Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами - Артюхов В.Г.
ISBN 5-7455-1162-1
Скачать (прямая ссылка):
Полоса 3 89000---96000 12 Тетрамер в Транспорт не Анкирин,
равновесии органических полосы 4.1 и
с димерами анионов, взаи 4.2, гликоли-
мосвязь с мем тические
бранным ске ферменты
летом
Полоса 4.1 78000---80000 2,3 Димер Связывает Спектрин,
мембранный гликофорин
скелет с инте
гральными бел
ками; стабили
зирует спект-
рин-актиновые
взаимоде йствия.
Полоса 4.5 52000---59000 0,7---1,4 ? Системы ?
транспорта
моносахаридов
и нуклеозидов
Полоса 4.9 45000---48000 1 ? Связывание Актин
актина
Полоса 5 43000 5,1 Олигомеры Участвует в Спектрин,
(актин) из 12---17 формировании полоса 4.1
субъединиц мембранного
скелета
Полоса 6 35000 4,1 Тетрамер Глицеральде- Полоса 3
гид-3-фосфатде-
гидрогеназа
Гликофо- 29000---31000 2 Димер Место Полоса 4.1
рин А 23000 прикрепления
Гликофо- 25000---29000 мембранного
рин В скелета
Гликофо-
рин С
Спектрин (рис. 7), по данным электронной микроскопии, является гибкой молекулой в виде тяжа длиной 100 нм и представляет собой гетеродимер, составленный из двух полипептид-ных цепей а и (3, уложенных антипараллельно. Однако в эритроцитах in situ основной формой спектрина является тетрамер, образованный путем самоассоциации гетеродимеров конец в конец. На обоих хвостовых концах тетрамера имеются центры связывания актина и белка полосы 4.1. Путем латеральной ассоциации тетрамер спектрина прикреплен к актину, присутствующему в интактной клетке в виде олигомеров из 12—17 субъединиц. Каждый такой протофиламент актина соединен в среднем с б тетрамерами спектрина, которые другим концом связаны с соседними протофиламентами актина. Предполагают, что белок полосы 4.1 облегчает ассоциацию спектрина с актином.
Спектрин имеет также центры связывания анкирина, находящиеся на (3-субъединице и расположенные на расстоянии 20 нм от центра тетрамера, С помощью этого якорного белка актин-спектриновая сеть прикреплена к мембране через цитоплазматический участок белка полосы 3. По-видимому, это основной механизм прикрепления каркаса к мембране. Цепь белок полосы
3 — анкирин — спектрин представляет собой путь, связывающий наружную и внутреннюю поверхности мембраны эритроцита, позволяющий осуществлять контроль за протеканием внутриклеточных событий на уровне организма (см. главу 2), Установлено, что поддержание нормальной структуры мембранного каркаса эритроцита возможно при определенном оптимальном содержании АТР и двухвалентных катионов (прежде всего Са2+) внутри клеток. По-видимому, степень фосфорилирования ком-
Рис. 7. Схема организации спектрин-актиновой сети: 1 — липидный бислой; 2 — интегральные белки; 3 — актин; 4 — тетрамер спектрина
понентов мембранного скелета определяет сродство Са2+ к мембранным белкам. В свою очередь, ионы Са2+ обусловливают прочность связи отдельных компонентов мембранного каркаса. В связи с этим регулирование свойств последнего, а, значит, и целой клетки, может осуществляться за счет изменения соотношения [АТР]/[Са2+].
Мембранный скелет эритроцита — наиболее полно охарактеризованная разновидность цитоскелета эукариотической клетки. В прокариотических клетках наличие цитоскелета не выявлено. В целом цитоскелет эукариот представляет собой сложную сеть волокон, обеспечивающих механическую опору для плазматической мембраны, определяющих форму клетки, местоположение клеточных органелл и их перемещение при делении клетки. Цитоскелет образуют три типа волокон:
