Химия протеолиза - Антонов В.К.
Скачать (прямая ссылка):
283 Папаин N Q G S С G S С W А D Н А V А А
284 Фицин Q Q G Q С G S С W А D Н А V А L
285 Бромелаин N Q N Р с G А С W А N Н А V Т А
287 Химопапаин А N Q G А с G S С W А D Н А V Т А
297 Протеиназа Strepto- G Q А А т G н С V А G Н А V А А
тусев a^-eus
298 Актинидии S Q G Е с G G С W А D Н А I V Г
303 Калпаин I С Q G А ъ G D с W Ъ G Н А У S V
*
Литературные источники см. табл.12.
1 1 .
Таблица 16. Участки первичной структуры аспартатных амидгидролаз*
Номер в табл. 12
Фермент
Номер остатков в последовательности пепсина свиньи
-2-1 12 345678
30 31 32 33 34
213214215216217218 322323324325326327
349 Пепсин А человека V D Е Q Р L Е N V P D Т G I V D Т G Т G L А Р V А
350 Пепсин А свиньи I G D Е Р ъ Е N I ? D Т G I V D Т G Т G L А Р V А
350 Пепсин А быка V S Q Е Р ъ Q N I P D т G I V D Т G Т G L А Р V А
352 Пепсин кур V L т V V Т Е Р L L N V F D т G I I D Т G Т G L А К А I
354 Пепсин С человека S V Т Y Е Р м А Y ъ F D т G I V D т G Т G Р А т А А
357 Химозин А G Е V А S V Р ъ Т N ъ Р D т G I L D т G т G L А к А I
372 Пепсин Aspererglllus V А Т N Т р Т А ъ Р D т G I А D т G т G Р А А Q А
саштог1
374 Пенициллопепсин А А S G V А Т N т р Т А N Р D т G I А D т G т G Р А Р Q А
376 Пепсин Rhizhopиз А G V G т V Р М т D Y G D Р D т G I L D т G т Q I А Р V А
chlnensls
407 Протеаза ВИЧ-1 (HIV-1 ) р Q I Т ъ W Q R Ъ L D т G a L D т G А)** G С Т L Q Р
Литературные источники см. табл.12. *В димере.
Глава вторая. Фериенты
продуктами дупликации гена их общего предшественника. Возможно, что этот предшественник был близок по структуре современным ретровирусным протеина-зам, которые имеют сходство с одним доменом аспартатных протеиназ животных и активны лишь в состоянии димера [9391.
2.4.4. Металлсодержащие амидгидролазы
Группа металлсодержащих амидгидролаз весьма многочисленна и разнообразна как по размеру и свойствам, так и по их функциональной специфичности. Как и у других групп ферментов наблюдается гомология отдельных участков в структуре довольно отдаленных по происхождению и специфичности металлсодержащих гидролаз (табл.17). Эта гомология особенно характерна для связывающих металл участков и каталитически активных групп.
Панкреатическая карбоксипептидаза А имеет довольно большое число форм, различающихся К-концевыми аминокислотами и одной из аминокислот на С-конце молекулы. C-Концевая последовательность фермента может иметь в положении 3 с С-конца Val или Leu. Кроме того, казвдая из этих форм в зависимости от условий активации зимогена и метода выделения может иметь разную длину полипептидной цепи [12131:
HAlaArg-I-SerThrAsnThrPhe-
7- Val
-AsnTyrAla...MetGluHisThr AsnAsnOH
Leu
Карбоксипептидаза А имеет один дисульфидный мостик, а карбоксипептидаза В - три S-S-мостика и одну свободную SH-группу [12141. Термолизин, построенный из 316 аминокислотных остатков, не содержит дисульфидных связей. Интересно отметить наличие в положениях 27-30 последовательности гидрофобных остатков TyrTyrTyrLeu. Еще более внушительный кластер гидрофобных остатков обнаружен в молекуле лейцинаминопептидазы из хрусталика глаза быка (остатки 64-69).
2.4.5. Небелковые составляющие
Молекулы многих амидгидролаз являются гликопротеинами. Это особенно характерно для внутриклеточных ферментов эукариот и ферментов крови (см.: табл. 12). Гликопротеинами являются некоторые протеазы растений, например, куку-мизин, фицин и бромелаин. У прокариот наличие сахарных остатков, связанных с белком, весьма редкое явление. Так, сахара обнаружены у лактамазы II из Bacillus cereus.
Среди сахаров наряду с обычными гексозами часто встречаются аминосахара и сиаловые кислоты. Такие остатки заметно влияют на электрофоретическую подвижность и хроматографическое поведение белка, но, как правило, не влияют на каталитические свойства.
