Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Кочетов Г.А. -> "Тиаминовые ферменты " -> 5

Тиаминовые ферменты - Кочетов Г.А.

Кочетов Г.А. Тиаминовые ферменты — М.: Наука, 1978. — 234 c.
Скачать (прямая ссылка): tiaminovinoviefermenti1978.djvu
Предыдущая << 1 .. 2 3 4 < 5 > 6 7 8 9 10 11 .. 86 >> Следующая

Для протекания этой реакции необходимо лишь наличие тиаминпирофосфата и ионов магния. Добавления КоА и НАД+ не требуется. Ответствен за осуществление указанной реакции, по-видимому, только пируватдекарбок-силазннй компонент пнруватдегидрогеназного комплекса [107].
Заметим, что наличие побочной реакции окислительного декарбоксилнрования пировиноградной кислоты, приводящее в аэробных условиях к образованию ацетата, отмечалось и раньше при работе с пируватдегидроге-назными комплексами, выделенными из Mycobacterium tuberculosis [176] и грудной мышцы голубя [263].
Оксоглутаратдегидрогеназный комплекс катализирует окислительное декарбоксилирование а-кетоглутаро-вой кислоты. Продуктами реакции являются сункцинил-КоА и С02:
а-Кетоглутарат + НАД+ -f- KoA-SH -*
-> сукцинил-S КоА + С02 + НАДН + Н+.
Оксоглутаратдегидрогеназный комплекс характеризуется высокой степенью специфичности и действует, по-видимому, только на а-кетоглутаровую кислоту [227, 269]. Препарат, выделенный из пекарских дрожжей, по-
13
называл невысокую активность и с а-кетоадипиновой кислотой [225]. Но он не бып гомогенным, и наблюдавшаяся гктивность могла быть обусловлена примесными белками. Оксоглутаратдегидрогеназный комплекс имеет много общего с пируватдегидрогеназным комплексом. Он катализирует ту же последовательность реакций и также состоит из трех индивидуальных ферментов (оксоглу-таратдекарбоксилазы, липоилтранссукцинилазы и липо-илдегидрогепазы), химизм действия которых, очевидно, тог же самый, что и у соответствующих ферментов пнр>-ватдегндрогсназного комплекса. Интересно в связи с этим, что флавопротеиновые компоненты обоих комплексов взаимозаменяемы. Например, липоилдегидрогеназа, выделенная из пируватдегидрогеназного комплекса, может при реконструкции включаться в оксоглутаратдегидрогеназный комплекс (и наоборот) без нарушения его каталитических свойств [364, 413, 449]. Два других фермента — декарбоксилаза и липоилтрансацнлаза — такой способностью не обладают. Липоилтранссукцинилаза в оксоглутаратдегидрогеназном комплексе, так же как ли-поилтрансацетилаза в пируватдегидрогеназном комплексе, кроме каталитической выполняет и структурную функцию.
В противоположность пируватдегидрогеназному комплексу оксоглутаратдегидрогеназный комплекс изучен значительно хуже. Выделен он в настоящее время из Е. coli [297, 319], сердечной мышцы свиньи [208, 227, 344, 428J и крысы [423], почек быка [262], грудной мышцы голубя [49], из цветной капусты [388] и пекарских дрожжей [225]. Мол. вес комплексов находится в пределах 2—3 млн.
Оксоглутаратдегидрогеназный комплекс из Е. coli был разобщен на составляющие его компоненты, а затем реконструирован [364]. Комплекс из грудной мышцы голубя удалось разделить на две фракции, одна из которых представляла собой липоилдегидрогеназу, а вторая — субкомплекс оксоглутаратдекарбоксилазы с липоил-транссукцинилазой [49]. При смешивании этих фракций восстанавливалась способность к осуществлению полной последовательности реакций окисления а-кетоглутаровой кислоты, свойственная нативному оксоглутаратдегидро-геназному комплексу. Оксоглутаратдекарбоксилаза из оксоглутаратдегидрогеназного комплекса грудной мыш-
14
цы голубя в настоящее время получена в высокоочищен-ном состоянии [491.
Пируватдекарбоксилаза (карбокси-лиаза-2 оксокис-лот, КФ 4.1.1.1) катализирует реакцию простого декар-боксилирования пировиноградной кислоты с образованием уксусного альдегида и С02:
СН3СОСООН -» СН*,СНО_4- С02.
Действует она и на некоторые другие а-кетокислоты. Простое декарбоксилирование характерно главным образом для микроорганизмов, в частности для дрожжей, которые затем могут восстанавливать образовавшийся альдегид в спирт.
Из всей группы тиаминовых ферментов, осуществляющих декарбоксилирование пировиноградной кислоты, пируватдекарбоксилаза единственный фермент, в результате действия которого образующийся альдегид выделяется в среду в свободном виде. Во всех остальных случаях для нормального протекания ферментативной реакции требуется присутствие соответствующего акцептора двууглеродного остатка. При наличии в среде высокой концентрации ацетальдегида двууглеродный фрагмент, образующийся из пирувата в пируватдекарбокси-лазной реакции, может переноситься на ацетальдегид с образованием ацетоина [233, 477]. Однако этот процесс идет значительно медленнее, чем нормальное расщепление пирувата до ацетальдегида и С02.
Пируват: формиатлиаза [274, 275, 367, 500] и пиру-ват: ферридоксин-оксидоредуктаза [88, 401, 402, 522— 524] катализируют фосфорокластическое расщепление пирувата с образованием ацетилфосфата. Кроме того, продукты реакции в первом случае—муравьиная кислота, а во втором — молекулярный водород и С02:
у°
СНаСОСООН + НаР04 -* СН3С—0P03H2 -f IICOOH
СНзСОСООН + Н3Р04 СН3С—ОРО„Н2 + со2 + н2.
Для действия обоих ферментов необходимо, по видимому, наличие КоА.
Начальные этапы реакции, катализируемой пируват: формиатлиазой, обратимы, так как в присутствии фер-
Предыдущая << 1 .. 2 3 4 < 5 > 6 7 8 9 10 11 .. 86 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed