:
Современные проблемы биофизики. ИЛ. М., 1961, стр. 330.
Ши и гельман 3., Хальворсон X. В кн.: Адаптация у микроорганизмов. ИЛ.
М., 1956, стр. 158.
Bainbridge F. A. J. Physiol. (L.), 1904, 31, 98.
Benzer S. Biochim. Biophys. Acta, 1953, 11, 383.
Blanchard M. L., Korkes S., Campillo A.,
Ochoa S. J. Biol. Chem., 1950, 187, 875.
Cohn M. Bact. Rev., 1957, 21, 140.
Cohcn-Bazire G., J о 1 i t M. Ann. Inst. Pasteur, 1953, 84, 937.
Cohn М., Monod J. In: Simposium on Adaptation in Microorganism. Ed.
Davies R., Gale E. F. Univ. Press. Cambridge, 1953, 3, 132.
Cohn М., Mono d J.,Pollock M. R.,Spiegelman S., Stanier R. Y. Nature,
1953, 172, 1096.
Cohn М., T о r r i a n i A. М. J. Immunol., 1952, 69, 471.
Cohn М., T о r r i a n i A. M. Biochim. Biophvs. Acta, 1953,
10,
280.
27
Deere С J. Bact., 1939, 37, 473.
Deere C. J, Dulaney A. D., Michelson D. J. Bact.,
1939, 37, 355.
Dienert F. Ann. Inst. Pasteur, 1900, 14, 139.
Dubos R. J. J. Exp. Med., 1935, 62, 259.
Dubos R. J. Ergebn. Enzymforsch., 1939, 8, 133.
Dubos R. J. Bact. Rev., 1940, 4, 1.
Dubos R. J. Bull. N. Y. Acad. Med., 1941, 17, 405.
Dubos R. J., M i 1 1 e r B. F. J. Biol. Chem., 1937, 121, 429.
F e i s s М., d e Moss R. D. J. Mol. Biol., 1965, 14, 283.
F i 1 d e s P. F., Gladstone G. P., К n i g h t В. C. Brit. J.
Exp. Path., 1933, 14, 189.
Fitzgerald R., Bernheim F., Fitzgerald D. Arch.
Biochem., 1949, 20, 83.
Gale E. F. Biochem. J., 1942, 36, 64.
Gale E. F. Bact. Rev., 1943, 7, 139.
Gale E. F. Adv. Enzymol., 1946, 6, 1.
G r a n i с к S. J. Biol. Chem., 1946, 164, 737.
Haines R. B. Biochem. J., 1932, 26, 323.
Haines R. B. Biochem. J., 1933, 27, 466.
Halvorson H. O., Spiegelman S. J. Bact., 1953, 65, 601. H e g a r t у С.
P. J. Bact., 1939, 37, 145.
Hinshelwood C. N. The chemical kinetics of the Bacterial cell. Oxford,
Clarendon. Press, 1946.
