Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Егоров А.М. -> "Теория и практика имуноферментного анализа" -> 8

Теория и практика имуноферментного анализа - Егоров А.М.

Егоров А.М., Осипов А.П., Дзантиев Б.Б. Теория и практика имуноферментного анализа — М.: Высшая школа, 1991. — 288 c.
ISBN 5-06-000644-1
Скачать (прямая ссылка): teoriyaimuntoferniy1991.djvu
Предыдущая << 1 .. 2 3 4 5 6 7 < 8 > 9 10 11 12 13 14 .. 115 >> Следующая

Развитие иммунохимии в течение последних 25 лет позволило установить строение антител, выявить стереохимические основы их функционирования. Особое внимание было уделено изучению структуры активных центров антител, что привело к созданию полицентровой модели связывания антигена. Исследования динамических структурных свойств иммуноглобулинов способствовало установлению характера связи между антигенсвязывающими и эффекторными функциями.
Иммуноглобулины по своей химической структуре относятся к большому классу природных соединений — гликопротеидам, высокомолекулярным соединениям, состоящим из последовательности L-аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Кроме аминоквслот в ?т. РУК'^У1^У иммуноглобулинов включены олигосахариды. ОбщаИБДиВДивА формула аминокислоты имеет вид:
17
H2Nv^ /СООН
сн
Отдельные аминокислоты отличаются между собой боковыми заместителями R. В состав белков, в том числе иммуноглобулинов, входят двадцать аминокислотных остатков (табл. 1.1).
Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепочке определяет собой первичную структуру белковой молекулы:
! !
С NH <jH^ 'Ч'СИ
R, R. R,
NH С NH С NH С ^ \СН/ Х
Rj R2 jv4
Полипептидная цепочка за счет образования водородных связей между карбонильным атомом кислорода и атомом водорода аминогрупп отдельных аминокислотных остатков способна определенным образом укладываться в пространстве, образуя так называемые а-спиральные участки и р-структуру. Такая локальная упорядоченная конформация отдельных участков полипептидной цепи получила название вторичной структуры,
В целом вся полипептидная цепь образует компактную трехмерную структуру — третичную структуру. В одном растворе молекула белка сворачивается так, чтобы неполярные, или гидрофобные, боковые цепи аминокислотных остатков находились во внутренней, малодоступной для молекул воды области, а полярные, или ионизированные, группы образовывали внешний контактирующий с водой слой. Такое расположение аминокислотных остатков полипептидной цепи является термодинамически наиболее выгодным состоянием, причем следует отметить, что это сворачивание пептидной цепи является высокоспецифичным и обусловлено первичной структурой молекулы.
Помимо рассмотренных причин сворачивания белков, обусловленных так называемыми гидрофобными взаимодействиями, определенный вклад в‘ стабилизацию трехмерной структуры вносят дисперсионные силы Лондона, возникающие в результате комплементарного распределения электронных облаков отдельных, рядом расположенных атомов. Энергия этого типа взаимодействий сильно зависит от расстояния между атомами и максимальна при так называемом ван-дер-ваальсовом расстоянии контакта, равном сумме ван-дер-ваальсовых радиусов взаимодействующих атомов.
Дополнительный вклад в поддержание трехмерной структуры молекул белков дают водородные и электростатические связи между боковыми группами аминокислот, а также ковалентные
18
Таблица 1.1. Основные аминокислоты, входящие в состав белков
Аминокислота Латинское обозначение остатка аминокислоты Боковая цепь R-
Глицин Gly H—
Аланнн Ala H3C-
Валин Val H3<4 J ^CH— HjC^
Лейцин Leu H,C\ 3 jJCH—СН,— H3C'
Изолейцин lie H,C—CbL\ 3 2 ^CH— H3C/
Фенилаланин Phe <Qhch-
Тирозин Tyr H0~CH2~
Триптофан Trp -C—CH,CH7— i
Серии Set HO—ch2—
Треонин Thr HO\ j:ch— H3C^
Цнстеин Cys HSCKj—
Метноиин Met CH3SCH2CH2—
Аспарагин Asn H2N\ 0>-CH-
Глутамин Gin H2Nv^c—CH,CH,— O^
Аспарагиновая кислота Asp HO\ ^c—CH— 0
Глутаминовая кислота Glu HO\ JC—CH2CH2— 0
Лизин Lys H2N(CH2)4— ?
Продолжение табл. 1.1
Аминокислота Латинское обозначение остатка аминокислоты Боковая цепь R
Аргинин Arg H2N\ ^,С—NH—(CH2)3— HN^
Гистидин His НС==е=С—CHj— s> н
Пронин Pro c2i ”21 'he—COOH H2°%4
связи между отдельными частями полипептидной цепочки, например дисульфидные, или S—S-связи, возникающие между двумя остатками цистеина.
Некоторые молекулы белков состоят из несвязанных между собой ковалентно отдельных субъединиц. Такая пространственная организация получила название четвертичной структуры белков.
Несмотря на огромное разнообразие антител и их гетерогенность, все они обладают некоторыми общими структурными элементами, обеспечивающими выполнение их основных функций.
По своим антигенным, эффекторным свойствам и структурным особенностям иммуноглобулины подразделяются на пять основных классов: IgM, IgG, IgA, IgD и IgE (Ig обозначает иммуноглобулин).
Общей структурной единицей всех иммуноглобулинов является комплекс из четырех полипептидных цепей — двух идентичных между собой легких цепей с молекулярной массой 23000 каждая (L-цепи, от английского слова light — легкий) и тяжелый с молекулярной массой по 53 000 (Н-цепи, от английского heavy — тяжелый) (рис. 1).
Каждая из легких цепей прочно соединена с ЫН2-концевыми участками тяжелых цепей благодаря наличию межцепочечных ди-сульфидных связей и множеству слабых гидрофобных, электростатических и других межатомных взаимодействий. Аналогичные связи существуют и между свободными участками тяжелых цепей.
В. целом структура такого комплекса напоминает латинскую букву «Y» или «Т» и характерна для иммуноглобулинов классов IgG, IgD и IgE.
Предыдущая << 1 .. 2 3 4 5 6 7 < 8 > 9 10 11 12 13 14 .. 115 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed