Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Антонов В.К. -> "Химия протеолиза " -> 76

Химия протеолиза - Антонов В.К.

Антонов В.К. Химия протеолиза — М.: Наука, 1991. — 504 c.
Скачать (прямая ссылка): himiyaprotezana1991.djvu
Предыдущая << 1 .. 70 71 72 73 74 75 < 76 > 77 78 79 80 81 82 .. 278 >> Следующая

имеет размерность константы скорости первого порядка. Для схемы (1) &cat=&2 и характеризует число молекул субстрата, превращающегося в продукт в единицу времени (число оборотов).
Легко видеть, что когда в уравнении (2) Km»[S]o, оно принимает вид
v = ft ДЕ] [S] /К . (3)
cat 00m
Величина &cat/^m является константой скорости второго порядка для реакции фермента с субстратом.
Если выполняется соотношение Am«[S]Q, то скорость реакции становится равной максимальной скорости:
v = V = ft ДЕ] , (4)
max cat о
а при условии Km=[S]Q u=0»5Vmax, т.е. константа Михаэлиса соответствует такой концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной скорости.
Мы рассмотрели здесь простейшую схему односубстратной реакции, подчиняющейся кинетике Михаэлиса-Ментен. Более общими являются случаи, когда нй пути от субстрата к продукту существует несколько промежуточных комплексов. Например, если имеются последовательно образующиеся два комплекса (за счет изомеризации ES в E*S)
ft2 ft3
S s---=f* E*S -----> E + P, (5)
то выражение для скорости будет иметь вид WE]o[S]o
V = --------------, (6)
V<1+V[S]o
Ьг й 4*з
где К_ - ------------------------- и К =
Г у* » Тг> m
й_2+й3 й,
Если фермент-субстратный комплекс претерпевает последовательные химические превращения [1666]
й2 й^
Е + S *------* ES ------» ЕА------» Е + Р_, (7)
*-1
Й2Й3
й_+й_
Р1
[Е] ESI
О О
то и = ---------------------------(8)
+ ESI
й_+й„
о
Реакции, катализируемые амкмгидролазами, являются фактически односубст-ратными, поскольку изменением концентрации воды можно всегда пренебречь. Однако иногда возникает необходимость анализировать двухсубстратные превращения, катализируемые ферментами этого класса. В'частности, это относится к обратным реакциям синтеза пептидной связи и к реакциям транспептидации (см. разд.4.8). Два субстрата могут присоединяться к ферменту независимо (неупорядоченный механизм)
ГЕА\“КЬ
Е ЕАВ кг-^>ПРОДУКТЫ (9)
или последовательно (упорядоченный механизм)
Ч *В *2
Е ==---^ ЕА «——* ЕАВ ----------> продукты. (10)
В зависимости от последовательности присоединения субстратов А и В и последовательности отщепления продуктов различают несколько типов упорядоченных механизмов ("пинг-понг", механизм Теорелла-Чанса и др.; см.: [1660]).
При условии быстрого установления равновесия, т.е. когда химические стадии идут медленнее, чем образование комплексов, общее выражение для скорости неупорядоченной двухсубстратной реакции дается уравнением
й2шо
v = ---------------------------. (11)
^B “VB
1 +
[А] [В] [А] [В]
О о ОС
Для упорядоченного механизма (10) выражение для скорости будет
Wo
v = -----------------------. (12)
«В КАКВ
1 + ---- + ----------
ЕВ] [А] ЕВ]
о о о
Примером двухсубстратной реакции, катализируемой протеолитическими ферментами, является реакция траншептидации
Е + Р2 гидролиз
К
ьг
3 йЛВ] К
4 5
Е + S -------* ES--- ЕА -----—з. ЕАВ -----------------------------> Е + А-В, (13)
+
р транспептидация
где В - акцептор транспептидации.
Если имеется возможность определить концентрацию продукта транспептида-ции в начальный период реакции, то выражение для скорости его образования (v ) будет [16671
й_[Е] ES3 ЕВ]
5 о о о
V. = --------------------------------------------------, (14)
кз К
Я_ —(К +ES] ) + [В] — (К + ES] ) + [В] IS]
1 ь m о оь ш о о о
Rz
&
-4 5
где Ку = --------, а для скорости гидролиза (v)
К
WS]o[E]o
V = --------------------------------------------------------. (15)
—(K + ES] +EB] ) + [B3 —(K + ESI ) + [B] [S]
T -и, m о о о b m o' о о
Для вывода уравнений ферментативной кинетики используется метод детерминантов Кинга Альтмана [1668], а также различные формализованные методы, основанные на теории графов [1669-1671].
Предыдущая << 1 .. 70 71 72 73 74 75 < 76 > 77 78 79 80 81 82 .. 278 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed