Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Артюхов В.Г. -> "Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами" -> 11

Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами - Артюхов В.Г.

Артюхов В.Г., Наквасина М.А. Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами — Воронеж, 2000. — 296 c.
ISBN 5-7455-1162-1
Скачать (прямая ссылка): biologicheskiemembrani2000.pdf
Предыдущая << 1 .. 5 6 7 8 9 10 < 11 > 12 13 14 15 16 17 .. 113 >> Следующая

По функциям периферические белки делятся на следующие группы:
1) регуляторно-сигнальные (белки экстраклеточного матрикса);
2) структурно-каркасные (актин-спектриновые комплексы);
3) белки, обеспечивающие подвижность клеток и субклеточных структур (белки микротрубочек и микрофиламентов).
Таблица 3
Белковый и липидный состав некоторых мембран животных и бактериальных клеток
Мембраны Основные белки Основные липиды Отношение
липид/белок
по массе су
хого вещества)
Миелин Основный ФХ --- 10 %, 3---4
человек белок ФЭ ---20 %,
липофилин ФС ---8,5 %,
протеолипид СМ --- 8,5 %,
ганглиозиды --- 26 %,
холестерин --- 27 %
Мембраны Родопсин ФХ---41%, 1
дисков бык ФЭ ---39 %,
ФС ---13 %,
следы холестерина
Эритроциты Белок полосы 3, ФХ---25 %, 0,75
человек гликофорин, ФЭ --- 22 %,
спектрин, ФС --- 10 %,
глицералъде- СМ ---17 %,
гид-З-фосфат- холестерин --- 25 %
дегидрогеназа
Мембраны Ацетилхолино- ФХ---24 %, 0,5---0,7
холинергиче- вый рецептор ФЭ --- 23 %,
ского рецеп ФС ---9,6 %,
тора Torpedo холестерин --- 40 %
marmorata
Саркоплазма- Са2+-АТФаза ФХ---66 %, 0,66---0,70
тический ФЭ ---12,6%,
ретикулум ФИ ---8,1 %,
кролик холестерин --- 10 %
Пурпурная Бактериородоп- Фосфатидилглицерол- 0,2
мембрана син фосфат --- 52 %,
Halobacterium гликолипиды --- 30 %,
halobium нейтральные липи
ды --- 6 %
Для высвобождения из мембраны интегральных белков необходимо использовать детергенты или органические растворители. Детергенты разрушают липидный бислой и связываются с неполярными участками мембранных белков, контактирующими с гидрофобной областью бислоя. Интегральные белки представляют собой глобулярные амфифильные макромолекулы, взаимодействующие и с гидрофобными, и с гидрофильными компо-
нентами мембраны. Особенностью их структуры является высокое содержание а-спиральных участков и участков с конформацией статистического клубка. Степень погружения интегральных белков в липидный матрикс определяется их аминокислотным составом (количеством аминокислотных остатков с неполярными боковыми радикалами) и трехмерной пространстве н» ной структурой. Эти белки выполняют в мембране транспортную, рецепторную и ферментативную функции. К ним относят гликофорины, АТФазы, цитохром Ь5, родопсин, бактериородон -син и др. Следует отметить, что с высоким разрешением установлена структура только бактериородопсина, однако и в этом случае положение белка относительно липидного бислоя не определено однозначно. Детальное исследование интегрального мембранного белка должно включать экспериментальное изучение его топографии. Для этого используют целый арсенал мето дов: протеолиз, иммунологические методы (применение моноклональных и поликлональных антител против пептидов, соответствующих определенным областям белка), химическую модифи кацию (например, солями диазония), генетические подходы.
Различия периферических и интегральных белков определяют степень связывания их с мембраной, но не способ их прикрепления к бислою. На рис. 6 показаны способы прикрепления белков к мембране:
1 — связывание с “якорными” белками, погруженными в би-слой. Примеры: Fj-часть Н+-АТФазы связана с Р0-частью, погруженной в мембрану; сукцинатдегидрогеназа, некоторые белки цитоскелета;
2 — связывание с поверхностью бислоя. Эти взаимодействия имеют либо электростатическую природу (а)у например, миелis-новый основный белок, либо гидрофобную, но практически без погружения в бислой (б)у например, пируватоксидаза, фосфолипазы;
3 — связывание с помощью гидрофобного “якоря”. Цито • хром Ьб имеет короткий концевой сегмент из неполярных аминокислотных остатков (а). Некоторые белки используют в качестве “якоря” ковалентно связанные с ними жирные кислоты или фосфолипиды, например, щелочная фосфатаза эукариот (б)\
Предыдущая << 1 .. 5 6 7 8 9 10 < 11 > 12 13 14 15 16 17 .. 113 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed