Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Ашмарин И.П. -> "Молекулярная биология, избранные разделы" -> 63

Молекулярная биология, избранные разделы - Ашмарин И.П.

Ашмарин И.П. Молекулярная биология, избранные разделы — М.: Медицина, 1974. — 360 c.
Скачать (прямая ссылка): molekulyarnayabiologiya1974.djvu
Предыдущая << 1 .. 57 58 59 60 61 62 < 63 > 64 65 66 67 68 69 .. 164 >> Следующая

В настоящее время интенсивно исследуется расположение полипептидов вдоль цепочки 165-РНК. Все больше накапливается данных о специфичности связи отдельных биспиральных участков РНК с полипептидами. По-видимому, упорядоченная посадка рибосомальных белков определяется тем, что часть из них обладает высоким специфическим сродством к определенным участкам рРНК, а остальные занимают свободные места при меньшей специфичности связывания с РНК и за счет белок-белковых взаимодействий. Так, из двух десятков белков 305-субчастицы пять
-обладают способностью к высокоспецифичному связыванию (Garrett et al., 1972). Выявлен также кооперативный характер взаимодействия части белков с РНК.
SOS-субчастица (60S—у эукариотов) характеризуется размерами (115—200) Х210Х210 А. Общий вес близок к 1 800000 даль-тон, из которых 1 140 000 приходится на две молекулы РНК —235 и 55, и несколько более 500000 — на 34 молекулы белка.
Большая из молекул РНК весом 1 100000 дальтон очень близка по составу и свойствам к описанной выше 165-РНК. Несомненна скелетная функция 235-РНК, причем опять-таки представляется высокоспецифичной связь белковых компонентов с отдельными ее участками. Несколько позже была выявлена в составе 505-субчастицы относительно низкомолекулярная 55-РНК с весом 40 000 дальтон, характеризующаяся выраженным ГЦ-типом (доля Г + Ц близка к 65%). Близость ее по весу и нуклеотидному составу к тРНК (45) требует четкой их дифференциации. Сейчас очевидно, что это разные по составу и функциям соединения. В отличие от транспортной 55-РНК бедна минорными основаниями и имеет существенно отличающуюся последовательность нуклеотидов, в том числе концевых (для нее так же, как и для ряда тРНК, установлена полная нуклеотидная последовательность). Естественно, она неспособна образовывать характерные комплексы с аминокислотами. Достоверны также различия молекулярного веса (40000 и 25000). Назначение же 55-РНК и вообще смысл наличия в 505-субчастице, в отличие от 305-субчастицы, двух молекул РНК в настоящее время интенсивно изучается. Предполагают, что 55-РНК необходима для взаимодействия большой субчастицы с транспортными РНК. Все тРНК содержат общую последовательность Р — Т — 'F — Ц — -р, комплементарную одному из
участков 5S-PHK. Показана также обязательность 5S-PHK для сборки полноценной 505-субчастицы.
Белки 505-субчастицы, кроме отмеченной уже выше большей многочисленности, отличаются от белков 305-субчастицы наличием кислых полипептидов. Помимо преобладания в их составе дикар-боновых аминокислот над основными, они характеризуются высоким содержанием аланина (около 18%).
Задача сборки полноценной 505-субчастицы из компонентов оказалась гораздо более трудной, нежели в случае 305-субчастицы. Сравнительно недавно появились сообщения, что если рибосомаль-ные белки обеих субчастиц свести со смесью очищенных 165, 235 и 55-РНК, то идет самосборка не только 305, но и 505-субчастиц. Если пометить белки одной из субчастиц, то можно показать, что при этом каждая РНК специфически отбирает из смеси только «свои» белки. Особенно интригующим является то обстоятельство, что исключение из смеси 165-РНК прекращает не только сборку 305-,но и 505-субчастицы. Авторы этих работ полагают, что сборка 505-субчастицы каким-то образом сопряжена со сборкой 305-суб-частицы или же требует присутствия последней уже в готовом
виде (Maruta et al., 1971). Так же, как и в случае сборки 305-суб-~ частицы, лишь часть — 8 из 34 белков 505-субчастицы обладают высокоспецифическим сродством к определенным местам 235-РНК. Остальные располагаются в результате белок-белковых взаимодействий по «свободным» местам (Stoffler et al., 1971).
На субчастицах рибосомы находится ряд участков и центров функциональной активности (см. рис. 16). Сведения об их локализации, несмотря на интенсивные исследования, являются пока более или менее гипотетическими. Однако ради стройности изложения мы не всегда приводим соответствующие оговорки, полагая, что читатель будет постоянно иметь в виду это обстоятельство.
На краю контактной поверхности, которой малая субчастица обращена к большой, расположена зона связывания мРНК. Характер связи 305-субчастицы с мРНК допускает продольное скольжение полинуклеотидной цепочки. Общая протяженность этой зоны довольно значительна — рибосома способна присоединить фрагмент мРНК длиной 25—27 нуклеотидных остатков, т. е. 170— 200 А. Особое значение имеет небольшой ее участок, близкий по протяженности к кодону, который полностью или частично совпадает с центром специфического связывания аминоацил-тРНК, обозначаемым далее как Асп. Нередко его называют акцепторным. Асп-центр функционирует совместно с очередным кодоном мРНК, помогая связыванию только той аминоацил-тРНК, которая обладает соответствующим антикодоном. Само по себе взаимодействие кодона с антикодоном, хотя и специфично, но недостаточно для прочной фиксации аминоацил-тРНК. Асп-центр служит именно для повышения прочности ее присоединекия, причем замечательно то обстоятельство, что это его действие не распространяется на аминоацил-тРНК с «чужими» антикодонами. Полагают, что кодон мРНК вместе с какими-то компонентами 305-суб-частицы образует шаблон, который разрешает взаимодействие с АСП‘Центром и с мРНК только Аа-тРНК, обладающей комплементарным антикодоном. Повреждение Асп-центра аминогликозид-ными антибиотиками (например, стрептомицином) или функционирование при повышенных температурах и концентрациях ионов магния может вести к нарушению специфичности связывания аминоацил-тРНК, к присоединению «чужих» для данного кодона аминоацил-тРНК и далее к возникновению ошибок в первичной структуре синтезируемого полипептида.
Предыдущая << 1 .. 57 58 59 60 61 62 < 63 > 64 65 66 67 68 69 .. 164 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed