Фотобиология - Конев С.В.
Скачать (прямая ссылка):
является ретиналь.
Эти пигменты различаются лишь белковыми носителями - опсинами.
В соответствии с наиболее обоснованной к настоящему времени теорией
цветное зрение трехкомпонентно. Действительно, в сетчатке глаза
обнаружено три рода колбочек, ответственных за восприятие си-
400 500 600 К,ни него' зеленого и красного света.
Акцепция этих световых пото-
Л2>
0,02
0,0!
О
Рис. 28. Дифференциальные спектры поглощения различных колбочек в
сетчатке глаза человека (Brown Р., Wald G., 1964)
ков осуществляется тремя видами иодопсина.
Убедительные доказательства существования трех различных зрительных
пигментов (иодопсинов) получены с помощью микроспектрофотометрии
одиночных колбочек сетчатки глаза (рис. 28). Оказалось, что все
исследованные колбочки обладали одним из трех возможных спектров
поглощения с максимумами при 445, 535 и 570 нм. При этом три дискретных
класса спектров поглощения колбочек обусловлены не различной природой
хромофора, а структурными особенностями белковых частей зрительного
пигмента - их опсинами. Существование трех типов колбочек подтверждается
также электрофи-
5. Цветное зрение
147
зиологическими исследованиями, в которых регистрировалась спектральная
чувствительность отдельных колбочек (спектры действия рецепторного
потенциала). В этих экспериментах удалось выявить три типа клеток,
различающихся по спектральной чувствительности.
Известно, что при наследственных аномалиях цветного зрения относительно
независимо (хотя и с различной частотой) может повреждаться любой
компонент цветного зрения, т. е. каждый из белковых носителей
запрограммирован своим структурным цистроном ДНК. По-видимому, все три
иодопсина различаются первичной структурой своих белковых носителей.
Итак, для нормального зрения человека необходим биосинтез четырех
различных белков: опсина палочек, "красного", "зеленого" и "синего"
опсинов колбочек. Первичная структура их закодирована в четырех генах,
два из которых ("красный" и "зеленый") локализованы в женской Х-
хромосоме. Следует подчеркнуть, что восприятие цветов и их оттенков
является функцией всего зрительного анализатора и прежде всего головного
мозга, а не только колбочек сетчатки.
Природа фотохимических и фотофизических стадий зрительного акта с
участием иодопсинов изучена недостаточно, так как прямое получение
препаратов иодопсина из адаптированной к темноте сетчатки довольно
сложно. Эта трудность была преодолена Иошизавой и Уолдом, разработавшими
для получения иодопсина специальную методику. Из адаптированной к свету
сетчатки приготавливается суспензия зрительных клеток, из которых 20%-ным
раствором дигитонина экстрагируют опсин палочек и колбочек. При инкубации
смеси опсинов в темноте с избытком 11 -цис- или 9-^"с-ретиналя белок
ассоциирует с пигментом и заново образуются молекулы родопсина и
иодопсина. Учитывая, что ретиналь ассоциирует гораздо быстрее с опсином
колбочек, Иошизава и Уолд использовали ненасыщающие концентрации
пигмента, при которых образовывался только иодопсин. Далее из смеси
иодопсин выделяли обычными методами.
После облучения светом иодопсин, как и родопсин, претерпевает
последовательные контролируемые температурой превращения. На приведенной
ниже схеме представлены обнаруженные Иошизавой и Уолдом промежу-
148
Глава VI. Зрение
точные продукты фотолиза иодопсина. Прерывистыми стрелками обозначены
световые, сплошными - темновые реакции:
метаиодопсин П(?)
>-0°С 4
(транс-) ретиналь387 + опсин-----------------
I
(11 -цис-) ретиналь380 + опсии
Первая реакция в цепи фотолиза - реакция превращения иодопсина в
прелюмииодопсин, включающая изомеризацию 11-цыс-формы пигмента в
полностью транс-форму. Далее последовательно образуются люмииодоп-син,
метаиодопсин I, метаиодопсин II. Конечный результат действия света -
гидролиз иодопсина на опсин и полностью транс-ретиналь. Как и в случае
родопсина, каждый из темновых промежуточных продуктов превращения
иодопсина стабилен в определенном интервале минусовых температур и
обладает специфическим спектром поглощения. Однако в отличие от родопсина
промежуточные продукты иодопсина характеризуются двумя основными
признаками. Во-первых, в темноте при температуре выше -180° С
люмииодопсин легко превращается в иодопсин и, во-вторых, все продукты под
действием квантов света при соответствующих температурных условиях
способны к прямой реверсии в иодопсин. Прелюмиродопсин, наоборот, к
обратному переходу вообще не способен и при увеличении температуры выше -
140° С сразу же переходит в люмиродопсин. Аномальное поведение
прелюмиродопсина, по мнению Иошизавы и Уолда, обусловлено особенностями
структуры белковой части иодопсина.
tn
>- 180°С | |
(11-ЦЫС-) ИОДОПСИН515 -
I
(транс-) прелюмииодопсинв10
>- 80 °С |
(9-цис-) изоиодопсии550
ЛЮМИИОДОПСИИ575
> -45°С |
метаиодопсин 16о0 >- 20 °С |
(9-цис-) ретиналь382 + опсин
6. Зрение беспозвоночных
149
Опсин колбочек отличается высокой нестабильностью, и это делает возможным
