Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Артюхов В.Г. -> "Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами" -> 23

Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами - Артюхов В.Г.

Артюхов В.Г., Наквасина М.А. Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами — Воронеж, 2000. — 296 c.
ISBN 5-7455-1162-1
Скачать (прямая ссылка): biologicheskiemembrani2000.pdf
Предыдущая << 1 .. 17 18 19 20 21 22 < 23 > 24 25 26 27 28 29 .. 113 >> Следующая

риды рид (глюкуроновая ская мембра мировании по
Гиалуроновая кислота + ацетил- на верхностного
кислота глюкозамин) потенциала, в
Хондроитин- Глюкуроновая осуществлении
сульфат кислота + ацетил- межклеточных
галактозамин контактов и
транспорте
веществ
В состав клеточных мембран некоторых организмов входит хитин — гомополимер ацетилглюкозамина (у беспозвоночных животных), муреин или пептидогликан (у бактерий), мономером которого является дисахарид муропептид (ацетилглюкозамин + + ацетилмурамовая кислота).
В плазматической мембране количество углеводов невелико по сравнению с белками и липидами и составляет от 2 до 10 % сухой массы мембран. В распределении углеводов также, как белков и липидов, наблюдается асимметрия: они локализованы на той стороне мембраны, которая не контактирует с цитозолем. В качестве биохимического маркера для изучения локализации и выделения локусов плазматической мембраны, содержащих углеводы, используют лектины — белки растительного и животного происхождения, специфически связывающие сахара. Их называют углеводраспознающими белками, отличающимися от ферментов и антител и не вызывающими химические превращения в распознаваемом лиганде.
К классу лектинов (фитогемагглютининов), которые способны агглютинировать клетки млекопитающих, относится конканава-лин А. Он является гликопротеином, состоящим из двух субъединиц (изолектинов) с молекулярной массой 260 кДа; каждая содержит 237 аминокислотных остатков; при pH > 7,0 представляет собой тетрамер. Этот гликопротеин имеет два центра связывания Са2+, два центра связывания других металлов, два центра связывания сахаров. Конканавалин А способен к взаимодействию со специфическими углеводными группами на поверхности клеток, а именно с D-глюкозой и D-маннозой интегральных белков и, в частности, гликофоринов. Образует нерастворимые комплексы с биополимерами, содержащими множественные a-D-глюкопиранозиль-ные, a-D-маннопиранозильные и P-D-фруктофуранозильные остатки в качестве невосстанавливающих концов.
Лектины имеют важное практическое значение для медицины, связанное с их способностью “различать” эритроциты трех групп крови (А, В, О) по структуре олигосахаридных компонентов гликофорина. Специфические гликопротеины обнаруживаются на поверхности не только эритроцитов, но и других клеток живых тканей. Именно вследствие наличия этих гликопротеинов при трансплантации органов необходима идентичность тканей донора и реципиента. Кроме того, установлено, что некоторые лектины вызывают избирательную агглютинацию злокаче-
ственных опухолевых клеток, указывающую на различия в структуре их поверхности по сравнению с нормальными клетками. Связывание лектинов с поверхностью плазматической мембраны может индуцировать изменения в расположении поверхностных белков и гликопротеинов, физическом состоянии липидов мембран, проницаемости их для различных веществ и активности мембранных ферментов.
Выявлены основные типы взаимодействий, приводящих к образованию углевод-белковых комплексов с участием лектинов: гидрофобные взаимодействия боковых радикалов аминокислот с пиранозными циклами сахаридов; водородные связи между атомами боковых радикалов Asn, Asp, Arg, амидных и карбонильных групп углеводраспознающего сайта и гидроксилами саха-ридных остатков; ван-дер-ваальсовые взаимодействия; участие молекул воды в образовании водородных связей; участие ионов двухвалентных металлов в комплексообразовании (О. С. Мирошниченко, 1999). Установлено, что в распознавании лектинами остатков Gal, в отличие от остатков Glu и Man, большую роль играет положение в гексозах гидроксила 4-ОН. Углеводраспоз-нающие сайты могут быть сформированы различными участками полипептидной цепи. Получены доказательства способности лектинов распознавать помимо углеводных функционально подобные пептидные лиганды (по карбогидратнезависимому пути). Были идентифицированы пептиды, имитирующие связывание метил-ос-В-маннозида и oc-D-маннозы с конканавалином. Считают, что лектины и лектиноподобные белки, которые представляют собой мультидоменные молекулы, вовлекаются в различные типы взаимодействий с разными веществами при участии отличных от углеводраспознающих доменов. Критическим параметром лиганда для успешного распознавания лектинами является его конформация. В заключение следует подчеркнуть, что лектины способны участвовать в широком спектре регуляторных процессов: эмбриогенезе, иммунологических реакциях, онкогенезе, белковом синтезе и др.
1.4. ТИПЫ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ МЕМБРАННЫХ КОМПОНЕНТОВ И ИХ РОЛЬ В ФУНКЦИОНИРОВАНИИ БИОМЕМБРАН
В природной мембране взаимосвязь белковой молекулы с липидным бислоем определяется, по всей вероятности, балансом
Предыдущая << 1 .. 17 18 19 20 21 22 < 23 > 24 25 26 27 28 29 .. 113 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed