Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Кочетов Г.А. -> "Тиаминовые ферменты " -> 3

Тиаминовые ферменты - Кочетов Г.А.

Кочетов Г.А. Тиаминовые ферменты — М.: Наука, 1978. — 234 c.
Скачать (прямая ссылка): tiaminovinoviefermenti1978.djvu
Предыдущая << 1 .. 2 < 3 > 4 5 6 7 8 9 .. 86 >> Следующая

Транскетолаза (седогептулоза-7 фосфат: D-глице-
ральдегид-3 фосфат-гликольальдегидтрансфераза, КФ> 2.2.1.1.) катализирует расщепление и образование кето-соединений путем переноса двууглеродного фрагмента (гликолевого альдегида) с субстрата-донора на субстрат-акцептор:
СН2ОН
I
СН2ОН СО
СО НСО НСО НОСН
I III
НОСН + НСОН ^ НСОН 4- НСОН
I III
НСОН R' R R'
I
R
Донорами являются кетосахара с гидроксильными группами при С-3 и С-4 в туганс-положении (исключение составляет оксипируват). Функцию акцептора выполняют альдосахара. Как правило, фосфорилирование сахаров по последнему углеродному атому резко повышает их эффективность в качестве субстратов. Длина углеродной цепочки (до определенного предела) существенной ролii не играет. Наибольшая скорость транскето-лазной реакции наблюдается с ксилулозо-5 фосфатом, фруктозс-6-фосфатом, седогептулозо-7-фосфатом (субстраты-доноры) и D глицеральдегид-3-фосфатом, D-эритрозо-4-фосфатом, Б-рибозо-б-фосфатом (субстраты-акцепторы). Другие субстраты — доноры: оксипируват,
L-эритрулоза, D-ксилулоза, октулозо-8-фосфат; акцепторы: формальдегид, гликольальдегид, глицеральдегид, 0-дезоксирибозо-5 фосфат, аллозо 6 фосфат, глюкозо G-
8
фосфат, D-арабипозо 5 фосфат [243, 247, 283, 308, 394, 397, 399, 483].
Транскетолазная реакция обратима за исключением того случая, когда одним из субстратов является оксипи-руват. Заметим также, что диоксиацетон — продукт гранскетолазной реакции, образующийся из оксипирува-та и формальдегида, не подвергается действию транске-толазы.
Фосфокетолаза [D-ксилулозо-б фосфат-О-глицераль-дегид-3 фосфат-лиаза (ацетилирующая фосфат), КФ 4.1.2.Э] катализирует, в присутствии неорганического фосфата, расщепление кснлулозо-5 фосфата и фруктозо-
6-фосфата. Продукты реакции — ацетил-фосфат и, соответственно, глицеральдегид-3-фосфат или эритрозо-4-фосфат [174, 209, 239, 451, 533]:
НоСОН СН3 НСО
С=0 + Н3Р04 С—О—РОя- + R.
I II
носн о
I
R
При замене фосфата арсенатом вместо ацетил-фосфата образуется ацетат. В искусственных условиях, с использованием феррицианида в качестве акцептора электронов, продуктом фосфокетолазной реакции является гликолевая кислота.
Фермент действует на те же субстраты, что и транс-
кетолаза, и разрывает ту же — С- С-связь, однако судь-
ба двууглеродного фрагмента, образующегося в процессе реакции, различна. В случае транскетолазы он переносится на альдегид акцептор, а в фосфокетолазной реакции сначала, очевидно, происходит его превращение в ацетильную группу, а затем взаимодействие с неорганическим фосфатом и образование ацетил фосфата. Кроме того, в противоположность транскетолазе, реакция, ка-тализирхемая фосфокетолазой, необратима.
Фосфокетолаза обнаружена у микроорганизмов. Характеризуется высокой степенью специфичности. Так, фермент, выделенный из Acetobacter xylinum [395, 451] и Leuconostoc mesenteroides [174, 258], расщепляет D ксилулозо-5 фосфат и D фруктозо 6 фосфат, но не действует на другие субстраты. А фермент, очищенный из Lac-
9
tobacillus plantarum, активен только с D-ксилулозо-б-фосфатом [209].
Пируватдегидрогеназный комплекс катализирует окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты [408, 426]:
СНзСОСООН + KoA-SH + НАД+ -
СНаСО—S-KoA + СОа + НАДН -f Н+.
Процесс включает в себя ряд последовательных стадий, катализируемых тремя индивидуальными ферментами, объединенными в комплекс, который имеет упорядоченную, строго организованную структуру [188, 206, 265, 304—306, 410, 411]. Кофакторами являются тиамин-пирофосфат, КоА, ФАД, НАД и липоевая кислота. Первая сталия процесса (взаимодействие субстрата с комплексом и последующее декарбоксилирование) осуществляется тнаминовым ферментом — пируватдекарбокси-лазой.
СНзСОСООН + ТПФ -> СН3СНОН-ТПФ + СОа (/)
СН^СНОН-ТПФ + Лип Sa -> СН?0—S-Лип SH + ТПФ (2)
СН3СО—S-Лип SH + KoA-SH СН3СО—S-KoA + Лип (SH)2 (3)
Лип (SH)2 -f НАД+ Лип S2 -f НАДН + Н+ (4)
Стадия эта необратима и является, по-видимому, лимитирующей [412]. Восстановительное ацетилирование ли-поевой кислоты (реакция 2) катализируется, по всей видимости, тем же ферментом [84, 419, 456]. Экспериментальные данные указывают на то, что образование ацетильного остатка происходит на уровне тиаминпирофос-фата, и уже затем он переносится на липоевую кислоту [132, 263, 313, 314, 414, 427]. Последняя связана кова: лентно с липоилтрансацетилазой за счет своей карбо ксильной группы и е-аминогруппы остатка лизина белка [369, 370]. Липоилтрансацетилаза обеспечивает перенос ацетильного остатка с липоевой кислоты на ацетил-КоА (реакция 5). Последний этап — окисление восстановленной формы липоевой кислоты (реакция 4) — катализируется флавиновым ферментом — липоилдегидрогена-зой. Функцию акцептора водорода выполняет НАД. Фермент содержит в составе своей молекулы активный дисульфид, который также участвует в реакции окисления [344—347, 380, 462, 463].
Предыдущая << 1 .. 2 < 3 > 4 5 6 7 8 9 .. 86 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed