Современная генетика. Том 2 - Айала Ф.
ISBN 5-03-000495-5
Скачать (прямая ссылка):
последовательность оснований в одноцепочечной ДНК непосредственно
переводится в аминокислотную последовательность синтезируемого
полипептида. Перенос этого типа вряд ли имеет место в природе.
Запрещенные (неизвестные) варианты переноса информации
Под переносом генетической информации от белка к ДНК или РНК следовало бы
подразумевать процесс перевода аминокислотной последовательности в
определенную нуклеотидную последовательность ДНК
Экспрессия генетического материала
или РНК. Для осуществления этого процесса потребовался бы переход от 20-
буквенного алфавита к 4-буквенному, который, если бы и был возможен, то
только с использованием не менее сложного трансляционного аппарата, чем
тот, что переводит информацию, закодированную в мРНК, в структуру
соответствующих белков. Мы не располагаем никакими экспериментальными
данными, которые позволили бы предположить существование такого аппарата.
Соответственно процессы переноса информации от белка к ДНК или РНК
никогда не наблюдались и, по-видимому, в действительности не происходят.
Третий запрещенный вид переноса информации от белка к белку (от
аминокислотной последовательности к аминокислотной последовательности)
также никогда не был зарегистрирован. Нет никаких оснований полагать, что
белки в принципе способны к репликации. Способность к
самовоспроизведению, очевидно, присуща исключительно нуклеиновым
кислотам.
Колинеарность генов и полипептидов (прокариоты)
Представление о колинеарности генов и полипептидов логически вытекает из
основной гипотезы, согласно которой наследственная информация кодируется
линейной последовательностью оснований в ДНК и выражается в виде линейных
последовательностей аминокислот в полипептидах. Соотношение колинеарности
представляется естественным отражением того, что и ДНК, и белки являются
линейными полимерами. Однако лишь прямое подтверждение того, что гены и
полипептиды действительно колинеарны, полученное в 1964 г., явилось
окончательным разрешением более чем десятилетней дискуссии, основанной на
более или менее правдоподобных гипотезах.
Триптофансинтаза Е. coli состоит из двух полипептидных цепей А и В,
кодируемых генами trp А + и trp В т . Многочисленные мутации, лишающие
активности триптофансинтазу, были картированы в гене trp А. Используя
методы, описанные в главе 8, эти мутации можно расположить по порядку на
линейной генетической карте. Удалось определить аминокислотную
последовательность A-цепи нормальной триптофан-синтазы (рис. 11.15) и
нескольких неактивных вариантов фермента, продуцируемых набором штаммов,
содержащих мутантные гены trp А. Оказалось, что каждая из этих мутаций
обусловливает замену одной или нескольких аминокислот в A-цепи дикого
типа. Относительное расположение всех этих аминокислотных замен и
соответствующих мутаций, локализованных на генетической карте, показано
на рис. 11.16. В этом случае налицо полное соответствие между
генетической картой мутаций и расположением измененных аминокислот в
молекуле белка. Например, мутация trp АЗ, обусловливающая замену Glu ->
Val в положении 49 от N-конца полипептида, картируется левее мутантного
локу-са trpA446, изменяющего аминокислоту в положении 175 (Туг -> Cys).
Мутация же trp А446 в свою очередь картируется левее мутации trp А58,
изменяющей аминокислоту в положении 234 (Gly -> Asp), и так далее.
Заметим, что в положении 234 возможны две аминокислотные замены:
мутация trpA58 обусловливает замещение Gly -> Asp, а
II. Передача информации в клетках
1 10 20 Met-Gln-Arg-Tyr-Glu-Ser-Leu-Phe-Ala-Gln-Leu-Lys-Glu-Arg-Lys-Glu-
Gly-Ala-Phe- Val-
21 30 40
Pro-Phe-Val-Thr-Leu-Gly-Asp-Pro-Gly- lie - Glu-Gln-Ser-Leu-Lys- He - lie
-Asp-Thr-Leu-
41 50 60
He -Glu-Ala-Gly-Ala-Asp-Ala-Leu-Glu-Leu-Gly- He -Pro-Phe-Ser-Asp-Pro-Leu-
Ala-Asp-
61 70 80
Gly-Pro-Thr- lie -Gln-Asn-Ala-Thr-Leu-Arg- Ala-Phe-Ala-Ala-Gly-Val-Thr-
Pro- Ala-Gln-
81 90 100
Cys-Phe-Glu-Met-Leu-Ala-Leu- lie -Arg-Gln-Lys-His-Pro-Thr- He -Pro- lie -
Gly-Leu-Leu-
101 110 120 Met-Туг-Ala-Asn-Leu-Val-Phe-Asn-Lys-Gly- He -Asp-Glu-Phe-Туг-
Ala-Gln-Cys-Glu-Lys-
121 130 140
Val -Gly- Val -Asp- Ser - Val -Leu- Val - Ala - Asp-Val - Pro - Val -Gln-
Glu- Ser - Ala - Pro -Phe-Arg -
141 150 160
Gin-Ala-Ala-Leu-Arg-His-Asn-Val - Ala-Pro- He -Phe- He -Cys-Pro-Pro-Asn-
Ala-Asp-Asp-
161 170 180
Asp-Leu-Leu-Arg-Gln- He - Ala-Ser-Tyr-Gly-Arg-Gly-Tyr-Thr-Tyr-Leu-Leu-
Ser-Arg-Ala-
181 190 200
Gly-Val-Thr-Gly-Ala-Glu-Asn-Arg-Ala-Ala-Leu-Pro - Leu-Asn-His-Leu-Val-
Ala-Lys-Leu -
201 210 220 Lys-Glu-Tyr-Asn-Ala- Ala-Pro-Pro-Leu-Gln-Gly-Phe-Gly- lie -
Ser-Ala-Pro-Asp-Gln-Val-
221 230 240
Lys-Ala-Ala- He -Asp-Ala-Gly-Ala-Ala-Gly-Ala- He -Ser-Gly-Ser-Ala- lie -
Val-Lys- He -
241 250 260
He -Glu-Gln-His-Asn- lie -Glu-Pro-Glu-Lys-Met-Leu-Ala-Ala-Leu-Lys -Val-
Phe-Val-Gln-
261 268 Pro-Met- Lys -Ala -Ala-Thr-Arg- Ser
Рис. 11.15. Аминокислотная последовательность A-цепи триптофансинтазы Е.
coli.
54
Экспрессия генетического материала
