Современная генетика. Том 2 - Айала Ф.
ISBN 5-03-000495-5
Скачать (прямая ссылка):
R Н
R' Н
¦•• + НО-С-С-N-Н НО-С-С-N-Н +¦•¦
II
II
О н
о н
U Hi
Пептидная
связь
ориентированы в противоположные стороны. На одном конце в молекуле
пептида находится свободная аминогруппа (N-конец), а на другом конце-
свободная карбоксильная группа (С-конец). Аминокислотные остатки,
расположенные на N- и С-конце, называются соответственно N- и С-концевыми
аминокислотами.
Полипептидами обычно называют пептиды, состоящие из множества [до тысячи
и более] аминокислотных остатков. Последовательность аминокислот в
полипептиде называется его первичной структурой. По-липептидные цепи
самопроизвольно формируют определенную вторичную структуру, которая
определяется природой боковых групп аминокислотных остатков. Один из
важнейших типов вторичной структуры, который обнаруживается по крайней
мере на отдельных участках цепи во многих полипептидах, известен под
названием а-спирали. Полипеп-тидный остов образует правостороннюю
спираль, на каждый виток а-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка,
боковые R-группы которых направлены наружу. Эта структура стабилизируется
за счет внутримолекулярных водородных связей (рис. 10.16, А). Другой тип
вторичной структуры, также характерный для полипептидов, получил название
складчатого (3-слоя. Структуры этого типа формируются параллельными
сегментами полипептидной цепи, сцепленными между собой
S-СН3
Рис. 10.15. В состав изображенного пентапептида входят следующие пять
аминокислот (слева направо): тирозин, аланин, аспарагиновая кислота,
метионин и лейцин. Цветом выделен по-липептидный остов, образуемый
пептидными связями. Кислотные и основные группы изображены в ионизованной
форме, в которой они действительно находятся при физиологических
значениях pH.
ОН
у/0~ С-конец
СН2
24
Экспрессия генетического материала
о-Спираль
Складчатый (3-слой
Случайный клубок
Рис. 10.16. А. Полипептидная цепь в конфи- ном случае образуются между
параллельны-
гурации а-спирали. Обратите внимание на ми близлежащими сегментами
полипептид-
водородные связи (отмечены точками), ста- ной цепи. В. Конфигурация
случайного клуб-
билизирующие эту конфигурацию. Б. Конфи- ка. Изображен фрагмент
полипептидной це-гурация складчатого [3-слоя. Обратите вни- пи, на
котором отмечено положение неко-
мание на водородные связи, которые в дан- торых аминокислотных
остатков.
системой водородных связей. Боковые группы аминокислотных остатков
располагаются над и под плоскостью образующегося таким образом
складчатого слоя (рис. 10.16, Б). Модели этих структур были предложены Л.
Полингом. Наличие в полипептидной цепи по соседству нескольких
аминокислотных остатков с очень объемистыми боковыми группами (например,
изолейцин) или одноименно заряженных остатков (например, глутаминовая и
аспарагиновая кислоты) может в результате их взаимного отталкивания
привести к тому, что данный участок структуры примет конфигурацию
случайного клубка.
Таким образом, именно характер распределения различных боковых групп
вдоль цепи обусловливает реализацию на том или ином ее участке вторичной
структуры данного типа (а-спирали или (3-слоя) или же отсутствие какой бы
то ни было упорядоченной структуры (случайный клубок). Структурные
особенности остатков пролина способствуют возникновению изгибов в
полипептидной цепи. Все эти и другие струк-
10. Генетические функции
25
0-Цепь гемоглобина
Миоглобин
Рис. 10.17. Пространственная структура (5-цепи человеческого гемоглобина
и эволюционно отдаленного родственного белка, отвечающего за запасание
кислорода,-миоглобина. Обратите внимание на сходство
представленных структур. Железосодержащая группировка-гем-изображена в
виде диска. (По Perutz M.F. 1964. Scientific American, November, p. 64.)
26
Экспрессия генетического материала
Рис. 10.18. Структурная модель человеческого гемоглобина. Показано, как
две а-цепи и две (5-цепи связываются между собой с образованием
четвертичной белковой структуры. (По Perutz M.F. 1964. Scientific
American, November, p. 64.)
турные факторы определяют некоторую фиксированную трехмерную
конфигурацию, которую называют третичной (или пространственной)
структурой полипептида, отражающей по сути дела способ укладки данной
полипептидной цепи в трехмерном пространстве (рис. 10.17).
Белок может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей. Белки,
состоящие из двух и более цепей (или субъединиц) и называемые
олигомерными белками, характеризуются также определенной четвертичной
структурой. Под этим термином подразумевают общую конфигурацию белка,
возникающую при ассоциации всех входящих в его состав полипептидных цепей
(рис. 10.18).
Конкретная конфигурация (вторичная, третичная и четвертичная структуры)
любого белка полностью определяется первичной структурой входящих в его
состав полипептидных цепей и зависит от химических свойств боковых групп
аминокислотных остатков. Так, при укладке полипептидной цепи неполярные
(гидрофобные) боковые группы склонны ориентироваться во внутреннюю
