Молекулярная биология, избранные разделы - Ашмарин И.П.
Скачать (прямая ссылка):
асн 2 IV
тир 2 V
цис 2 » » VI
гис 2 VI
мет I Г уанин VI
три I VII
* Полуколичественная оценка средней частоты нахождения отдельных аминокислот в различных белках: I—около 70 остатков на 1000, II — от 50 до 55, III—от 40 до 47, IV — от 30 до 38, V — от 20 до 25, VI — 15—17, VII —около 7 (по Тристраму, 1956; В. И. Данилову и сотр., 1968).
из изолейциновых кодонов — АУА — меняет смысл при замене третьего основания на Г. Отсюда понятно, насколько вырожденность кода повышает устойчивость генетической информации при' мутационных изменениях ДНК, а также при других повреждениях нуклеиновых кислот, участвующих в хранении и передаче информации. Весьма показательна также корреляция, которая существует между средней частотой использования отдельных аминокислот в белках и числом кодирующих триплетов, представленная в табл. 6 (Тристрам, 1956; В. И. Данилов и сотр., 1968).
Этим, однако, не исчерпываются те особенности кода, которые связаны с устойчивостью генетической информации. Были замечены интересные закономерности кодирования аминокислот с полярными и неполярными радикалами (М. В. Волькенштейн, Ю. Т. Румер, 1967; Ичас, 1971). В табл. 5 аминокислоты с полярными радикалами подчеркнуты. В табл. 7 показано группирование кодонов и аминокислот по количественным характеристикам
Группирование аминокислот и кодонов по величинам полярной зависимости (полярная зависимость—это коэффициент, характеризующий наклон кривой, которая связывает логарифм молярной доли воды в растворителе с показателем
подвижности аминокислоты при хроматографии)
Первое Второе основание Третье
основание У U А Г
У
ц
t 1
X
0
¦0’
1
«я
<и
К
t
I
ш
ч
в
4
мет
со
0
СО
«к
ю
о
St
О!
О
о, ю
QJ
о
а,
с
со
*
со
2 <=> ч •*
О., чф
я
н ю
t
? 00 S
S* -г
*
три
t
0 К U
1
t
33
f=l
u
I
со
IT № 00
U —H
04 ,-rC 03 Oi
I
t
X
0
CO
t
t
m
X
f=l
1
t
X
0 CO
1 t
4
u.
I
о
*» о
У
ц
А
г
У
ц
А
г
т У
& ю ц
0 А
* ^ Г
t
* 1---Н
См #ч
CL 0>
СО
1
А
У
X СП ц
е А
и ^
> t Г
полярности. Из анализа этих данных следует, что даже в тех случаях, когда при замене третьего основания меняется смысл ко-' дона, не происходит, как правило, изменения полярности радикала' кодируемой аминокислоты, т. е. неполярный замещается неполярным, а полярный на полярный. В свою очередь, это уменьшает возможные искажения структуры синтезируемых полипеп-тидных цепочек. В общем, наименьшее влияние на смысл кодона или на полярность соответствующей ему аминокислоты оказывают замены третьего основания, несколько большее — замены первого и наибольшее — замены второго основания.
Важнейшим свойством кода является его однанаправленность. Кодоны имеют смысл, указанный в табл. 5, лишь в том случае, если они транслируются при синтезе белка в одном направлении— от первого основания к последующим. Более того, структура^
кодовых триплетов такова, что каждый из них является олигонуклеотидом, в котором первое основание расположено у 5', а последние — у З'-конца. Иначе говоря, в составе мРНК кодоны всегда направлены своим первым основанием к б'-концу полинуклеотида. Это иллюстрируется следующим схематическим изображением мРНК и направления ее трансляции:
При этом присутствие ортофосфата на б'-конце, по-видимому, необязательно.
С механизмами трансляции кода связана и другая его особенность— он является неперекрывающимся. Это значит, что кодовые триплеты транслируются всегда целиком. Невозможно последовательное использование элементов одного из триплетов в сочетании с элементами другого триплета при сборке аминокислот в полипептиде по схеме:
Иначе говоря, некая «рамка», ограничивающая транслируемый триплет, перемещается сразу на три основания. Такой «рамкой», как будет показано в главе IV, служит антикодон тРНК, а перемещение мРНК сразу на три основания после включения очередной аминокислоты определяется всем механизмом трансляции на рибосомах.
Три из 64 триплетов — УАА, УАГ и УГА — не кодируют каких-либо аминокислот и их называют поэтому бессмысленными, нонсенс-кодонами. Нельзя, однако, - считать этот термин удачным, так как все они выполняют очень важную функцию — служат сигналами завершения синтеза полипептида. Эту функцию не следует полагать пассивной, так как именно на эти кодоны настроены специальные белковые факторы, обеспечивающие отде-ч ление готового полипептида от рибосомы. Подробнее они описаны в главе IV. Заметим также, что в наборе этих кодонов также проявляется вырожденность кода. Дополнительные названия нон-
