Химия протеолиза - Антонов В.К.
Скачать (прямая ссылка):
Существуют два типа связи олигосахаридных остатков с белком: 0-гликано-вая, когда сахар связан гликозидной связью с гидроксильными группами остатков серина или треонина и N-гликановая, где полисахаридная цепь связана с атомом азота боковой цепи остатка аспарагина. Этот последний обычно входит в последовательность Asn-X-Thr (Ser).
Другой тип небелковых составляющих встречается у мембранных ферментов. Это остаток гликозилфосфатидилинозита, выполняющего функцию "якоря” при
Номер Номер остатка по последовательности карбоксипептидазы А
в табл. Фермент
67 68 68 69 70 71 72 73 74 259260261262263264265266267268269270271272273
477 Карбоксштептидаза А, G I - Н S R Е W I Y N Q G I К Y S Р т Р Е L R D
бык
481 Карбоксштептидаза В, G Р - Н А R Е W I Y D Q G I К Y S Р т Р Е L R D
бык
482 Карбоксипептидаза N, G N М н G N Е А ъ Y L Н Т N С Р Е I т L Е L S С
человек
490 Карбоксипептидаза Е, G N М н G N Е А V Y Ъ S Б N С F Е I т V Е Ъ S С
бык
510 Термолизин G G V н I N S G I L S G G I D - V V А Н Е L Т Н
531 Коллагеназа фибробо- G L S н S Т D I G Y м R Т N Р Р Y Р Е V Е Ъ N Р
бластов, человек
542 Нейтральная эндопеп G G Q н L N --- G I Y --- G G I G М V I G Н Е I Т Н
тидаза, кролик
*Литературные источники см. табл. 12
--1-__|_
Глава вторая. Ферыенты
связывании белка с липидной мембраной. Такой остаток обнаружен, в частности, у аминопептидазы Р из ворсинок почечных канальцев [12151-
Ряд протеаз содержит в своем составе фосфатные группы. Так, пепсин А свиньи содержит остаток фосфорной кислоты, образующий фосфоэфирную связь с гидроксильний группой Ser68 [838]. Отщепление фосфатной группы (образование пепсина D) никак не сказывается на ферментативных свойствах пепсина [1216]. Эта группа расположена в весьма подвижном участке фермента [12171.
Из необычных аминокислот следует упомянуть 7-карбоксйлглутаминовую, обнаруженную в тромбине [317] и других витамин К зависимых ферментах [1218] и играющую важную роль в связывании ионов кальция.
2.5. Пространственная структура
Наиболее важной характеристикой фермента с точки зрения его каталитических свойств и механизма действия является пространственная, или третичная, структура. Сведения о пространственной структуре белков получают методами рентгеноструктурного анализа [12191, причем для суждения о деталях строения
о
молекулы необходимо разрешение как минимум 2,7-2,8 А. Важной характеристикой качества кристаллографической модели является степень уточнения, определяемая величиной так называемого 3-фактора. R = Е(|1'0|-|1'с|)/ EIF0I« где |Pq| и |Рс| - экспериментальные и вычисленные факторы структурных амплитуд. В настоящее время рентгеноструктурные данные с таким и более высоким разрешением получены для многих амидгидролаз, некоторых их зимогенов и большого числа комплексов ферментов с аналогами субстратов (табл.18 и гл.6).
Характерной особенностью большинства исследованных в отношении пространственной структуры амидгидролаз является низкое содержание а-спиральных
Таблица 18. Рентгеноструктурный анализ амидгидролаз и некоторых зимогенов с высоким разрешением
Белок R-фактор* 0 Литературный
