Внешняя среда и развивающийся организм - Баранов В.С.
Скачать (прямая ссылка):
Начальный продукт фотоокпеленнн тирозина —диоксифенилаланин. При длительном облучении на воздухе и триптофана, и тирозина наблюдается образование полимерных меланпиоподобпых веществ (Spiegel-Adolf, 11)37). Возбужденные ароматические аминокислоты и некоторые продукты их фотолиза могут участвовать в реакциях разрушения других белковых групп (рис. 18). Начальный продукт фотоокислепия триптофана — форлш.ткипу ренин, поглощая фотоны, при взаимодействии с кислородом переводит его в возбужденное синглётиое состояние 'Ох. В смеси с белками формилкинурепин сенсибилизирует фотоокиеление остатков триптофана путем генерации сипглетного кислорода (WalranL, San Ins, 1074а). Можно думать, что в чисто белковых системах поглощение фотонов в остатках формнлкпнуреиина, образующегося из какого-либо остатка триптофана в начале облучения, приводит к генерации сипглетного кислорода, который окисляет другие остатки триптофана (Walvant, San-lus, 1974 b).
Весьма чувствительными к УФ-излученпю являются серусодержащие аминокислоты пистип и цнетеии (рис. 1Я). В цистине белков наблюдается диссоциация дисульфидной связи или S—С-связи о образованием соответственно цистеина и тиосульфоалапипа (Dose, "Rajewsky, 1962; Risi et al., 1967; Перассе и др., 19в8; Shafferman, Stein, 11)74). Цистеип в результа-
Рис. 18. Фотопревращепия аминокислотных остатков белков при УФ-облучскии I—III — пути фотосенсиби.тпэированного триптофаном разрушения остатков серусодержяпшг-амшюкпелот; остальные обозначения см. в тексте
те прямого поглощения фотонов, если действующее излучение короче 290—300 нм, может переходить обратно в цпстип, а также вовлекаться в другие реакции (Dose, Rajewsky, 1902) (рис. 18). 11о-иидвмому, th-о. п. на я группа цист сила может окисляться синглотпым кислородом, гепе-рируемым в реакции с формплкянурепином.
В опытах с примененном электрон йоге парамагнитного резонанса получены указании на то, что при УФ-облучепии белков генерируется свободный радикал пептидной группы как результат присоединения еоль-вагированных улектроиов, образовавшихся при фотопоттзации ароматических групп (Судьбина и др., 1974). Но исключено, хотя ото экспериментально пе доказано, что такой процесс может приводить к разрыву пептидных связей.
Основной копечпый эффект УФ-облученин белков — их фотоинактивации, утрата специфической биологической активности (McLaren, 1969). В редких случаях имеет место фотоактивания; это характерно для папаи-иа (Bersin, 1938; Dose. Risi, 1972), а также зстерязной активности кар-бокспнентпдазы A (Piras, Valee. 1960). УФ-пнактивацпи изолированных белков относится к числу необратимых одноударпых процессов и, как правило, не зависит от наличия кислорода во время облучения. В ее основе лежит фотолиз определенных существенных остатков трпитофаиа,. протекающий без участия кислорода, и дисульфидных мостиков (ряс. 18) (Шрассо я др., 1968; McLaren, 1969; Владимиров и др.. 1970).
Б уелолиих солнечного облучении основные акцепторы УФ-фотонов в простых белках — иидольное кольцо триптофана и дпеульфнднан связь, а и протеидах — также н иростетпческпе группы, например флавиновыс и иикотпцамндные коферменты. Однако эти последние группы гораздо устойчивее к ультрафиолету, чем аминокислоты. УФ-компонент излучении солнца аффективно индуцирует фотолиз трнитофановых остатков (Pi-rie, Dilley, 1974) и дисульфидных мостиков (Forbes, Savigc, 1962), и это, вероятно, как и к случае иол ее коротковолнового излучения. является первопричиной инактивации молекул белков, наблюдаемой при их выдержки ванни на солнечном свету.
Освещение белков и определенных условиях видимым светом также Елечет ал собой их инактивацию п фотолиз отдельных химических групп. Разрушению прежде всего подвергаются фотоноглощающие простатические группы, например остатки флавина, гомон. Второй самый распространенный процесс светового повреждения молекул белкоп — сенсибилизированные реакции аминокислотных остатков. Фотосепсибилизнровапное повреждение белкоп интенсивно исследуется в модельных системах, когда в качестве сенсибилизаторов используются природные соединения типа протопорфпрпна (предшественник тема), рибофлавина, а также разнообразные синтетические красители. Совокупность полученных данных свидетельствует о том. что и рассматриваемом процессе фоторазрушению быстро подвергаются циклические аминокислоты: триптофан, тирозин, гистидин (Weil et al., 1951; Белицор, Коткова, 1960: Tomita et al., 1969; Попова, Северин, 1971) и серусодержащие — цистип, цистеин, метионин (Jori et al., 1968; Murray, Jindal, 1972; Knowles, Gurnani, 1972; Jori et al., 1974). Фотолиз этих аминокислот и ответствен за инактивацию белков (дли каждого белка существен фотолиз различных аминокислот). Эти аффекты, как правило, проявляются лить в присутствии кислорода, т. с. ¦являются фотодниамическими. П зависимости от типа фотосенсибилизи -пора и разрушающихся аминокислотных остатков птпт процесс может протекать по двум путям: один из этих путей — генерация сипглетиого возбужденного кислорода (Matheson et al., 1975; Schmidt, Rosenkranz. 1972; Nilsson eL al., 1972); другой — образование свободпого радикала субстрата в результате переноса электрона или атома водорода на сенсибилизатор, находящийся в триплетпом состоянии (Knowles, Ситат, 1972). Взаимодействие еннглетного кислорода с белковыми группами (первый путь) или их свободных радикалов с кислородом в обычном состоянии (второй путь) и приводит к необратимому фотоокислению (Jori. 197ГЗ).
