Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Антонов В.К. -> "Химия протеолиза " -> 88

Химия протеолиза - Антонов В.К.

Антонов В.К. Химия протеолиза — М.: Наука, 1991. — 504 c.
Скачать (прямая ссылка): himiyaprotezana1991.djvu
Предыдущая << 1 .. 82 83 84 85 86 87 < 88 > 89 90 91 92 93 94 .. 278 >> Следующая

с6н5сн2сош ^ з Г р-сн.
-N-
¦СНз
3
соон
Й .=2000 с '; К =0,02 ММ cat m
VII
0CNEL
Й =120 с 1; К =0,2 ММ oat m
VIII
Й =0,004 с 1; К =0,65 ММ
cat ш
IX
Следует отметить, что для некоторых ферментов разделение по уровням специфичности лишено смысла из-за того, что они строго специфичны лишь к одному или очень небольшому числу субстратов. Так, почечный ренин гидролизует белок - ангиотензиноген, отщепляя концевой декапептид [923]:
AspArgValTyrlleHisProPheHl&Leu,
а также гидролизует очень небольшое число синтетических аналогов N-концевой последовательности ангиотензиногена. Другие из исследованных соединений этим ферментом не расщепляются.
4.3.1.4. Вторичная специфичность
Для многих протеолитических ферментов структура аминокислотных остатков субстрата, удаленных от расщепляемой связи, имеет важное значение. Систематические количественные исследования вторичной специфичности были проведены для а-химотрипсина [1825,1858 1861], трипсина [1808,1862-1864], тромбина, плазмина, и других ферментов системы свертывания крови [1808,1862,1865-1868], сериновых мышечных протеаз [1828], тонина [1869], калликреина [1870], эластазы [1843,1871-1874], микробных сериновых протеаз [1846,1859, 1860,1875-18771, папаина [1819,1820], пепсина и других аспартатных протеаз [1082,1830,1878-1887], КарбОКСИПеПТИДЭЗ [1768, ¦'8061, термолизина [1888, 1889], аминопептидаз [985,1890] и ряда других ферментов [448,1053,1891-1902].
В результате этих работ было выяснено, что представители разных групп протеолитических ферментов по разному "чувствительны" к вторичным взаимодействиям. Так, трипсин, папаин и некоторые другие ферменты относительно слабо чувствуют удаленные от расщепляемой связи остатки, тогда как пепсин, эластаза и др. изменяют скорость гидролиза на 4-5 порядков (табл.38) [1906].
Таблица 38. Влияние вторичных взаимодействий на катализ протеолитическими ферментами
Фермент Субстрат k JK (II) Литера
cat m турный

I II * JK (I) HO 1U4
cat m ник
Термолизин ZGly-LeuAla ZAlaGlyGly-LeuAla 0,09 [1888]
Карбоксипеп AcGly-Arg Ac(Gly)4Gly-Arg 1 ,09 [1806]
тидаза В
Трипсин ZLysOMe Z(Ala)2LysOMe T [1903]
S
Папаин ZValGlu-LeuGly Z(Gly)2ValGlu-LeuGly 4,7 [1819]
Постпролино ZGlyPro-Leu ZGlyPro-LeuGlyGly 4,8 [448]
ван эндо
пептидаза
Аминопепти- LeuNH2 Leu-LeuLeu 16 [1890]
даза А
Тромбин BocLysOMe Boc(Gly)2Lys0fae 32,5 [1865]
Химотрипсин AcTyr-GlyNH2 Ac(Ala)2Tyr-3iyNH2 192 [1858]
Катепсин D ZPhe-PheOpp* Z(Ala)2Phe-Phe0pp >720 [1880]
Пепсин ZPhe-PheOpp Z(Ala)2Phe-Phe0pp 2000 [1880]
Субтилизин AcAlaOMe Ac(Ala)2AlaOMe 2275 [1904]
BPN'
Эластаза AcAlaOMe Ac(Ala)2AlaOMe 3875 [1905]
*0рр - см табл.39
Вторичные взаимодействия могут по разному влиять на оба кинетических параметра *cat и Кт. Так, для субстратов пепсина наблюдаются сравнительно небольшие колебания Кт при переходе от ди- к тетра- и пентапептидам, а значе-ния fecat изменяются более чем на пять порядков (табл.39).
Таблица 39. Кинетические константы катализируемого пепсином гидролиза пептидов [ 1878,1907']
Номер Субстрат* fecat* C~1 К , MM ft ./к , nrV1
m cat m
1 ZAla-Phe(М0?)Арш 0,002 1 ,46 1,4
2 ZPhe(NOg)-AlaApm 0,0068 1,30 5,3
3 ZPhe(N02)-ValApm 0,01 0,78 13
4 ZLeu-Phe(N02)Apm 0,011 0,73 14,5
5 ZPhe (NOg) -Pho.Arg0Me 0,034 0,92 37
6 ZPhe-Phe(N0?)Apm 0,034 0,88 39
7 AcPhe-PheApm 0,102 2,37 43
8 ZPhe(N0?)-PheApm 0,052 0,74 70
9 HGlyGlyPhe-PheApm 0,95 3,9 245
10 ZGlyProPhe-PheOpp 0,056 0,14 400
Предыдущая << 1 .. 82 83 84 85 86 87 < 88 > 89 90 91 92 93 94 .. 278 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed